Ir al contenido

Diferencia entre revisiones de «Alcohol-deshidrogenasa»

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Explorar historial interactivamente
← Ir a diferencia anterior
Contenido eliminado Contenido añadido
VisualWikitexto
Pacha-dj (discusión · contribs.)
1716 ediciones
m Añadir categoría
 
(No se muestran 60 ediciones intermedias de 44 usuarios)
Línea 1: Línea 1:
{{otros usos|Alcohol-deshidrogenasa (NADP+)}}
[[Imagen:ladh.jpg|Archivo:ladh.jpg]|frame|right|Alcohol deshidrogenasa]]
{{Enzima

| Nombre = Alcohol deshidrogenasa
⚫
{{proteína
| EC_number =1.1.1.1
| CAS_number = 9031-72-5
| IUBMB_EC_number = 1/1/1/1
| GO_code =
| image = Alcohol deshidrogenasa.gif
| width = 250px
| caption = Alcohol deshidrogenasa
| enzima=sí
⚫
}}{{Ficha de proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1A
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1A
| caption =
| caption =
Línea 19: Línea 28:
| Banda = 23
| Banda = 23
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1B
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1B
| caption =
| caption =
Línea 39: Línea 46:
| Banda = 23
| Banda = 23
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1C
| Name = Alcohol deshidrogenasa 1C
| caption =
| caption =
Línea 59: Línea 64:
| Banda = 23
| Banda = 23
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 4
| Name = Alcohol deshidrogenasa 4
| caption =
| caption =
Línea 79: Línea 82:
| Banda = 22
| Banda = 22
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 6
| Name = Alcohol deshidrogenasa 6
| caption =
| caption =
Línea 99: Línea 100:
| Banda = 23
| Banda = 23
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 7
| Name = Alcohol deshidrogenasa 7
| caption =
| caption =
Línea 119: Línea 118:
| Banda = 23
| Banda = 23
| LocusSupplementaryData = -q24
| LocusSupplementaryData = -q24
⚫
}}{{Ficha de proteína
}}

⚫
{{proteína
| Name = Alcohol deshidrogenasa 5
| Name = Alcohol deshidrogenasa 5
| caption =
| caption =
Línea 140: Línea 137:
| LocusSupplementaryData =
| LocusSupplementaryData =
}}
}}
⚫
La '''alcohol-deshidrogenasa (ADH)''' ([[número EC|EC]] [https://web.archive.org/web/20110513234017/http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.1.1.1 1.1.1.1]) es una [[enzima]] descubierta a mediados de los años 1960 en la [[mosca]] ''[[Drosophila melanogaster]]'' y es un dímero con un peso molecular de 80 [[kDa]]. Las alcohol-deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos [[ser vivo|organismos]] y facilitan la interconversión entre [[alcohol]]es y [[aldehído]]s o [[cetona (química)|cetonas]] con la [[reducción-oxidación|reducción]] de [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NAD<sup>+</sup>]] a [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NADH]]. La reacción catalizada es:

⚫
La '''Alcohol Deshidrogenasa (ADH)''' ([[número EC|EC]] [http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.1.1.1 1.1.1.1]) es una [[enzima]] descubierta a mediados de los [[años 1960]] en la [[mosca]] [[Drosophila Melanogaster]] y es un dímero con un peso molecular de 80 kDa. Las alcohol deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos [[ser vivo|organismos]] y facilitan la interconversión entre [[alcohol]]es y [[aldehído]]s o [[cetona (química)|cetonas]] con la [[reducción]] de [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NAD<sup>+</sup>]] a NADH. La reacción catalizada es:


:'''Alcohol + NAD<sup>+</sup> <math>\rightleftharpoons</math> Aldehído o Cetona + NADH'''
:'''Alcohol + NAD<sup>+</sup> <math>\rightleftharpoons</math> Aldehído o Cetona + NADH'''


Como cofactores en la reacción es posible la utilización de [[zinc]] o [[hierro]] dependiendo del tipo de alcohol deshidrogenasa.
Como cofactores en la reacción es posible la utilización de [[zinc]] o [[hierro]] dependiendo del tipo de alcohol-deshidrogenasa.


En los [[homo sapiens|humanos]] y muchos otros [[animalia|animales]], sirven para eliminar alcoholes que podrían ser [[tóxico]]s; en las [[levadura]]s y muchas [[bacteria]]s, algunas alcohol deshidrogenasas [[catálisis|catalizan]] la [[reacción química|reacción]] opuesta como parte de la [[fermentación]] alcohólica.
En los [[homo sapiens|humanos]] y muchos otros [[animalia|animales]], sirven para eliminar alcoholes que podrían ser [[tóxico]]s; en las [[levadura]]s y muchas [[bacteria]]s, algunas alcohol-deshidrogenasas [[catálisis|catalizan]] la [[reacción química|reacción]] opuesta como parte de la [[fermentación]] alcohólica.


En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y [[hemiacetal]]es. Solamente en los animales actúa sobre alcoholes cíclicos secundarios.
En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y [[hemiacetal]]es. Solamente en los animales actúa sobre alcoholes cíclicos secundarios.


