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Diferencia entre revisiones de «Metionina»

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La '''metionina''' (abreviada como Met o M) es un aminoácido hidrófobo, cuya fórmula química es: HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>SCH<sub>3</sub>. Al ser hidrófobo este [[aminoácido esencial]] está clasificado como no polar.
La '''metionina''' (abreviada como Met o M) es un [[aminoácido]] [[hidrófobo]], cuya fórmula química es: HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>SCH<sub>3</sub>. Al ser hidrófobo este [[aminoácido esencial]] está clasificado como no polar.


== Historia ==
== Historia ==


El bacteriólogo e inmunólogo estadounidense [[John Howard Mueller]] comprobó en 1922 que la adición de una mezcla de los aminoácidos entonces conocidos a las colonias de estreptococos (''Streptococcus hemolyticus'') no era suficiente para su crecimiento.<ref>S. Hansen: ''[https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminosäuren-Entdeckungsgeschichte.pdf Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.]'' Berlin 2015.</ref> Sin embargo, si se lograba con la adición de [[caseína]]. Por ello Mueller asumió que la caseína todavía debía contener al menos un aminoácido adicional. Durante la investigación posterior de la caseína Mueller fue entonces capaz por primera vez de aislar la metionina.<ref>J. H. Mueller, ''A new sulphur-containing amino acid isolated from casein.'', Proc Soc Exp Biol Med, Band 19, S. 161ff (1922).</ref><ref>A. M. Pappenheimer, John Howard Mueller, Biographical Memoirs National Academy, 1987, S. 309.</ref> La elucidación de la fórmula estructural y de la síntesis la consiguieron en 1926 el británico [[George Barger]] y su asistente Frederick Philip Coine,<ref>G. Barger und F. P. Coine: ''The amino-acid methionine; constitution and synthesis'', Biochem J, Band 22, S. 1417ff (1928).</ref> y Barger publicó en 1931 una síntesis mejorada.<ref>Barger, Weichselbaum, Biochem. J., Band 25, 1931, S. 997.</ref> El nombre de la metionina, una abreviatura de "ácido γ-metiltiol-α-amino-butírico", deriva de un trabajo de S. Odake (1925).<ref>S. Odake, Biochem. Z., Band 161, 1925, 446–455.</ref>
El bacteriólogo e inmunólogo estadounidense [[John Howard Mueller]] comprobó en 1922 que la adición de una mezcla de los aminoácidos a las colonias de estreptococos (''Streptococcus hemolyticus'') no era suficiente para su crecimiento.<ref>S. Hansen: ''[https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminosäuren-Entdeckungsgeschichte.pdf Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.] {{Wayback|url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |date=20160615203851 }}'' Berlin 2015.</ref> Sin embargo, se logró con la adición de [[caseína]]. Por ello Mueller asumió que la caseína todavía debía contener al menos un aminoácido adicional. Durante la investigación posterior de la caseína Mueller por primera vez fue capaz de aislar la metionina.<ref>J. H. Mueller, ''A new sulphur-containing amino acid isolated from casein.'', Proc Soc Exp Biol Med, Band 19, S. 161ff (1922).</ref><ref>A. M. Pappenheimer, John Howard Mueller, Biographical Memoirs National Academy, 1987, S. 309.</ref> La elucidación de la fórmula estructural y de la síntesis la consiguieron en 1926 el británico [[George Barger]] y su asistente Frederick Philip Coine,<ref>G. Barger und F. P. Coine: ''The amino-acid methionine; constitution and synthesis'', Biochem J, Band 22, S. 1417ff (1928).</ref> y Barger publicó en 1931 una síntesis mejorada.<ref>Barger, Weichselbaum, Biochem. J., Band 25, 1931, S. 997.</ref> El nombre de la metionina, una abreviatura de "ácido γ-metiltiol-α-amino-butírico", deriva de un trabajo de S. Odake (1925).<ref>S. Odake, Biochem. Z., Band 161, 1925, 446–455.</ref>


