Triosa fosfato isomerasa

Triosafosfato isomerasa 1
Estructura de la TPI de humanohgh
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	TPI1 (HGNC: 12009) TIM
Identificadores externos	OMIM: 190450 EBI: TPI1 GeneCards: Gen TPI1 UniProt: TPI1  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	5.3.1.1
Locus	Cr. 12 p13
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	7167
UniProt	P60174 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000365 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La triosa fosfato isomerasa (TPI) (EC 5.3.1.1) es una enzima que cataliza la interconversión entre gliceraldehído-3-fosfato (GADP) y dihidroxiacetona fosfato (DHAP), reacción que tiene lugar a través de un intermediario enediol. Enzima implicada en la glucólisis, estructuralmente es un homodímero donde cada subunidad posee un ciclindro beta paralelo con hélices alfa en los nexos de unión. Su sitio activo se encuentra en la parte superior del cilindro y posee un residuo de glutamato (Glu 165) y otro de histidina (His 95) que son esenciales para la catálisis. A pH fisiológico, el glutamato está desprotonado y, por tanto, cargado negativamente, con lo cual contribuye a atraer el protón del carbono 2 del gliceraldehído-3-fosfato; la histidina, básica, actúa como un grupo donador de protones para transferirlos entre el grupo carbonilo del sustrato y el hidroxilo del carbono 2.

dihidroxiacetona fosfato $\rightleftharpoons$ Gliceraldehído-3-fosfato
$\Delta G^{0}=7.5{\frac {kJ}{mol}}$

Referencias

• Mathews, C. K.; Van Holde, K.E et Ahern, K.G (2003). Bioquímica (3 edición). ISBN 84-7892-053-2. 

• Datos: Q24777683
• Multimedia: Triosephosphate isomerase / Q24777683