== Tipos de ADH's humanas ==
== Tipos de ADH humanas ==


Los tipos de ADH's humanas son:
Los tipos de ADH humanas son:


*'''Alcohol deshidrogenasa 1A (ADH1A)''' o alcohol deshidrogenasa subunidad alfa.
* '''alcohol-deshidrogenasa 1A (ADH1A)''' o alcohol-deshidrogenasa subunidad alfa.


*'''Alcohol deshidrogenasa 1B (ADH1B)''' o alcohol deshidrogenasa subunidad beta. Se conocen tres [[alelo]]s de esta enzima: ADH1B*1 correspondiente a la variante beta-1, ADH1B*2 correspondiente a la variante beta-2 y ADH1B*3 correspondiente a la variante beta-3. La frecuencia del alelo ADH1B*2 es aproximadamente del 75% en la población oriental mientras que es inferior al 5% en la población caucásica.
* '''alcohol-deshidrogenasa 1B (ADH1B)''' o alcohol-deshidrogenasa subunidad beta. Se conocen tres [[alelo]]s de esta enzima: ADH1B*1 correspondiente a la variante beta-1, ADH1B*2 correspondiente a la variante beta-2 y ADH1B*3 correspondiente a la variante beta-3. La frecuencia del alelo ADH1B*2 es aproximadamente del 75% en la población oriental mientras que es inferior al 5% en la población caucásica.


*'''Alcohol deshidrogenasa 1C (ADH1C)''' o alcohol deshidrogenasa subunidad gamma. Se conocen dos alelos principales de esta enzima, la ADH3*1 o gamma-1 tiene Arg-272/Ile-350 mientras que la ADH3*2 o gamma-2 tiene Gln-273/Val-350. Se asocia a la ADH3*1 con una velocidad de oxidación rápida del [[etanol]] y a la ADH3*2 con una velocidad lenta. Las alcohol deshidrogenasas 1 se encuentran en el [[citoplasma]] y tienen 2 átomos de zinc unidos por cada subunidad. Cada subunidad está formada por un dímero de unidades 1A, 1B y 1C idénticas (homodímero) o no idénticas (heterodímero).
* '''alcohol-deshidrogenasa 1C (ADH1C)''' o alcohol-deshidrogenasa subunidad gamma. Se conocen dos alelos principales de esta enzima, la ADH3*1 o gamma-1 tiene Arg-272/Ile-350 mientras que la ADH3*2 o gamma-2 tiene Gln-273/Val-350. Se asocia a la ADH3*1 con una velocidad de oxidación rápida del [[etanol]] y a la ADH3*2 con una velocidad lenta. Las alcohol-deshidrogenasas 1 se encuentran en el [[citoplasma]] y tienen 2 átomos de zinc unidos por cada subunidad. Cada subunidad está formada por un dímero de unidades 1A, 1B y 1C idénticas (homodímero) o no idénticas (heterodímero).


*'''Alcohol deshidrogenasa 4 (ADH4)''' o alcohol deshidrogenasa clase II cadena pi. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.
* '''alcohol-deshidrogenasa 4 (ADH4)''' o alcohol-deshidrogenasa clase II cadena pi. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.


*'''Alcohol deshidrogenasa 6 (ADH6)'''. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad. Esta enzima es más específica de los tejidos del [[estómago]] e [[hígado]].
* '''alcohol-deshidrogenasa 6 (ADH6)'''. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad. Esta enzima es más específica de los tejidos del [[estómago]] e [[hígado]].


*'''Alcohol deshidrogenasa 7 (ADH7)''' o alcohol deshidrogenasa clase IV cadena mu/sigma. Esta enzima participa en la oxidación del [[retinol]] para la síntesis del ácido retinoico, una [[hormona]] importante para la diferenciación [[celula]]r. Los compuestos de cadena media (octanol) y aromáticos (m-nitrobenzaldehído) son los mejores [[sustrato (bioquímica)|sustratos]]. El etanol no es un buen sustrato pero cuando éste alcanza altas concentraciones en el tracto digestivo, la enzima participa en la oxidación del etanol y contribuye al primer paso del metabolismo del etanol. Esta enzima se encuentra en el citoplasma de las células estomacales y se une a dos átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.
* '''alcohol-deshidrogenasa 7 (ADH7)''' o alcohol-deshidrogenasa clase IV cadena mu/sigma. Esta enzima participa en la oxidación del [[retinol]] para la síntesis del ácido retinoico, una [[hormona]] importante para la diferenciación [[célula|celular]]. Los compuestos de cadena media ([[1-octanol|octanol]]) y aromáticos (m-nitrobenzaldehído) son los mejores [[sustrato (bioquímica)|sustratos]]. El etanol no es un buen sustrato pero cuando éste alcanza altas concentraciones en el tracto digestivo, la enzima participa en la oxidación del etanol y contribuye al primer paso del metabolismo del etanol. Esta enzima se encuentra en el citoplasma de las células estomacales y se une a dos átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.


*'''Alcohol deshidrogenasa 5 (ADH5)''' o alcohol deshidrogenasa clase III. Esta enzima es remarcablemente inefectiva en la oxidación del etanol pero cataliza correctamente la oxidación de alcoholes primarios de cadena larga y la oxidación de la S-hidroximetil glutationa. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.
* '''alcohol-deshidrogenasa 5 (ADH5)''' o alcohol-deshidrogenasa clase III. Esta enzima es remarcablemente inefectiva en la oxidación del etanol pero cataliza correctamente la oxidación de alcoholes primarios de cadena larga y la oxidación de la S-hidroximetil glutationa. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.