== Función ==
== Función ==
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* cistationina-γ-sintetasa
* cistationina-γ-sintetasa
* cistationina-β-liasa
* cistationina-β-liasa
* metionina sintetasa(en mamíferos, este paso es efectuada por la homocisteína metiltransferasa)
* metionina sintetasa (en mamíferos, este paso se efectúa por la homocisteína metiltransferasa)


== Otras vías biomédicas ==
== Otras vías biomédicas ==
A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas:
A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas, como en la generación de la homocisteína:


La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa, que funciona como donante en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína (SAH); la adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína.
Generación de la homocisteína


⚫
Hay dos destinos de la homocisteína: la regeneración de metionina y la formación de cisteína.
La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa.
SAM sirve como donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína (SAH).

La adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína.
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Hay dos destinos de la homocisteína, puede ser la regeneración de la metionina o para formar cisteína.


== Regeneración de la metionina ==
== Regeneración de la metionina ==
La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metionina sintetasa.
La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metionina sintetasa. En esta regeneración desde homocisteína es requerida vitamina B12. Por ello un aumento de homocisteína en análisis clínicos podría ser un signo de deficiencia de esta vitamina.


También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteína metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5&nbsp;% de todas las proteínas solubles en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la metionina y la homocisteína aún mayor que la metionina sintetasa.
También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteína metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5&nbsp;% de todas las proteínas solubles en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la metionina y la homocisteína aún mayor que la metionina sintetasa.
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== Biosíntesis de poliaminas ==
== Biosíntesis de poliaminas ==
Las [[poliaminas]] [[espermina]] y [[espermidina]] requieren la transferencia de un sustituyente 3-aminopropil al nitrógeno de una molécula de [[putrescina]] o de espermina. Dicho grupo se obtiene por descarboxilación de la [[S-Adenosil metionina]] (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina, el S-metiltiorribósido sufre una serie de transformaciones de tal manera que se recupere la metionina. Dicha ruta se conoce como '''Ruta de salvamento de la metionina''' ("''Methionine Salvage Pathway''")<ref>{{cita publicación |autor=Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles|título=The Methionine Salvage Pathway in Klebsiella pneumoniae and Rat Liver IDENTIFICATION AND CHARACTERIZATION OF TWO NOVEL DIOXYGENASES |publicación=The Journal of Biological Chemistry, |volumen=270 |páginas=3147-3153 |año=1995 |doi=10.1074/jbc.270.7.3147}}</ref>
Las [[poliaminas]] [[espermina]] y [[espermidina]] requieren la transferencia de un sustituyente 3-aminopropil al nitrógeno de una molécula de [[putrescina]] o de espermina. Dicho grupo se obtiene por descarboxilación de la [[S-Adenosil metionina]] (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina, el S-metiltiorribósido sufre una serie de transformaciones de tal manera que se recupere la metionina. Dicha ruta se conoce como '''Ruta de salvamento de la metionina''' ("''Methionine Salvage Pathway''").<ref>{{cita publicación |autor=Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles|título=The Methionine Salvage Pathway in Klebsiella pneumoniae and Rat Liver IDENTIFICATION AND CHARACTERIZATION OF TWO NOVEL DIOXYGENASES |publicación=The Journal of Biological Chemistry, |volumen=270 |páginas=3147-3153 |año=1995 |doi=10.1074/jbc.270.7.3147}}</ref>
[[Archivo:Ruta de salvamento de la metionina.png|thumb|center|800px|Ruta de salvamento de la metionina]]
[[Archivo:Ruta de salvamento de la metionina.png|thumb|center|800px|Ruta de salvamento de la metionina]]


