Бактериородопсин: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правка
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Спасено источников — 2, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.8.8
 
(не показано 14 промежуточных версий 12 участников)
Строка 16: Строка 16:
}}
}}


'''Бактериородопсины''' — семейство [[мембранные белки|мембранных]] светочувствительных [[белки|белков]] [[археи|археот]] (например, [[галобактерии|галобактерий]]). Бактериородопсины осуществляют перенос [[протон]]а через [[плазматическая мембрана|плазматическую мембрану]], по строению сходны с [[родопсин]]ами [[млекопитающие|млекопитающих]].
'''Бактериородопси́ны''' — семейство [[мембранные белки|мембранных]] светочувствительных [[белки|белков]] [[археи|археот]] (например, [[галобактерии|галобактерий]]). Бактериородопсины осуществляют перенос [[протон]]а через [[плазматическая мембрана|плазматическую мембрану]], по строению сходны с [[родопсин]]ами [[млекопитающие|млекопитающих]].


Этот белок выполняет ту же функцию, что и [[хлорофилл]] в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света [[протонная помпа]]. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.
== Состав белка ==
== Состав белка ==
Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных <math>\alpha</math>-спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая <math>\beta</math>-шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны<ref> А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, «Физика белка», 2002 </ref>. Сидящие на <math>\alpha</math>-спиралях [[гидрофобность|гидрофобные]] группы обращены «наружу» к липидам (тоже [[гидрофобность|гидрофобным]]) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.
Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных <math>\alpha</math>-спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая <math>\beta</math>-шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны<ref> А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, «Физика белка», 2002 </ref>. Сидящие на <math>\alpha</math>-спиралях [[гидрофобность|гидрофобные]] группы обращены «наружу» к липидам (тоже [[гидрофобность|гидрофобным]]) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.


== Процесс переноса протона через мембрану ==
== Процесс переноса протона через мембрану ==
[[Протонная проводимость]] осуществляется при содействии прикрепленной внутри пучка спиралей молекулы кофактора — [[Ретиналь|ретиналя]]. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив [[фотон]], ретиналь переходит из полностью-транс в 13-цис форму. При этом он изгибается и переносит [[протон]] с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.
[[Протонная проводимость]] осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора — [[Ретиналь|ретиналя]]. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив [[фотон]], ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит [[протон]] с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.


[[File:Bacteriorhodopsin retinal.png|Alt text]]
[[Файл:Bacteriorhodopsin retinal.png|Alt text]]


== Применение бактериородопсина в нано-биотехнологиях ==
== Применение бактериородопсина в нано-биотехнологиях ==
⚫
В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium<ref> Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin — Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60. </ref><ref> Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477—490.</ref>. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах<ref> Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. — № 10. — С. 24-40.</ref>. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO<sub>2</sub> и на светоизлучающие диоды подается сигнал.<ref> Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. — Т. 35. — № 1. — с. 34-42. </ref> Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.

⚫
В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium<ref> Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin — Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60. </ref><ref> Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477—490.</ref>. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994 группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах<ref> Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. — № 10. — С. 24-40.</ref>. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO<sub>2</sub> и на светоизлучающие диоды подается сигнал.<ref> Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. — Т. 35. — № 1. — с. 34-42. </ref> Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.