La ADH permite al organimso el consumo de bebidas alcohólicas, pero probablemente su propósito evolutivo es la rotura de los alcoholes que contienen naturalmente los [[alimento]]s o que son producidos por las bacterias en el tracto digestivo. Otra posibilidad es que el propósito evolutivo de la enzima sea el metabolismo de la [[vitamina A]].
La ADH permite al organismo el consumo de bebidas alcohólicas, pero probablemente su propósito evolutivo es la rotura de los alcoholes que contienen naturalmente los [[alimento]]s o que son producidos por las bacterias en el tracto digestivo. Otra posibilidad es que el propósito evolutivo de la enzima sea el metabolismo de la [[vitamina A]].


La alcohol deshidrogenasa también está involucrada en la toxicidad de otros tipos de alcoholes. Por ejemplo, oxidiza el [[metanol]] para producir [[formaldehído]] y [[etilenglicol]] para obtener por último [[ácido glicólico]] y [[ácido oxálico]].
La alcohol-deshidrogenasa también está involucrada en la toxicidad de otros tipos de alcoholes. Por ejemplo, oxida el [[metanol]] para producir [[formaldehído]] y [[etilenglicol]] para obtener por último [[ácido glicólico]] y [[ácido oxálico]].


La actividad de la alcohol deshidrogenasa varía entre hombres y mujeres, y entre poblaciones de diferentes lugares del mundo. Por ejemplo, las mujeres no son capaces de procesar alcohol a la misma velocidad que los hombres ya que no expresan tan frecuentemente como ellos la alcohol hidrogenasa. El nivel de actividad no solamente es dependiente del nivel de expresión sino también es debido a la diversidad alélica entre la población. Estas diferencias alélicas están relacionadas con la región de origen. Por ejemplo, se ha encontrado que las poblaciones europeas expresan un alelo para la alcohol deshidrogenasa que hace que esta sea mucho más activa que los alelos encontrados en las poblaciones asiáticas y americanas.
La actividad de la alcohol-deshidrogenasa varía entre hombres y mujeres, y entre poblaciones de diferentes lugares del mundo. Por ejemplo, las mujeres no son capaces de procesar alcohol a la misma velocidad que los hombres ya que no expresan tan frecuentemente como ellos la alcohol hidrogenasa. El nivel de actividad no solamente es dependiente del nivel de expresión sino también es debido a la diversidad alélica entre la población. Estas diferencias alélicas están relacionadas con la región de origen. Por ejemplo, se ha encontrado que las poblaciones europeas expresan un alelo para la alcohol-deshidrogenasa que hace que esta sea mucho más activa que los alelos encontrados en las poblaciones asiáticas y americanas.


== Mecanismo en humanos<ref>Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41.</ref> ==
== Mecanismo en humanos<ref name="Hammes-Schiffer 2006">Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41.</ref> ==


El mecanismo de una alcohol deshidrogenasa con cofactor zinc es:
El mecanismo de una alcohol-deshidrogenasa con cofactor zinc es:


# Unión con la [[coenzima]] NAD<sup>+</sup>.
# Unión con la [[coenzima]] NAD<sup>+</sup>.
Línea 188: Línea 184:
# Producción del aldehído producto.
# Producción del aldehído producto.


Esto es un ejemplo del mecanismo de la alcohol deshidrogenasa del híogado. El sustrato se coordina con uno de los átomos de zinc del dímero, el zinc del sitio activo que está involucrado en la catálisis. En el sitio activo los ligandos son Cys-46, Cys-174, His-67 y una molécula de agua. El otro dímero está involucrado con la estructura. En este mecanismo, el hídrido del alcohol va hacia el NAD<sup>+</sup>. Las estructuras cristalinas indican que la His-51 deprotona la nicotinamida ribosa, que a su vez deprotona la Ser-48. Finalmente, la Ser-48 deprotona el alcohol produciendo el aldehído.<ref>Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41.</ref>
Esto es un ejemplo del mecanismo de la alcohol-deshidrogenasa del hígado. El sustrato se coordina con uno de los átomos de zinc del dímero, el zinc del sitio activo que está involucrado en la catálisis. En el sitio activo los ligandos son Cys-46, Cys-174, His-67 y una molécula de agua. El otro dímero está involucrado con la estructura. En este mecanismo, el hídrido del alcohol va hacia el NAD<sup>+</sup>. Las estructuras cristalinas indican que la His-51 deprotona la nicotinamida ribosa, que a su vez deprotona la Ser-48. Finalmente, la Ser-48 deprotona el alcohol produciendo el aldehído.<ref name="Hammes-Schiffer 2006" />


== Sitio activo ==
== Sitio activo ==


[[Imagen:active site3.jpg|500px]]
[[Archivo:active site3.jpg|250px|left|thumb|Sitio activo.]]