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* EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de níquel (II)
* EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de níquel (II)
* EC 2.5.1.22 Espermina sintasa
* EC 2.5.1.22 Espermina sintasa
* EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (También puede transaminar metionina)<ref>{{cita publicación |autor=Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ. |título=Tyrosine aminotransferase catalyzes the final step of methionine recycling in ''Klebsiella pneumoniae''. |publicación= J Bacteriol.|volumen=181 |número=6 |páginas=1739-47. |año=1999}}</ref>
* EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (También puede transaminar metionina)<ref>{{cita publicación |autor=Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ. |título=Tyrosine aminotransferase catalyzes the final step of methionine recycling in ''Klebsiella pneumoniae''. |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1999-03_181_6/page/1739 |publicación= J Bacteriol.|volumen=181 |número=6 |páginas=1739-47. |año=1999}}</ref>
* EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa
* EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa
* EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa
* EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa
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La metionina está implicada en la biosíntesis de [[etileno]],<ref>http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html</ref> la [[nicotianamina]],<ref>http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html</ref> las [[salinosporamida]]s<ref>{{cita publicación |autor=Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G. Thomas |título=Biosynthesis of polyketide synthase extender units |publicación=Natural Product Reports |volumen=26 |páginas=103 |año=2009 |doi=10.1039/b801658p}}</ref> y varios [[glucosinolato]]s<ref>http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf</ref> tales como la [[sinigrina]], la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el [[sulforrafano]].<ref>{{cita libro | autor =Paul M. Dewick | título =Medicinal natural products: a biosynthetic approach | editorial =John Wiley and Sons | año =2009 | isbn =0470741686, 9780470741689 }}</ref>
La metionina está implicada en la biosíntesis de [[etileno]],<ref>http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html</ref> la [[nicotianamina]],<ref>http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html</ref> las [[salinosporamida]]s<ref>{{cita publicación |autor=Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G. Thomas |título=Biosynthesis of polyketide synthase extender units |publicación=Natural Product Reports |volumen=26 |páginas=103 |año=2009 |doi=10.1039/b801658p}}</ref> y varios [[glucosinolato]]s<ref>http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf</ref> tales como la [[sinigrina]], la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el [[sulforrafano]].<ref>{{cita libro | autor =Paul M. Dewick | título =Medicinal natural products: a biosynthetic approach | editorial =John Wiley and Sons | año =2009 | isbn =0470741686, 9780470741689 }}</ref>


== Aspectos dietéticos ==
== Enfermedades metabólicas ==
La degradación de la metionina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:
⚫
En las semillas de sésamo podemos encontrar niveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileñas, pescado, carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades. La mayoría de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina.

* [[Acidemia propiónica]]
* [[Aciduria malónica y metilmalónica combinada]] (CMAMMA)
* [[Aciduria metilmalónica]]
* [[Homocistinuria]]

== Fuentes dietéticas ==
⚫
En las semillas de sésamo podemos encontrar niveles bastante altos de metionina, al igual que en [[Bertholletia excelsa|nueces brasileñas]], pescado, carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales, así como la mayoría de legumbres, que apenas contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades.


La metionina racémica suele añadirse como ingrediente a la comida para mascotas.
La metionina racémica suele añadirse como ingrediente a la comida para mascotas.


{|class="wikitable sortable" align=right
{|class="wikitable sortable" align=right
|+ Fuentes alimentarias de metionina<ref>{{Obra citada | title = National Nutrient Database for Standard Reference | url = http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ | editorial= U.S. Department of Agriculture | fechaacceso= 7 de septiembre de 2009}}.</ref>
|+ Fuentes alimentarias de metionina<ref>{{Obra citada | title = National Nutrient Database for Standard Reference | url = http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ | editorial = U.S. Department of Agriculture | fechaacceso = 7 de septiembre de 2009 | urlarchivo = https://web.archive.org/web/20150303184216/http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ | fechaarchivo = 3 de marzo de 2015 }}.</ref>
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! Alimento
! Alimento
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|[[Semillas de sésamo]] || 1.656
|[[Semillas de sésamo]] || 1.656
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|[[Nueces brasileñas]] || 1.008
|[[Bertholletia excelsa|Nueces brasileñas]]|| 1.008
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|[[Glycine max|Soja concentrada en proteínas]] || 0.814
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|}
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== Restricción en el consumo Metionina ==
== Restricción en el consumo de metionina ==
Cada día son más los estudios que muestran que la restricción en el consumo de metionina puede incrementar el período de vida de algunos animales.
Cada día son más los estudios que muestran que la restricción en el consumo de metionina puede incrementar el período de vida de algunos animales.<ref>{{
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cita publicación |
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autor=Sun L, Sadighi Akha AA, Miller RA, Harper JM.|
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== Enlaces externos ==
== Enlaces externos ==
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* [https://web.archive.org/web/20100914231347/http://www.naturesbounty.com/vf/healthnotes/HN77/HN77_Spanish/Es-Supp/Methionine.htm www.naturesbounty.com]
* [https://web.archive.org/web/20120902093745/http://www.medmol.es/termino.cfm?id=22 www.medmol.es]
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{{Control de autoridades}}
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http://www.naturesbounty.com/vf/healthnotes/HN77/HN77_Spanish/Es-Supp/Methionine.htm

