Гемоглобин А: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[непроверенная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
м фикс тире и орфографии
Функция «Добавить ссылку»: добавлено 2 ссылки.
 
(не показаны 24 промежуточные версии 18 участников)
Строка 1: Строка 1:
Гемоглобин A — нормальный [[гемоглобин]] взрослого человека.
'''Гемоглоби́н A''', или ΗbA — нормальный [[гемоглобин]] взрослого человека.


Этот [[белок]] представляет собой [[тетрамер]], состоящий из двух пар [[полипептид]]ных цепей — [[мономер]]ов: двух мономеров α-цепей и двух мономеров β-цепей (так называемый гемоглобин A, или гемоглобин α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>), или двух мономеров α и двух мономеров δ ([[Гемоглобин A2|гемоглобин Α<sub>2</sub>]], или гемоглобин α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>).
* Гемоглобин A (α2β2)

* Гемоглобин A2 (α2δ2)
* Гемоглобин A — HbA (α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>)
* Гемоглобин A<sub>2</sub> — HbA<sub>2</sub> (α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>)

В [[эритроцит]]ах здорового взрослого человека гемоглобин А (α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>) является основным вариантом гемоглобина и составляет в норме почти 97 % общего гемоглобина эритроцитов. Оставшиеся около 3 % приходятся на гемоглобин Α<sub>2</sub> (α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>). Количество этой формы гемоглобина увеличивается у больных β-[[талассемия|талассемией]].

Гемоглобин A ({{lang-en|Adult}} — взрослый) относится к сложным белкам — [[хромопротеид]]ам. Он состоит из белковой и небелковой частей. Белковая часть представлена четырьмя полипептидными цепями, которые попарно одинаковы: 2α и 2β цепи. В связи с тем, что цепи гемоглобина A неодинаковы, он относится к гетеротетрамерным молекулам. Каждая полипептидная цепь связана с небелковой частью, которую представляет гем. Комплекс гема с α- или β-полипептидной цепью представляет субъединицу или [[протомер]]. Таким образом, вся молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц или протомеров, образуя [[олигомер]].

В структуре HbA находится 574 [[аминокислоты]]. Полипептидные цепи гемоглобина на 80 % спирализованы, обозначаются спирали буквами латинского алфавита от A до H. Неспиральные участки обозначаются двумя буквами латинского алфавита, между спиралями которых они находятся. Это необходимо для обозначения молекулярных замещений, приводящих к синтезу аномальных гемоглобинов.

== См. также ==
* [[Гемоглобин E]]
* [[Гемоглобин F]]

{{кровь}}

{{hematology-stub}}
{{rq|wikify|sources|img}}

[[Категория:Белки крови]]
[[Категория:Гемоглобины]]

Текущая версия от 19:34, 23 апреля 2022

Гемоглоби́н A, или ΗbA — нормальный гемоглобин взрослого человека.

Этот белок представляет собой тетрамер, состоящий из двух пар полипептидных цепей — мономеров: двух мономеров α-цепей и двух мономеров β-цепей (так называемый гемоглобин A, или гемоглобин α2β2), или двух мономеров α и двух мономеров δ (гемоглобин Α2, или гемоглобин α2δ2).

  • Гемоглобин A — HbA (α2β2)
  • Гемоглобин A2 — HbA22δ2)

В эритроцитах здорового взрослого человека гемоглобин А (α2β2) является основным вариантом гемоглобина и составляет в норме почти 97 % общего гемоглобина эритроцитов. Оставшиеся около 3 % приходятся на гемоглобин Α22δ2). Количество этой формы гемоглобина увеличивается у больных β-талассемией.

Гемоглобин A (англ. Adult — взрослый) относится к сложным белкам — хромопротеидам. Он состоит из белковой и небелковой частей. Белковая часть представлена четырьмя полипептидными цепями, которые попарно одинаковы: 2α и 2β цепи. В связи с тем, что цепи гемоглобина A неодинаковы, он относится к гетеротетрамерным молекулам. Каждая полипептидная цепь связана с небелковой частью, которую представляет гем. Комплекс гема с α- или β-полипептидной цепью представляет субъединицу или протомер. Таким образом, вся молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц или протомеров, образуя олигомер.

В структуре HbA находится 574 аминокислоты. Полипептидные цепи гемоглобина на 80 % спирализованы, обозначаются спирали буквами латинского алфавита от A до H. Неспиральные участки обозначаются двумя буквами латинского алфавита, между спиралями которых они находятся. Это необходимо для обозначения молекулярных замещений, приводящих к синтезу аномальных гемоглобинов.