El sitio activo consiste en cojudos cara de culos UMSS Bad_lobo@hotmail.com no saquen informacion de esta web cojudines un átomo de zinc, His-67, Cys-174, Cys-46, Ser-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317, y Phe-319. El zinc coordina al sustrato (alcohol). El zinc es coordinado por Cys-146, Cys-174, y His-67. Phe-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan la NAD<sup>+</sup> formando [[puente de hidrógeno|puentes de hidrógeno]]. His-51 y Ile-269 forman puentes de hidrógeno con los alcoholes en la nicotinamida ribosa. Phe-319, Ala-317 y Val-292 forman puentes de hidrógeno con la [[amida]] en NAD<sup>+</sup>.<ref>Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41</ref>
El sitio activo consiste en un átomo de zinc, His-67, Cys-174, Cys-46, Ser-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317, y Phe-319. El zinc coordina al sustrato (alcohol). El zinc es coordinado por Cys-146, Cys-174, y His-67. Phe-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan la NAD<sup>+</sup> formando [[puente de hidrógeno|puentes de hidrógeno]]. His-51 y Ile-269 forman puentes de hidrógeno con los alcoholes en la nicotinamida ribosa. Phe-319, Ala-317 y Val-292 forman puentes de hidrógeno con la [[amida]] en NAD<sup>+</sup>.<ref>Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41</ref>


== ADH en levaduras y bacterias ==
== ADH en levaduras y bacterias ==
Línea 200: Línea 196:
A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias no fermentan [[glucosa]] para obtener [[ácido láctico|lactato]]. En cambio, fermentan glucosa para obtener etanol y CO<sub>2</sub>.
A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias no fermentan [[glucosa]] para obtener [[ácido láctico|lactato]]. En cambio, fermentan glucosa para obtener etanol y CO<sub>2</sub>.


:Glucose + 2ADP +2Pi → 2 ethanol + 2CO<sub>2</sub> + 2ATP +2H<sub>2</sub>O<ref>Nelson, David L. and Cox, Michael M. Lehniger Principles of Biochemistry. New York:W.H. Freeman and Company, 2005; p 180.</ref>
:Glucosa + 2ADP +2Pi → 2 etanol + 2{{fquim|CO|2}} + 2ATP +2{{fquim|H|2|O}}<ref>Nelson, David L. and Cox, Michael M. Lehniger Principles of Biochemistry. New York:W.H. Freeman and Company, 2005; p 180.</ref>


El [[ácido pirúvico|piruvato]] resultante de la [[glicólisis]] se convierte a [[acetaldehído]] y [[dióxido de carbono]], y el acetaldehído es reducido a etanol por una alcohol deshidrogenasa llamada ADH1. El propósito de esta última etapa es la regeneración de NAD<sup>+</sup>, de tal forma que la glicólisis pueda continuar. Los humanos aprovechan este proceso para producir [[bebida alcohólica|bebidas alcohólicas]] permitiendo a las levaduras fermentar varios tipos de [[cereal]]es o [[fruta]]s. Es interesante apuntar que las levaduras pueden producir y consumir su propio alcohol.
El [[ácido pirúvico|piruvato]] resultante de la [[glicólisis]] se convierte a [[acetaldehído]] y [[dióxido de carbono]], y el acetaldehído es reducido a etanol por una alcohol-deshidrogenasa llamada ADH1. El propósito de esta última etapa es la regeneración de NAD<sup>+</sup>, de tal forma que la glicólisis pueda continuar. Los humanos aprovechan este proceso para producir [[bebida alcohólica|bebidas alcohólicas]] permitiendo a las levaduras fermentar varios tipos de [[cereal]]es o [[fruta]]s. Es interesante apuntar que las levaduras pueden producir y consumir su propio alcohol.


La principal alcohol deshidrogenasa en las levaduras es más grande que la de los humanos. Consiste en cuatro subunidades y también contiene zinc en su sitio catalítico. Conjuntamente con las zinc-alcohol deshidrogenasas de los animales y humanos, estas enzimas de las levaduras y de muchas bacterias forman la familia de las alcohol deshidrogenasas de cadena larga.
La principal alcohol-deshidrogenasa en las levaduras es más grande que la de los humanos. Consiste en cuatro subunidades y también contiene zinc en su sitio catalítico. Conjuntamente con las zinc-alcohol-deshidrogenasas de los animales y humanos, estas enzimas de las levaduras y de muchas bacterias forman la familia de las alcohol-deshidrogenasas de cadena larga.


La levadura de la [[cerveza]] también tiene otra alcohol deshidrogenasa, la ADH2, que ha evolucionado como una versión duplicada del cromosoma que contiene el gen ADH1. La levadura utiliza la ADH2 para convertir etanol en acetaldehído, y solamente se expresa cuando la concentración de azucar es baja. Tener estas dos enzimas permite a la levadura producir alcohol cuando hay mucha cantidad de azucar (y este alcohol entonces mata a otros microbios competidores), y cuando hay poca cantidad de azucar la levadura oxidiza el alcohol.[http://www.newscientist.com/channel/life/mg19225831.100-festive-special-the-brewers-tale.html]
La levadura de la [[cerveza]] también tiene otra alcohol-deshidrogenasa, la ADH2, que ha evolucionado como una versión duplicada del cromosoma que contiene el gen ADH1. La levadura utiliza la ADH2 para convertir etanol en acetaldehído, y solamente se expresa cuando la concentración de azúcar es baja. Tener estas dos enzimas permite a la levadura producir alcohol cuando hay mucha cantidad de azúcar (y este alcohol entonces mata a otros microbios competidores), y cuando hay poca cantidad de azúcar la levadura oxida el alcohol.<ref>[http://www.newscientist.com/channel/life/mg19225831.100-festive-special-the-brewers-tale.html The Brewers Tale ''Newscientist'']</ref>