http://www.medmol.es/termino.cfm?id=22

http://healthlibrary.epnet.com/GetContent.aspx?token=0d429707-b7e1-4147-9947-abca6797a602&chunkiid=125063

[[Categoría:Aminoácidos]]
[[Categoría:Aminoácidos]]
[[Categoría:Aminoácidos esenciales]]
[[Categoría:Aminoácidos esenciales]]
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[[Categoría:Aminoácidos glucogénicos]]
[[Categoría:Aminoácidos glucogénicos]]
[[Categoría:Aminoácidos azufrados]]
[[Categoría:Aminoácidos azufrados]]
[[Categoría:Medicamento esencial de la Organización Mundial de la Salud]]
[[Categoría:Medicamentos esenciales de la Organización Mundial de la Salud]]
[[Categoría:Ciencia y tecnología de Estados Unidos del siglo XX]]
[[Categoría:Ciencia y tecnología de Estados Unidos del siglo XX]]
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[[Categoría:Ciencia y tecnología de Reino Unido del siglo XX]]

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Metionina
Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico
General
Símbolo químico Met, M
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular C5H11NO2S
Identificadores
Número CAS 63-68-3[1]​
ChEBI 64558 16811, 64558
ChEMBL CHEMBL274119
ChemSpider 853
DrugBank DB00134
PubChem 6137
UNII 73JWT2K6T3
KEGG C01733 D04983, C01733
CSCCC(C(=O)O)N
InChI=InChI=1S/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)
Key: FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N
Propiedades físicas
Densidad 1340 kg/m³; 1,34 g/cm³
Masa molar 14 921 g/mol
Punto de fusión 554 K (281 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,16; 9,08 pKa
Solubilidad en agua soluble
Familia Aminoácido
Esencial Sí
Codón AUG
Punto isoeléctrico (pH) 5,74
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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La metionina (abreviada como Met o M) es un aminoácido hidrófobo, cuya fórmula química es: HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Al ser hidrófobo este aminoácido esencial está clasificado como no polar.

Historia

[editar]

El bacteriólogo e inmunólogo estadounidense John Howard Mueller comprobó en 1922 que la adición de una mezcla de los aminoácidos a las colonias de estreptococos (Streptococcus hemolyticus) no era suficiente para su crecimiento.[2]​ Sin embargo, se logró con la adición de caseína. Por ello Mueller asumió que la caseína todavía debía contener al menos un aminoácido adicional. Durante la investigación posterior de la caseína Mueller por primera vez fue capaz de aislar la metionina.[3]​[4]​ La elucidación de la fórmula estructural y de la síntesis la consiguieron en 1926 el británico George Barger y su asistente Frederick Philip Coine,[5]​ y Barger publicó en 1931 una síntesis mejorada.[6]​ El nombre de la metionina, una abreviatura de "ácido γ-metiltiol-α-amino-butírico", deriva de un trabajo de S. Odake (1925).[7]​

Función

[editar]

Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como donante de metilos (la SAM también es usada por las plantas en la síntesis del etileno, en un proceso conocido como ciclo de la metionina o ciclo de Yang).

La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.

Codificación

[editar]

La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón del código genético, el AUG (el otro es el triptófano, que está codificado por el codón UGG), que es también el mensaje que indica al ribosoma el inicio de la traducción de una proteína desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es el primer aminoácido incorporado, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales en las diferentes células.

