Альфа-спираль: различия между версиями

Интерактивная навигация по истории

(Показать все непатрулированные изменения)

[отпатрулированная версия]

[непроверенная версия]

← Предыдущая правка

Содержимое удалено Содержимое добавлено

ВизуальныйВики-текст

Линейный

Текущая версия от 21:00, 5 июля 2023

Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь $i+4\rightarrow i$ ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году^[1]^[2].

Параметры идеальной α-спирали:

число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
диаметр спирали — 1,5 нм;
шаг спирали — 0,54 нм;
на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

↑ Pauling L., Corey R. B., Branson H. R. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373. Архивировано 12 декабря 2017 года.
↑ Pauling L., Corey R. B. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240. — PMID 14834145. Архивировано 13 марта 2018 года.

См. также

Вторичная структура
Мотив (молекулярная биология)
β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры.
β-цилиндр
β-сэндвич
Прионы

Литература

Введение в физику белка Лекция 13

[Pauling-1] Pauling L., Corey R. B., Branson H. R. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373. Архивировано 12 декабря 2017 года.

[Pauling2-2] Pauling L., Corey R. B. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240. — PMID 14834145. Архивировано 13 марта 2018 года.

[1]

[2]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
-[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков [[аланин]]а с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]
+[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 [[Ангстрем|Å]] (208 [[Пикометр|пм]]). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]
-'''Альфа-спираль''' (α-спираль)&nbsp;— типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], который имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]] и в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH<sub>2</sub>) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[карбинильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга-Кори-Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name=Pauling>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB, BRANSON HR.|title=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=205—211 |year=1951 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |url=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name=Pauling2>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB.|title=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=235—240. |year=1951 |pmid=14834145 |doi= |url=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.
+'''Альфа-спираль''' (α-спираль) — элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], имеющий форму правозакрученной [[винтовая линия|винтовой линии]], в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью ''[[Полинг, Лайнус|Полинга]] — [[Кори, Роберт|Кори]] — [[Брэнсон, Герман|Брэнсона]]'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name="Pauling">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long|автор=Pauling L., Corey R. B., Branson H. R.|заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=205—211|doi=10.1073/pnas.37.4.205|pmid=14816373|archivedate=2017-12-12|archiveurl=https://web.archive.org/web/20171212052624/http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name="Pauling2">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long|автор=Pauling L., Corey R. B.|заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=235—240|pmid=14834145|archivedate=2018-03-13|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180313233002/http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.
 Параметры идеальной α-спирали:
-* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6-3,7
+* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
-* диаметр спирали — 1,5 нм
+* диаметр спирали — 1,5 [[Нанометр|нм]];
-* шаг спирали — 0,54 нм
+* шаг спирали — 0,54 нм;
-* на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм
+* на один [[Остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]] приходится 0,15 нм.
-Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
+Такие параметры вычислены исходя из предположения, что [[конформация]] всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
 == Примечания ==
@@ Строка 15: / Строка 15: @@
 == См. также ==
+* [[Вторичная структура]]
-* [[Β-лист|β-листы]], [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
+* [[Мотив (молекулярная биология)]]
+* [[β-лист]]ы, [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
+* [[β-цилиндр]]
+* [[β-сэндвич]]
 * [[Прионы]]
 == Литература ==
-* [http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/l13.html Введение в физику белка Лекция 13]
+* [https://web.archive.org/web/20080928221718/http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/l13.html Введение в физику белка Лекция 13]
+{{перевести|en|Alpha helix}}
 {{biochem-stub}}
+{{Вторичная структура белка}}
 [[Категория:Структура белка]]
-[[ca:Hèlix alfa]]
-[[cs:Alfa-helix]]
-[[de:Α-Helix]]
-[[el:Άλφα έλικα]]
-[[en:Alpha helix]]
-[[eo:Alfa-helico]]
-[[es:Hélice alfa]]
-[[fa:مارپیچ آلفا]]
-[[fi:Alfa-kierre]]
-[[fr:Hélice alpha]]
-[[he:סליל אלפא]]
-[[it:Alfa elica]]
-[[ja:Αヘリックス]]
-[[lt:Alfa spiralė]]
-[[nl:Alfa-helix]]
-[[no:Alfaheliks]]
-[[oc:Eliç alfa]]
-[[pl:Helisa alfa]]
-[[pt:Alfa-hélice]]
-[[simple:Alpha helix]]
-[[sk:Alfa-helix]]
-[[sr:Алфа хеликс]]
-[[sv:Alfahelix]]
-[[tr:Alfa sarmal]]
-[[uk:Альфа-спіраль]]
-[[zh:Α螺旋]]

Вторичная структура белка
Спирали	α-спираль 3₁₀-спираль π-спираль β-спираль Полипролиновая спираль Коллагеновая спираль
Расширения	α-лист^[англ.] β-лист β-шпилька β-выпуклость β-поворот^[англ.]
Сверхвторичная структура	Спиральная катушка Спираль-поворот-спираль Желейный рулет

Альфа-спираль: различия между версиями

Текущая версия от 21:00, 5 июля 2023

Примечания

См. также

Литература

Навигация

Поиск