== ADH's con hierro como cofactor ==
== ADH con hierro como calefactor ==


Una tercera familia de alcohol deshidrogenadas, no relacionada con las dos ya mencionadas, es la que contiene hierro en vez de zinc. Esta familia está presente en las bacterias y una forma aparentemente inactiva se ha encontrado en las levaduras. En comparación con las otras familias, estas enzimas son sensibles al [[oxígeno]].
Una tercera familia de alcohol deshidrogenadas, no relacionada con las dos ya mencionadas, es la que contiene hierro en vez de zinc. Esta familia está presente en las bacterias y una forma aparentemente inactiva se ha encontrado en las levaduras. En comparación con las otras familias, estas enzimas son sensibles al [[oxígeno]].


== Otros tipos de ADH's ==
== Otros tipos de ADH ==


Otra clase de alcohol deshidrogenasas pertenece a las quinoenzimas y requiere cofactores quinoides (pirroloquinolina quinona, PQQ) como aceptores de electrones unidos a la enzima. Un ejemplo típico para este tipo de enzimas es la [[metanol deshidrogenasa]] de las bacterias metilotrópicas.
Otra clase de alcohol-deshidrogenasas pertenece a las quinoenzimas y requiere cofactores quinoides ([[pirroloquinolina quinona]], PQQ) como aceptores de electrones unidos a la enzima. Un ejemplo típico para este tipo de enzimas es la [[metanol deshidrogenasa]] de las bacterias [[metilotrópica]]s.


== Aplicaciones ==
== Aplicaciones ==


En [[pila de combustible|pilas de combustible]] de [[etanol]], las alcohol deshidrogenasas pueden utilizarse para catalizar la rotura del [[combustible]] [http://www.rsc.org/Publishing/Journals/LC/article.asp?doi=b412719f].
En [[pila de combustible|pilas de combustible]] de [[etanol]], las alcohol-deshidrogenasas pueden utilizarse para catalizar la rotura del [[combustible]] [http://www.rsc.org/Publishing/Journals/LC/article.asp?doi=b412719f].


En biotransformación, las alcohol deshidrogenasas se usan frecuentemente para la síntesis de [[estereoisómero]]s [[enantiómero|enantioméricamente]] puros de alcoholes [[quiralidad (química)|quirales]]. Al contrario que con [[proceso químico|procesos químicos]], las enzimas producen directamente el enantiómero deseado del alcohol por reducción de la cetona correspondiente.
En biotransformación, las alcohol-deshidrogenasas se usan frecuentemente para la síntesis de [[estereoisómero]]s [[enantiómero|enantioméricamente]] puros de alcoholes [[quiralidad (química)|quirales]]. Al contrario que con [[proceso químico|procesos químicos]], las enzimas producen directamente el enantiómero deseado del alcohol por reducción de la cetona correspondiente.


== Salud ==
== Salud ==


Se han realizado estudios que muestran que la alcohol deshidrogenasa puede tener influencia en la dependencia del [[metabolismo]] del alcohol en alcohólicos. Los investigadores han detectado unos pocos [[gen]]es que están asociados con el [[alcoholismo]]. Si las variantes de estos genes codificaran formas de metabolismo más lento de alcohol deshidrogenasas, hay un riesgo más alto de padecer alcoholismo. Los estudios han encontrado que estas [[mutación|mutaciones]] son responsables del alcoholismo en poblaciones asiáticas. De todas formas, la investigación continúa para identificar los genes y su influencia en el alcoholismo.<ref>Sher, Kenneth J., Grekin, Emily R., and Williams, Natalie A. The Development of Alcohol Use Disorders. Annual Review Clinical Psych. 1 (2005):493-523.</ref>
Se han realizado estudios que muestran que la alcohol-deshidrogenasa puede tener influencia en la dependencia del [[metabolismo]] del alcohol en alcohólicos. Los investigadores han detectado unos pocos [[gen]]es que están asociados con el [[alcoholismo]]. Si las variantes de estos genes codificaran formas de metabolismo más lento de alcohol-deshidrogenasas, hay un riesgo más alto de padecer alcoholismo. Los estudios han encontrado que estas [[mutación|mutaciones]] son responsables del rechazo del alcoholismo en poblaciones asiáticas. De todas formas, la investigación continúa para identificar los genes y su influencia en el alcoholismo.<ref>Sher, Kenneth J., Grekin, Emily R., and Williams, Natalie A. The Development of Alcohol Use Disorders. Annual Review Clinical Psych. 1 (2005):493-523.</ref>


