Ir al contenido

Diferencia entre revisiones de «Cofilina»

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Explorar historial interactivamente
← Ir a diferencia anteriorIr a siguiente diferencia →
Contenido eliminado Contenido añadido
VisualWikitexto
+
Muro Bot (discusión · contribs.)
1 375 372 ediciones
m Bot: Arreglando referencias y otros; cambios cosméticos
Línea 1: Línea 1:
[[File:PDB 1cof EBI.jpg|thumb|[[Estructura proteica|Estructura]] de un representante de ADF/cofilina.]]
[[Archivo:PDB 1cof EBI.jpg|thumb|[[Estructura proteica|Estructura]] de un representante de ADF/cofilina.]]
'''ADF/cofilina''' es una familia de [[proteína]]s de unión a [[actina]] que despolimerizan los [[microfilamento]]s. Con esta actividad y junto a otros elementos ([[profilina]], [[gelsolina]] y otros), sus representantes regulan la longitud de los filamentos de actina. La '''cofilina''' es un miembro de la familia ADF/cofilina que poseen un 70% de [[homología de secuencia]] con [[ADF]] (de las siglas en inglés ''A''ctin-''D''epolymerizing ''F''actor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la interacción con la actina y la capacidad de unir ADP ([[adenosín difosfato]]). Estas proteínas unen a la actina en monómeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.<ref name="Lappalainen">Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) ''Nature'' 388:77-82.</ref>. La cofilina despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea más extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una función de corte de microfilamentos que no están protegidos mediante proteínas Cap, y posee querencia por proteínas ADP-actina Los monómeros resultantes pueden ser reciclados por la [[profilina]], otra proteína asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monómeros de actina, lo cual facilita su polimerización.<ref name="Cooper">Cooper, G. M. and R. E. Hausman. ''The Cell: A Molecular Approach,'' 3rd ed. Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440.</ref><ref name="McGough">McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) ''The Journal of Cell Biology'' 138:771-781.</ref>
'''ADF/cofilina''' es una familia de [[proteína]]s de unión a [[actina]] que despolimerizan los [[microfilamento]]s. Con esta actividad y junto a otros elementos ([[profilina]], [[gelsolina]] y otros), sus representantes regulan la longitud de los filamentos de actina. La '''cofilina''' es un miembro de la familia ADF/cofilina que poseen un 70% de [[homología de secuencia]] con [[ADF]] (de las siglas en inglés ''A''ctin-''D''epolymerizing ''F''actor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la interacción con la actina y la capacidad de unir ADP ([[adenosín difosfato]]). Estas proteínas unen a la actina en monómeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.<ref name="Lappalainen">Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) ''Nature'' 388:77-82.</ref> La cofilina despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea más extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una función de corte de microfilamentos que no están protegidos mediante proteínas Cap, y posee querencia por proteínas ADP-actina Los monómeros resultantes pueden ser reciclados por la [[profilina]], otra proteína asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monómeros de actina, lo cual facilita su polimerización.<ref name="Cooper">Cooper, G. M. and R. E. Hausman. ''The Cell: A Molecular Approach,'' 3rd ed. Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440.</ref><ref name="McGough">McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) ''The Journal of Cell Biology'' 138:771-781.</ref>