== Галерея ==
== Галерея ==
{|align="left"
<div class="tright" style="clear:none">[[Файл:Bacteriorhodopsin conformation change.gif|thumb|400px|конформационный переход]]</div>
|-valign="top"
⚫
<div class="tright" style="clear:none">[[Файл:Bacteriorhodopsin subunit 1X0S.gif|thumb|400px|Мономер бактериородопсина<ref name=PDB1X0S>{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1X0S |title=Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin. |last1=Nishikawa |first1=T. |last2=Murakami |first2=M. |date=2005-03-28 |publisher=RCSB Protein Data Bank (PDB) |id=PDB ID: 1X0S |doi=10.2210/pdb1x0s/pdb |accessdate=7 October 2012}}</ref><ref name=Nishikawa05>{{cite journal |last1=Nishikawa |first1=T. |last2=Murakami |first2=M. |year=2005 |title=Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state. |journal=J.Mol.Biol. |volume=352 |pages=319–328 |publisher=Elsevier |id=PDB ID: 1X0S |pmid=16084526 |doi=10.1016/j.jmb.2005.07.021 |url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283605008090 |accessdate=7 October 2012}}</ref><ref name="RasTop">Image created with [http://www.geneinfinity.org/rastop/ RasTop] (Molecular Visualization Software)</ref>.]]</div>
<div class="tright" style="clear:none">[[Файл:Bacteriorhodopsin trimer 1X0S.png|thumb|400px|Тример бактериородопсина.]]</div>
|[[Файл:Bacteriorhodopsin conformation change.gif|thumb|400px|Конформационный переход.]]
⚫
|[[Файл:Bacteriorhodopsin subunit 1X0S.png|thumb|400px|Мономер бактериородопсина<ref name=PDB1X0S>{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1X0S |title=Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin. |last1=Nishikawa |first1=T. |last2=Murakami |first2=M. |date=2005-03-28 |publisher=RCSB Protein Data Bank (PDB) |id=PDB ID: 1X0S |doi=10.2210/pdb1x0s/pdb |accessdate=2012-10-07 |archive-date=2013-10-15 |archive-url=https://web.archive.org/web/20131015193322/http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1X0S |deadlink=no }}</ref><ref name=Nishikawa05>{{статья |заглавие=Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state. |издание=J.Mol.Biol. |том=352 |страницы=319—328 |издательство=Elsevier |id=PDB ID: 1X0S |pmid=16084526 |doi=10.1016/j.jmb.2005.07.021 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283605008090 |accessdate=2012-10-07 |язык=en |тип=journal |автор=Nishikawa, T.; Murakami, M. |год=2005}}</ref><ref name="RasTop">Image created with [http://www.geneinfinity.org/rastop/ RasTop] {{Wayback|url=http://www.geneinfinity.org/rastop/ |date=20150417231543 }} (Molecular Visualization Software)</ref>.]]
|[[Файл:Bacteriorhodopsin trimer 1X0S.png|thumb|800px|Тример бактериородопсина (вид сверху).]]
|}
{{-}}


== Примечания ==
== Примечания ==
Строка 39: Строка 43:


== См. также ==
== См. также ==
* [[Протеородопсин]]

* [[Родопсин]]
* [[Родопсин]]
* [[Ретинол]]
* [[Ретинол]]
* [[Сенсорный родопсин II]]
* [[Сенсорный родопсин II]]
* [[Бактериородопсин-содержащие пленки]]
* [[Бактериородопсин-содержащие плёнки]]


{{внешние ссылки}}
[[Категория:Белки]]
[[Категория:Белки]]
[[Категория:Фотосинтез]]
[[Категория:Фотосинтез]]

Текущая версия от 22:02, 4 июня 2022

Бактериородопсин
Тример бактериородопсина
Тример бактериородопсина
Идентификаторы
Символ Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
InterPro IPR001425
PROSITE PDOC00291
SCOP 2brd
SUPERFAMILY 2brd
TCDB 3.E.1
OPM superfamily 6
OPM protein 1vgo
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Бактериородопси́ны — семейство мембранных светочувствительных белков археот (например, галобактерий). Бактериородопсины осуществляют перенос протона через плазматическую мембрану, по строению сходны с родопсинами млекопитающих.

Этот белок выполняет ту же функцию, что и хлорофилл в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света протонная помпа. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.

Состав белка

[править | править код]

Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных -спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая -шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны[1]. Сидящие на -спиралях гидрофобные группы обращены «наружу» к липидам (тоже гидрофобным) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.

Процесс переноса протона через мембрану

[править | править код]

Протонная проводимость осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора — ретиналя. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив фотон, ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит протон с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.

Alt text

Применение бактериородопсина в нано-биотехнологиях

[править | править код]

В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium[2][3]. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах[4]. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO2 и на светоизлучающие диоды подается сигнал.[5] Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.

Галерея

[править | править код]
Конформационный переход.
Мономер бактериородопсина[6][7][8].
Тример бактериородопсина (вид сверху).

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, «Физика белка», 2002
  2. ↑ Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin — Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60.
  3. ↑ Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477—490.
  4. ↑ Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. — № 10. — С. 24-40.
  5. ↑ Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. — Т. 35. — № 1. — с. 34-42.
  6. ↑ Nishikawa, T.; Murakami, M. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin. RCSB Protein Data Bank (PDB) (28 марта 2005). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. Дата обращения: 7 октября 2012. Архивировано 15 октября 2013 года.
  7. ↑ Nishikawa, T.; Murakami, M. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state. (англ.) // J.Mol.Biol. : journal. — Elsevier, 2005. — Vol. 352. — P. 319—328. — doi:10.1016/j.jmb.2005.07.021. — PMID 16084526.
  8. ↑ Image created with RasTop Архивная копия от 17 апреля 2015 на Wayback Machine (Molecular Visualization Software)

См. также

[править | править код]
Источник — https://ru.wikipedia.org/ruwiki/w/index.php?title=Бактериородопсин&oldid=123049963