La dependencia de las [[droga]]s es otro problema asociado con la ADH, ya que los investigadores piensan que esta unido al alcoholismo. Un estudio sugiere que la dependencia de las drogas tiene siete genes ADH relacionados con este trastorno. Esto puede resultar en tratamientos que estén enfocados a estos genes específicos. De todas formas, es necesaria más investigación para obtener resultados concluyentes al respecto.<ref>Luo and et. Oxford Journals. Multiple ADH genes modulate risk for drug dependence in African- and European-Americans</ref>
La dependencia de las [[droga]]s es otro problema asociado con la ADH, ya que los investigadores piensan que está unido al alcoholismo. Un estudio sugiere que la dependencia de las drogas tiene siete genes ADH relacionados con este trastorno. Esto puede resultar en tratamientos que estén enfocados a estos genes específicos. De todas formas, es necesaria más investigación para obtener resultados concluyentes al respecto.<ref>Luo and et. Oxford Journals. Multiple ADH genes modulate risk for drug dependence in African- and European-Americans</ref>


== Referencias ==
== Referencias ==
Línea 233: Línea 229:


== Enlaces externos ==
== Enlaces externos ==
* [http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.1.1.1 ExPASy] contiene información ampliada de la alcohol deshidrogenasa (en inglés).
* [https://web.archive.org/web/20110513234017/http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.1.1.1 ExPASy] contiene información ampliada de la alcohol-deshidrogenasa (en inglés).
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Alcohol_dehydrogenase English Wikipedia] contine la versión de dónde mayoritariamente se ha traducido este artículo.
* [[Alcohol_dehydrogenase|English Wikipedia]] contiene la versión de la que se ha traducido mayoritariamente este artículo.

⚫
[[Categoría:Oxidorreductasas]]


{{Control de autoridades}}
[[bg:Алкохолдехидрогеназа]]
⚫
[[Categoría:EC 1.1.1]]
[[de:Alkoholdehydrogenase]]
[[Categoría:Enzimas]]
[[en:Alcohol dehydrogenase]]
[[Categoría:Enzimas con zinc]]
[[fi:Alkoholidehydrogenaasi]]
[[it:Alcol deidrogenasi]]
[[ja:アルコールデヒドロゲナーゼ]]
[[nl:Alcoholdehydrogenase]]
[[pl:Dehydrogenaza alkoholowa]]
[[ru:Алкогольдегидрогеназа]]
[[sk:Alkoholdehydrogenáza]]
[[sl:Alkohol-dehidrogenaza]]
[[sv:Alkoholdehydrogenas]]
[[zh:醇脫氫酶]]

Revisión actual - 05:50 16 mar 2024

Para otros usos de este término, véase Alcohol-deshidrogenasa (NADP+).
Alcohol-deshidrogenasa

Alcohol deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Número CAS 9031-72-5
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 1A
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1HSO
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH1A (HGNC: 249)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
124
UniProt
P07327 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000667 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 1B
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1HSZ
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH1B (HGNC: 250)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
125
UniProt
P00325 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000668 n/a
PubMed (Búsqueda)
[5]


PMC (Búsqueda)
[6]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 1C
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1HT0
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH1C (HGNC: 251)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
126
UniProt
P00326 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000669 n/a
PubMed (Búsqueda)
[7]


PMC (Búsqueda)
[8]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 4
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
3COS
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH4 (HGNC: 252)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q22
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
127
UniProt
P08319 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000670 n/a
PubMed (Búsqueda)
[9]


PMC (Búsqueda)
[10]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 6
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1HEU
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH6 (HGNC: 255)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
130
UniProt
P28332 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000672 n/a
PubMed (Búsqueda)
[11]


PMC (Búsqueda)
[12]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 7
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1AGN
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH7 (HGNC: 256)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23-q24
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
131
UniProt
P40394 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000673 n/a
PubMed (Búsqueda)
[13]


PMC (Búsqueda)
[14]
[editar datos en Wikidata]
Alcohol deshidrogenasa 5
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1M6H
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo ADH5 (HGNC: 253)
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.1.1.1
Locus Cr. 4 q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
128
UniProt
P11766 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000671 n/a
PubMed (Búsqueda)
[15]


PMC (Búsqueda)
[16]
[editar datos en Wikidata]

La alcohol-deshidrogenasa (ADH) (EC 1.1.1.1) es una enzima descubierta a mediados de los años 1960 en la mosca Drosophila melanogaster y es un dímero con un peso molecular de 80 kDa. Las alcohol-deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos organismos y facilitan la interconversión entre alcoholes y aldehídos o cetonas con la reducción de NAD+ a NADH. La reacción catalizada es:

Alcohol + NAD+ Aldehído o Cetona + NADH

Como cofactores en la reacción es posible la utilización de zinc o hierro dependiendo del tipo de alcohol-deshidrogenasa.

En los humanos y muchos otros animales, sirven para eliminar alcoholes que podrían ser tóxicos; en las levaduras y muchas bacterias, algunas alcohol-deshidrogenasas catalizan la reacción opuesta como parte de la fermentación alcohólica.

En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y hemiacetales. Solamente en los animales actúa sobre alcoholes cíclicos secundarios.