Su [[estructura proteica]] se adapta a la actina G: más concretamente, al surco dejado entre dos unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su función molecular emana de dos actividades: el corte de los microfilamentos<ref name="Ichetovkin1">Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and Cytoskeleton. 45(4):293-306.</ref> y el aumento de extremos activos para la posterior polimerización. <ref name="Carlier">Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y., Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) ''The Journal of Cell Biology'' 136:1307-1323.</ref>. De este modo, la existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la actividad de polimerización debido al corte de los microfilamentos y a la creación de extremos de polimerización, especialmente en interacción con el complejo [[Arp2/3]], que interviene nucleando nuevas ramas de microfilamentos.<ref name="Ichetovkin2">Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) ''Current Biology'' 12(1):79-84.</ref>. Además, cofilina y Arp2/3 están involucrados en la reorganización de [[microtúbulos]] y en el [[tráfico de vesículas]].<ref name="Svitkina">Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) ''The Journal of Cell Biology'' 145:1009-1026.</ref>. Finalmente, la cofilina también es capaz de unir [[miosina]], [[tropomiosina]], [[alfa actinina]], [[gelsolina]] y [[escruína]], todas ellas proteínas de unión a actina.
Su [[estructura proteica]] se adapta a la actina G: más concretamente, al surco dejado entre dos unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su función molecular emana de dos actividades: el corte de los microfilamentos<ref name="Ichetovkin1">Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and Cytoskeleton. 45(4):293-306.</ref> y el aumento de extremos activos para la posterior polimerización.<ref name="Carlier">Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y., Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) ''The Journal of Cell Biology'' 136:1307-1323.</ref> De este modo, la existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la actividad de polimerización debido al corte de los microfilamentos y a la creación de extremos de polimerización, especialmente en interacción con el complejo [[Arp2/3]], que interviene nucleando nuevas ramas de microfilamentos.<ref name="Ichetovkin2">Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) ''Current Biology'' 12(1):79-84.</ref> Además, cofilina y Arp2/3 están involucrados en la reorganización de [[microtúbulos]] y en el [[tráfico de vesículas]].<ref name="Svitkina">Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) ''The Journal of Cell Biology'' 145:1009-1026.</ref> Finalmente, la cofilina también es capaz de unir [[miosina]], [[tropomiosina]], [[alfa actinina]], [[gelsolina]] y [[escruína]], todas ellas proteínas de unión a actina.


== Referencias ==
== Referencias ==

Revisión del 14:18 14 abr 2009

Estructura de un representante de ADF/cofilina.

ADF/cofilina es una familia de proteínas de unión a actina que despolimerizan los microfilamentos. Con esta actividad y junto a otros elementos (profilina, gelsolina y otros), sus representantes regulan la longitud de los filamentos de actina. La cofilina es un miembro de la familia ADF/cofilina que poseen un 70% de homología de secuencia con ADF (de las siglas en inglés Actin-Depolymerizing Factor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la interacción con la actina y la capacidad de unir ADP (adenosín difosfato). Estas proteínas unen a la actina en monómeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.[1]​ La cofilina despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea más extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una función de corte de microfilamentos que no están protegidos mediante proteínas Cap, y posee querencia por proteínas ADP-actina Los monómeros resultantes pueden ser reciclados por la profilina, otra proteína asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monómeros de actina, lo cual facilita su polimerización.[2]​[3]​

Su estructura proteica se adapta a la actina G: más concretamente, al surco dejado entre dos unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su función molecular emana de dos actividades: el corte de los microfilamentos[4]​ y el aumento de extremos activos para la posterior polimerización.[5]​ De este modo, la existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la actividad de polimerización debido al corte de los microfilamentos y a la creación de extremos de polimerización, especialmente en interacción con el complejo Arp2/3, que interviene nucleando nuevas ramas de microfilamentos.[6]​ Además, cofilina y Arp2/3 están involucrados en la reorganización de microtúbulos y en el tráfico de vesículas.[7]​ Finalmente, la cofilina también es capaz de unir miosina, tropomiosina, alfa actinina, gelsolina y escruína, todas ellas proteínas de unión a actina.

Referencias

  1. ↑ Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) Nature 388:77-82.
  2. ↑ Cooper, G. M. and R. E. Hausman. The Cell: A Molecular Approach, 3rd ed. Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440.
  3. ↑ McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) The Journal of Cell Biology 138:771-781.
  4. ↑ Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and Cytoskeleton. 45(4):293-306.
  5. ↑ Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y., Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) The Journal of Cell Biology 136:1307-1323.
  6. ↑ Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) Current Biology 12(1):79-84.
  7. ↑ Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) The Journal of Cell Biology 145:1009-1026.
Obtenido de «https://es.wikipedia.org/eswiki/w/index.php?title=Cofilina&oldid=25572331»