Альфа-спираль: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[отпатрулированная версия][непроверенная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ссылка
Спасено источников — 2, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.9.5
 
(не показано 30 промежуточных версий 19 участников)
Строка 1: Строка 1:
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков [[аланин]]а с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца.]]
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 [[Ангстрем|Å]] (208 [[Пикометр|пм]]). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]


'''Альфа-спираль''' (α-спираль)&nbsp; типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], которая имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]], и в которой каждая [[аминогруппа]] (-NH<sub>2</sub>) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[карбинильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга-Кори-Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру<ref name=Pauling>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB, BRANSON HR.|title=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=205—211 |year=1951 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |url=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name=Pauling2>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB.|title=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=235—240. |year=1951 |pmid=14834145 |doi= |url=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.
'''Альфа-спираль''' (α-спираль) — элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], имеющий форму правозакрученной [[винтовая линия|винтовой линии]], в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью ''[[Полинг, Лайнус|Полинга]] — [[Кори, Роберт|Кори]] — [[Брэнсон, Герман|Брэнсона]]'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name="Pauling">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long|автор=Pauling L., Corey R. B., Branson H. R.|заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=205—211|doi=10.1073/pnas.37.4.205|pmid=14816373|archivedate=2017-12-12|archiveurl=https://web.archive.org/web/20171212052624/http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name="Pauling2">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long|автор=Pauling L., Corey R. B.|заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=235—240|pmid=14834145|archivedate=2018-03-13|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180313233002/http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.


Параметры идеальной α-спирали:
Параметры идеальной α-спирали:
* число аминокислотных остатков на виток спирали - 3,6-3,7
* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
* диаметр спирали - 1,5 нм
* диаметр спирали — 1,5 [[Нанометр|нм]];
* шаг спирали - 0,54 нм
* шаг спирали — 0,54 нм;
* на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм
* на один [[Остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]] приходится 0,15 нм.


Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что [[конформация]] всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.


== Примечания ==
== Примечания ==
Строка 15: Строка 15:


== См. также ==
== См. также ==
* [[Вторичная структура]]
* [[Β-лист|β-листы]], [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
* [[Мотив (молекулярная биология)]]
* [[β-лист]]ы, [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
* [[β-цилиндр]]
* [[β-сэндвич]]
* [[Прионы]]
* [[Прионы]]


== Литература ==
== Литература ==
* [http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/l13.html Введение в физику белка Лекция 13]
* [https://web.archive.org/web/20080928221718/http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/l13.html Введение в физику белка Лекция 13]


{{перевести|en|Alpha helix}}
{{biochem-stub}}
{{biochem-stub}}
{{Вторичная структура белка}}


[[Категория:Структура белка]]
[[Категория:Структура белка]]

[[ca:Hèlix alfa]]
[[cs:Alfa-helix]]
[[de:Α-Helix]]
[[el:Άλφα έλικα]]
[[en:Alpha helix]]
[[eo:Alfa-helico]]
[[es:Hélice alfa]]
[[fa:مارپیچ آلفا]]
[[fi:Alfa-kierre]]
[[fr:Hélice alpha]]
[[he:סליל אלפא]]
[[it:Alfa elica]]
[[ja:Αヘリックス]]
[[lt:Alfa spiralė]]
[[nl:Alfa-helix]]
[[no:Alfaheliks]]
[[oc:Eliç alfa]]
[[pl:Helisa alfa]]
[[pt:Alfa-hélice]]
[[simple:Alpha helix]]
[[sk:Alfa-helix]]
[[sr:Алфа хеликс]]
[[sv:Alfahelix]]
[[tr:Alfa sarmal]]
[[uk:Альфа-спіраль]]
[[zh:Α螺旋]]

Текущая версия от 21:00, 5 июля 2023

Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков аланина, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца

Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].

Параметры идеальной α-спирали:

  • число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
  • диаметр спирали — 1,5 нм;
  • шаг спирали — 0,54 нм;
  • на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

[править | править код]
  1. Pauling L., Corey R. B., Branson H. R. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373. Архивировано 12 декабря 2017 года.
  2. Pauling L., Corey R. B. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240. — PMID 14834145. Архивировано 13 марта 2018 года.

Литература

[править | править код]