Biosíntesis

[editar]

Enzimas:

  • EC 2.1.1.- Metil Transferasas SAM dependientes
  • EC 2.1.1.5 Betaina-homocisteína S-metiltransferasa
  • EC 2.1.1.13 Metionina sintasa
  • EC 2.3.1.30 Serina acetiltransferasa
    Resumen metabólico de la metionina
  • EC 2.3.1.46 Homoserina O-succiniltransferasa
  • EC 2.5.1.6 Metionina adenosiltransferasa
  • EC 2.5.1.47 Cisteína sintasa
  • EC 2.5.1.48 Cistationina γ-sintasa
  • EC 3.3.1.1 S-Adenosilhomocisteína hidrolasa
  • EC 4.1.1.57 Metionina descarboxilasa
  • EC 4.2.1.22 Cistationina-β-sintasa
  • EC 4.4.1.1 Cistationina γ -liasa
  • EC 4.4.1.8 Cistationina-β-liasa

Como aminoácido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o proteínas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una vía que utiliza tanto ácido aspártico como cisteína. Primero, el ácido aspártico se convierte, vía la β-aspartilo-semialdehído, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisteína para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocisteína. Posteriormente va la metilación del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina-γ-sintetasa y la cistationina-β-sintetasa requieren Piridoxil-5’-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasa homocisteína requiere de Vitamina B12 como cofactor.

Las enzimas que participan en la biosíntesis de la metionina son:

  • Aspartokinasa
  • β-aspartato semialdehído deshidrogenasa
  • homoserina dehidrogenasa
  • homoserina acetiltransferasa
  • cistationina-γ-sintetasa
  • cistationina-β-liasa
  • metionina sintetasa (en mamíferos, este paso se efectúa por la homocisteína metiltransferasa)

Otras vías biomédicas

[editar]

A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas, como en la generación de la homocisteína:

La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa, que funciona como donante en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína (SAH); la adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína.

Hay dos destinos de la homocisteína: la regeneración de metionina y la formación de cisteína.

Regeneración de la metionina

[editar]

La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metionina sintetasa. En esta regeneración desde homocisteína es requerida vitamina B12. Por ello un aumento de homocisteína en análisis clínicos podría ser un signo de deficiencia de esta vitamina.

También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteína metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5 % de todas las proteínas solubles en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la metionina y la homocisteína aún mayor que la metionina sintetasa.

Conversión a cisteína

[editar]

La homocisteína puede ser convertida a cisteína.

  1. La cistationina-beta-sintetasa (una enzima dependiente del PLP) combina homocisteína y serina para producir cistationina. En vez de degradar cistationina vía cistationina-beta-liasa, característica esta degradación de la biosíntesis, en este caso la cistationina es rota pasando a cisteína y en la α-ketobutirato produciendo cistationina-Y-liasa.
  2. La alfa-ketoácido deshidrogenada convierte alfa-ketobutirato en propionilo-CoA que es metabolizado a propionil-CoA en un proceso de tres pasos.

Biosíntesis de poliaminas

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Las poliaminas espermina y espermidina requieren la transferencia de un sustituyente 3-aminopropil al nitrógeno de una molécula de putrescina o de espermina. Dicho grupo se obtiene por descarboxilación de la S-Adenosil metionina (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina, el S-metiltiorribósido sufre una serie de transformaciones de tal manera que se recupere la metionina. Dicha ruta se conoce como Ruta de salvamento de la metionina ("Methionine Salvage Pathway").[8]​

Ruta de salvamento de la metionina

Enzimas:

  • EC 1.13.11.54 Acirreductona dioxigenasa dependiente de hierro (II).
  • EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de níquel (II)
  • EC 2.5.1.22 Espermina sintasa
  • EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (También puede transaminar metionina)[9]​
  • EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa
  • EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa
  • EC 3.2.2.16 Metiltioadenosina nucleosidasa
  • EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilasa
  • EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratasa
  • EC 5.3.1.23 S-metil-5-tiorribosa-1-fosfato isomerasa

Otras biosíntesis

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La metionina está implicada en la biosíntesis de etileno,[10]​ la nicotianamina,[11]​ las salinosporamidas[12]​ y varios glucosinolatos[13]​ tales como la sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el sulforrafano.[14]​

Enfermedades metabólicas

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La degradación de la metionina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:

Fuentes dietéticas

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En las semillas de sésamo podemos encontrar niveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileñas, pescado, carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales, así como la mayoría de legumbres, que apenas contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades.

