Hemoglobina

Hemoglobina.

Grupo hemo.

Archivo:Hb-animation2.gif

Unión y separación del oxígeno (azul) y cambio conformacional de la oxi y la desoxihemoglobina (solo se muestra un grupo hemo.

La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

Estructura

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:

1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe²⁺) formando el grupo hemo.

Oxihemoglobina

Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).

• Reacción paso a paso:

$\mathrm {Hb+O_{2}\leftrightarrow HbO_{2}}$

$\mathrm {HbO_{2}+O_{2}\leftrightarrow Hb(O_{2})_{2}}$

$\mathrm {Hb(O_{2})_{2}+O_{2}\leftrightarrow Hb(O_{2})_{3}}$

$\mathrm {Hb(O_{2})_{3}+O_{2}\leftrightarrow Hb(O_{2})_{4}}$

• Reacción total:

$\mathrm {Hb+4\ O_{2}\rightarrow Hb(O_{2})_{4}}$

Tipos de hemoglobina

hemoglobina, alpha 1
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo	HBA1 (HGNC: 4823)
Identificadores externos	OMIM: 141800 EBI: HBA1 GeneCards: Gen HBA1 UniProt: HBA1
Locus	Cr. 16 p13.3
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	3039
UniProt	P69905 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000558 n/a

hemoglobina, alpha 2
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo	HBA2 (HGNC: 4824)
Identificadores externos	OMIM: 141850 EBI: HBA2 GeneCards: Gen HBA2 UniProt: HBA2
Locus	Cr. 16 p13.3
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	3040
UniProt	P69905 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000517 n/a

hemoglobina, beta
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo	HBB (HGNC: 4827)
Identificadores externos	OMIM: 141900 EBI: HBB GeneCards: Gen HBB UniProt: HBB
Locus	Cr. 11 p15.5
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	3043
UniProt	P68871 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000518 n/a

• Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
• Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
• Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
• Hemoglobina F: Hemoglobina característica del feto.
• Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O₂)
• Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes metahemoglobinizantes.
• Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO₂ después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO₂).
• Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
• Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en bajos niveles, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.

También hay hemogloblinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas sólo están presentes en el embrión.

Valores de referencia

Para Hombres: 18,0 ± 2,0 g/dl. Para Mujeres: 16,0 ± 2,0 g/dl.

Otras fuentes citan valores de referencia de: - hombres 13 - 17 g/dl - mujeres 12 - 15 g/dl - en niños pueda ser más bajo hasta 11 g/dl.

Véase también

• Proteína
• Sangre