Tipos de ADH humanas

[editar]

Los tipos de ADH humanas son:

  • alcohol-deshidrogenasa 1A (ADH1A) o alcohol-deshidrogenasa subunidad alfa.
  • alcohol-deshidrogenasa 1B (ADH1B) o alcohol-deshidrogenasa subunidad beta. Se conocen tres alelos de esta enzima: ADH1B*1 correspondiente a la variante beta-1, ADH1B*2 correspondiente a la variante beta-2 y ADH1B*3 correspondiente a la variante beta-3. La frecuencia del alelo ADH1B*2 es aproximadamente del 75% en la población oriental mientras que es inferior al 5% en la población caucásica.
  • alcohol-deshidrogenasa 1C (ADH1C) o alcohol-deshidrogenasa subunidad gamma. Se conocen dos alelos principales de esta enzima, la ADH3*1 o gamma-1 tiene Arg-272/Ile-350 mientras que la ADH3*2 o gamma-2 tiene Gln-273/Val-350. Se asocia a la ADH3*1 con una velocidad de oxidación rápida del etanol y a la ADH3*2 con una velocidad lenta. Las alcohol-deshidrogenasas 1 se encuentran en el citoplasma y tienen 2 átomos de zinc unidos por cada subunidad. Cada subunidad está formada por un dímero de unidades 1A, 1B y 1C idénticas (homodímero) o no idénticas (heterodímero).
  • alcohol-deshidrogenasa 4 (ADH4) o alcohol-deshidrogenasa clase II cadena pi. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.
  • alcohol-deshidrogenasa 6 (ADH6). Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad. Esta enzima es más específica de los tejidos del estómago e hígado.
  • alcohol-deshidrogenasa 7 (ADH7) o alcohol-deshidrogenasa clase IV cadena mu/sigma. Esta enzima participa en la oxidación del retinol para la síntesis del ácido retinoico, una hormona importante para la diferenciación celular. Los compuestos de cadena media (octanol) y aromáticos (m-nitrobenzaldehído) son los mejores sustratos. El etanol no es un buen sustrato pero cuando éste alcanza altas concentraciones en el tracto digestivo, la enzima participa en la oxidación del etanol y contribuye al primer paso del metabolismo del etanol. Esta enzima se encuentra en el citoplasma de las células estomacales y se une a dos átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.
  • alcohol-deshidrogenasa 5 (ADH5) o alcohol-deshidrogenasa clase III. Esta enzima es remarcablemente inefectiva en la oxidación del etanol pero cataliza correctamente la oxidación de alcoholes primarios de cadena larga y la oxidación de la S-hidroximetil glutationa. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero.

La ADH permite al organismo el consumo de bebidas alcohólicas, pero probablemente su propósito evolutivo es la rotura de los alcoholes que contienen naturalmente los alimentos o que son producidos por las bacterias en el tracto digestivo. Otra posibilidad es que el propósito evolutivo de la enzima sea el metabolismo de la vitamina A.

La alcohol-deshidrogenasa también está involucrada en la toxicidad de otros tipos de alcoholes. Por ejemplo, oxida el metanol para producir formaldehído y etilenglicol para obtener por último ácido glicólico y ácido oxálico.

La actividad de la alcohol-deshidrogenasa varía entre hombres y mujeres, y entre poblaciones de diferentes lugares del mundo. Por ejemplo, las mujeres no son capaces de procesar alcohol a la misma velocidad que los hombres ya que no expresan tan frecuentemente como ellos la alcohol hidrogenasa. El nivel de actividad no solamente es dependiente del nivel de expresión sino también es debido a la diversidad alélica entre la población. Estas diferencias alélicas están relacionadas con la región de origen. Por ejemplo, se ha encontrado que las poblaciones europeas expresan un alelo para la alcohol-deshidrogenasa que hace que esta sea mucho más activa que los alelos encontrados en las poblaciones asiáticas y americanas.

Mecanismo en humanos[1]​

[editar]

El mecanismo de una alcohol-deshidrogenasa con cofactor zinc es:

  1. Unión con la coenzima NAD+.
  2. Unión con el sustrato alcohol mediante coordinación con zinc.
  3. Deprotonación de la His-51.
  4. Deprotonación de la nicotinamida ribosa.
  5. Deprotonación de la Ser-48.
  6. Deprotonación del alcohol.
  7. Transferencia de hidruro desde el ion alcóxido al NAD+, dando NADH y un aldehído o cetona unido al zinc.
  8. Producción del aldehído producto.

Esto es un ejemplo del mecanismo de la alcohol-deshidrogenasa del hígado. El sustrato se coordina con uno de los átomos de zinc del dímero, el zinc del sitio activo que está involucrado en la catálisis. En el sitio activo los ligandos son Cys-46, Cys-174, His-67 y una molécula de agua. El otro dímero está involucrado con la estructura. En este mecanismo, el hídrido del alcohol va hacia el NAD+. Las estructuras cristalinas indican que la His-51 deprotona la nicotinamida ribosa, que a su vez deprotona la Ser-48. Finalmente, la Ser-48 deprotona el alcohol produciendo el aldehído.[1]​

Sitio activo

[editar]
Sitio activo.