La metionina racémica suele añadirse como ingrediente a la comida para mascotas.

Fuentes alimentarias de metionina[15]​
Alimento g/100g
Semillas de sésamo 1.656
Nueces brasileñas 1.008
Soja concentrada en proteínas 0.814
Avena 0.312
Cacahuetes 0.309
Garbanzo 0.253
Maíz 0.197
Almendra 0.151
Habas 0.117
Lentejas 0.077
Arroz 0.052

Restricción en el consumo de metionina

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Cada día son más los estudios que muestran que la restricción en el consumo de metionina puede incrementar el período de vida de algunos animales.[16]​[17]​

En 2005, un estudio mostró que la restricción en el consumo de metionina sin restricción de energía en los roedores, aumenta la duración de su vida.[18]​

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ Número CAS
  2. ↑ S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Archivado el 15 de junio de 2016 en Wayback Machine. Berlin 2015.
  3. ↑ J. H. Mueller, A new sulphur-containing amino acid isolated from casein., Proc Soc Exp Biol Med, Band 19, S. 161ff (1922).
  4. ↑ A. M. Pappenheimer, John Howard Mueller, Biographical Memoirs National Academy, 1987, S. 309.
  5. ↑ G. Barger und F. P. Coine: The amino-acid methionine; constitution and synthesis, Biochem J, Band 22, S. 1417ff (1928).
  6. ↑ Barger, Weichselbaum, Biochem. J., Band 25, 1931, S. 997.
  7. ↑ S. Odake, Biochem. Z., Band 161, 1925, 446–455.
  8. ↑ Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles (1995). «The Methionine Salvage Pathway in Klebsiella pneumoniae and Rat Liver IDENTIFICATION AND CHARACTERIZATION OF TWO NOVEL DIOXYGENASES». The Journal of Biological Chemistry, 270: 3147-3153. doi:10.1074/jbc.270.7.3147. 
  9. ↑ Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ. (1999). «Tyrosine aminotransferase catalyzes the final step of methionine recycling in Klebsiella pneumoniae.». J Bacteriol. 181 (6): 1739-47. 
  10. ↑ http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html
  11. ↑ http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html
  12. ↑ Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G. Thomas (2009). «Biosynthesis of polyketide synthase extender units». Natural Product Reports 26: 103. doi:10.1039/b801658p. 
  13. ↑ http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf
  14. ↑ Paul M. Dewick (2009). Medicinal natural products: a biosynthetic approach. John Wiley and Sons. ISBN 9780470741689. 
  15. ↑ National Nutrient Database for Standard Reference, U.S. Department of Agriculture, archivado desde el original el 3 de marzo de 2015, consultado el 7 de septiembre de 2009 ..
  16. ↑ Bárcena C, Quirós PM, Durand S, Mayoral P, Rodríguez F, Caravia XM, Mariño G, Garabaya C, Fernández-García MT, Kroemer G, Freije JMP, López-Otín C (2018). «Methionine Restriction Extends Lifespan in Progeroid Mice and Alters Lipid and Bile Acid Metabolism». PubMed, NCBI. doi:10.1016/j.celrep.2018.07.089. 
  17. ↑ Sun L, Sadighi Akha AA, Miller RA, Harper JM. (2009). «Life-span extension in mice by preweaning food restriction and by methionine restriction in middle age». PubMed, NCBI. PMID 19414512. doi:10.1093/gerona/glp051. 
  18. ↑ Richard A. Miller, Gretchen Buehner, Yayi Chang, James M. Harper, Robert Sigler, Michael Smith‐Wheelock (2005). «Methionine‐deficient diet extends mouse lifespan, slows immune and lens aging, alters glucose, T4, IGF-I and insulin levels, and increases hepatocyte MIF levels and stress resistance». Wiley Online Library. doi:10.1111/j.1474-9726.2005.00152.x. 

Enlaces externos

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