Diferencia entre revisiones de «Peptidil transferasa»
Contenido eliminado Contenido añadido
mSin resumen de edición |
mSin resumen de edición |
||
| Línea 1: | Línea 1: | ||
La enzima '''peptidil transferasa''' es una [[aminoacil transferasa]] (con [[número EC]] 2.3.2.12) que realiza la función esencial de los [[ribosoma]]s. Se encarga de la formación de [[enlace peptídico|enlaces peptídicos]] entre aminoácidos adyacentes durante la [[traducción (genética)|traducción]] de [[ARN mensajero]] y, por tanto, la [[síntesis proteica]]. No obstante, estas enzimas están implicadas también en procesos no relacionados con la traducción. En [[bacteria]]s, la actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad 50S (componente [[23S]]); en cambio, en [[Célula eucariota|eucariota]]s es la subunidad 60S (componente [[28 S]]) la que lo alberga. |
La enzima '''peptidil transferasa''' es una [[aminoacil transferasa]] (con [[número EC]] 2.3.2.12) que realiza la función esencial de los [[ribosoma]]s. Se encarga de la formación de [[enlace peptídico|enlaces peptídicos]] entre aminoácidos adyacentes durante la [[traducción (genética)|traducción]] de [[ARN mensajero]] y, por tanto, la [[síntesis proteica]]. No obstante, estas enzimas están implicadas también en procesos no relacionados con la traducción. En [[bacteria]]s, la actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad 50S (componente [[23S]]); en cambio, en [[Célula eucariota|eucariota]]s es la subunidad 60S (componente [[28 S]]) la que lo alberga. |
||
: '''Peptidil-tRNA(1) + aminoacil-tRNA(2) <math>\rightleftharpoons</math> tRNA(1) + peptidil(aminoacil-tRNA(2))''' |
|||
Varios [[quimioterapia|quimioterápicos]] poseen su diana en la actividad peptidil transferasa, como elemento crucial en la síntesis proteica. Dependiendo de su afinidad por ribosomas procariotas o eucariotas, se emplean en terapia antimicrobiana específica (los primeros, contra [[antibacteriano|bacterias]]; los segundos, contra [[antimicótico|hongos]], fundamentalmente) |
Varios [[quimioterapia|quimioterápicos]] poseen su diana en la actividad peptidil transferasa, como elemento crucial en la síntesis proteica. Dependiendo de su afinidad por ribosomas procariotas o eucariotas, se emplean en terapia antimicrobiana específica (los primeros, contra [[antibacteriano|bacterias]]; los segundos, contra [[antimicótico|hongos]], fundamentalmente) |
||
Revisión del 19:01 29 sep 2011
La enzima peptidil transferasa es una aminoacil transferasa (con número EC 2.3.2.12) que realiza la función esencial de los ribosomas. Se encarga de la formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes durante la traducción de ARN mensajero y, por tanto, la síntesis proteica. No obstante, estas enzimas están implicadas también en procesos no relacionados con la traducción. En bacterias, la actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad 50S (componente 23S); en cambio, en eucariotas es la subunidad 60S (componente 28 S) la que lo alberga.
- Peptidil-tRNA(1) + aminoacil-tRNA(2) tRNA(1) + peptidil(aminoacil-tRNA(2))
Varios quimioterápicos poseen su diana en la actividad peptidil transferasa, como elemento crucial en la síntesis proteica. Dependiendo de su afinidad por ribosomas procariotas o eucariotas, se emplean en terapia antimicrobiana específica (los primeros, contra bacterias; los segundos, contra hongos, fundamentalmente)
- El cloramfenicol une el ARN ribosomal 23 S en sus residuos A2451 y A2452, inhibiendo la formación del enlace peptídico.[1] Es activo frente a un amplio espectro de microorganismos, en especial estafilococos
- Los antibióticos macrólidos parece inhibier a la peptidil transferasa durante el paso de translocación ribosomal.[2] Entre ellos se encuentran fármacos antibacterianos como la eritromicina.
- La cicloheximida es un inhibidor de la síntesis proteica en organismos eucariotas (ribosomas 60S), y es producida por la bacteria Streptomyces griseus. Tiene un uso extendido en la investigación biomédica para inhibir la síntesis de proteínas en células eucariotas in vitro.[3]
Referencias
- ↑ Gu Z, Harrod R, Rogers EJ, Lovett PS (June de 1994). «Anti-peptidyl transferase leader peptides of attenuation-regulated chloramphenicol-resistance genes». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (12): 5612-6. PMC 44046. PMID 7515506.
- ↑ Protein synthesis inhibitors: macrolides mechanism of action animation. Classification of agents Pharmamotion. Author: Gary Kaiser. The Community College of Baltimore County. Retrieved on July 31, 2009
- ↑ Prescott, L.M. (1999). «Microbiología». McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U. ISBN 84-486-0261-7.