El sitio activo consiste en un átomo de zinc, His-67, Cys-174, Cys-46, Ser-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317, y Phe-319. El zinc coordina al sustrato (alcohol). El zinc es coordinado por Cys-146, Cys-174, y His-67. Phe-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan la NAD+ formando puentes de hidrógeno. His-51 y Ile-269 forman puentes de hidrógeno con los alcoholes en la nicotinamida ribosa. Phe-319, Ala-317 y Val-292 forman puentes de hidrógeno con la amida en NAD+.[2]​

ADH en levaduras y bacterias

[editar]

A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias no fermentan glucosa para obtener lactato. En cambio, fermentan glucosa para obtener etanol y CO2.

Glucosa + 2ADP +2Pi → 2 etanol + 2CO
2 + 2ATP +2H
2O[3]​

El piruvato resultante de la glicólisis se convierte a acetaldehído y dióxido de carbono, y el acetaldehído es reducido a etanol por una alcohol-deshidrogenasa llamada ADH1. El propósito de esta última etapa es la regeneración de NAD+, de tal forma que la glicólisis pueda continuar. Los humanos aprovechan este proceso para producir bebidas alcohólicas permitiendo a las levaduras fermentar varios tipos de cereales o frutas. Es interesante apuntar que las levaduras pueden producir y consumir su propio alcohol.

La principal alcohol-deshidrogenasa en las levaduras es más grande que la de los humanos. Consiste en cuatro subunidades y también contiene zinc en su sitio catalítico. Conjuntamente con las zinc-alcohol-deshidrogenasas de los animales y humanos, estas enzimas de las levaduras y de muchas bacterias forman la familia de las alcohol-deshidrogenasas de cadena larga.

La levadura de la cerveza también tiene otra alcohol-deshidrogenasa, la ADH2, que ha evolucionado como una versión duplicada del cromosoma que contiene el gen ADH1. La levadura utiliza la ADH2 para convertir etanol en acetaldehído, y solamente se expresa cuando la concentración de azúcar es baja. Tener estas dos enzimas permite a la levadura producir alcohol cuando hay mucha cantidad de azúcar (y este alcohol entonces mata a otros microbios competidores), y cuando hay poca cantidad de azúcar la levadura oxida el alcohol.[4]​

ADH con hierro como calefactor

[editar]

Una tercera familia de alcohol deshidrogenadas, no relacionada con las dos ya mencionadas, es la que contiene hierro en vez de zinc. Esta familia está presente en las bacterias y una forma aparentemente inactiva se ha encontrado en las levaduras. En comparación con las otras familias, estas enzimas son sensibles al oxígeno.

Otros tipos de ADH

[editar]

Otra clase de alcohol-deshidrogenasas pertenece a las quinoenzimas y requiere cofactores quinoides (pirroloquinolina quinona, PQQ) como aceptores de electrones unidos a la enzima. Un ejemplo típico para este tipo de enzimas es la metanol deshidrogenasa de las bacterias metilotrópicas.

Aplicaciones

[editar]

En pilas de combustible de etanol, las alcohol-deshidrogenasas pueden utilizarse para catalizar la rotura del combustible [17].

En biotransformación, las alcohol-deshidrogenasas se usan frecuentemente para la síntesis de estereoisómeros enantioméricamente puros de alcoholes quirales. Al contrario que con procesos químicos, las enzimas producen directamente el enantiómero deseado del alcohol por reducción de la cetona correspondiente.

Salud

[editar]

Se han realizado estudios que muestran que la alcohol-deshidrogenasa puede tener influencia en la dependencia del metabolismo del alcohol en alcohólicos. Los investigadores han detectado unos pocos genes que están asociados con el alcoholismo. Si las variantes de estos genes codificaran formas de metabolismo más lento de alcohol-deshidrogenasas, hay un riesgo más alto de padecer alcoholismo. Los estudios han encontrado que estas mutaciones son responsables del rechazo del alcoholismo en poblaciones asiáticas. De todas formas, la investigación continúa para identificar los genes y su influencia en el alcoholismo.[5]​

La dependencia de las drogas es otro problema asociado con la ADH, ya que los investigadores piensan que está unido al alcoholismo. Un estudio sugiere que la dependencia de las drogas tiene siete genes ADH relacionados con este trastorno. Esto puede resultar en tratamientos que estén enfocados a estos genes específicos. De todas formas, es necesaria más investigación para obtener resultados concluyentes al respecto.[6]​

Referencias

[editar]
  1. ↑ a b Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41.
  2. ↑ Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41
  3. ↑ Nelson, David L. and Cox, Michael M. Lehniger Principles of Biochemistry. New York:W.H. Freeman and Company, 2005; p 180.
  4. ↑ The Brewers Tale Newscientist
  5. ↑ Sher, Kenneth J., Grekin, Emily R., and Williams, Natalie A. The Development of Alcohol Use Disorders. Annual Review Clinical Psych. 1 (2005):493-523.
  6. ↑ Luo and et. Oxford Journals. Multiple ADH genes modulate risk for drug dependence in African- and European-Americans

Enlaces externos

[editar]
  • ExPASy contiene información ampliada de la alcohol-deshidrogenasa (en inglés).
  • English Wikipedia contiene la versión de la que se ha traducido mayoritariamente este artículo.
Obtenido de «https://es.wikipedia.org/eswiki/w/index.php?title=Alcohol-deshidrogenasa&oldid=158839473»