Фотосистема I: различия между версиями

PsaA_PsaB
PsaA_PsaB
	; Структура Фотосистемы I из цианобактерии. Показана интегральная часть(ядро) и белки внешней антенны.
Идентификаторы
Символ	PsaA_PsaB
Pfam	PF00223
InterPro	IPR001280
PROSITE	PDOC00347
SCOP	1jb0
SUPERFAMILY	1jb0
TCDB	5.B.4
OPM superfamily	2
OPM protein	1jb0
Доступные структуры белков
Pfam	структуры
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	3D-модель
	Медиафайлы на Викискладе

Фотосистема I
Фотосистема I
	; Растительная Фотосистема I
Идентификаторы
Шифр КФ	1.97.1.12
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
	Медиафайлы на Викискладе

Интерактивная навигация по истории

[отпатрулированная версия]

← Предыдущая правка

Содержимое удалено Содержимое добавлено

ВизуальныйВики-текст

Линейный

Текущая версия от 01:20, 14 августа 2024

Структурно-функциональная организация комплекса ФСI (ССКI не показаны): P700 (П₇₀₀) — специальная пара; А₀ — хлорофилл а₆₉₅; A₁ — филлохинон; F_x, F_a,F_b — железосерные кластеры (на рисунке не показана пара дополнительных хлорофиллов а).

Фотосисте́ма I (первая фотосистема, фотосистема один, ФСI), или пластоциани́н-ферредокси́н-оксидоредукта́за — второй функциональный комплекс электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) хлоропластов. Он принимает электрон от пластоцианина и, поглощая световую энергию, формирует сильный восстановитель П₇₀₀, способный через цепь переносчиков электронов осуществить восстановление НАДФ⁺. Таким образом, при участии ФСI синтезируется источник электронов (НАДФН) для последующих реакций восстановления углерода в хлоропластах в цикле Кальвина. Кроме того, ФСI может осуществлять циклический транспорт электронов, сопряжённый с синтезом АТФ, обеспечивая дополнительный синтез АТФ в хлоропластах^[1].

История открытия

Нециклический транспорт электронов начинается с того, что марганцевый кластер фотосистемы II окисляет воду, восстанавливая пул пластохинонов. Далее цитохром b₆f-комплекс окисляет пластохиноны, а электрон через пластоцианин передаётся на фотосистему I, где используется для синтеза НАДФН. Нарушение формальной логики в названиях фотосистем связано с тем, что фотосистема I была открыта раньше, чем фотосистема II.

Первые данные указывающие на существование ФСI появились в 1950-х годах, но в то время никто ещё не мог оценить значимость этих открытий^[2]. Представление о существовании в хлоропластах двух фотосистем возникло в уже в 1940-е годы на основание опытов лаборатории Р. Эмерсона, обнаружившего эффект падения квантового выхода фотосинтеза при освещении хлоропластов монохроматическим красным светом (λ>680 нм), возбуждающим только ФСI, и эффект усиления квантового выхода при добавлении подсветки с длиной волны около 650 нм, которая возбуждала ФСII (так называемый эффект Эмерсона). Также следует упомянуть открытый Комоннером в 1956 году светоиндуцируемый ЭПР сигнал, который был назван сигналом I. По чистой случайности сигнал I и сигнал II, исходили от ФСI и ФСII соответственно^[2]. Лишь в 1960 году Луис Дюйзенс предложил концепцию фотосистемы I и фотосистемы II, и в том же году Фэй Бендалл и Роберт Хилл организовали результаты предыдущих открытий в стройную теорию последовательных реакций фотосинтеза^[2]. Гипотеза Хилла и Бендалля была позднее подтверждена в экспериментах Дюйзенса и Витта в 1961 году^[2].

После этого начались систематические попытки физического выделения фотосистемы I, определения её трёхмерной структуры и тонкого строения. В 1966 году начался бум исследований в этой области: Андерсон и Бордман подвергали мембраны хлоропластов воздействию ультразвука с последующей обработкой дигитонином, Вернон использовал тритон X-100, а Огава — додецилсульфат. Однако, первые полученные экстракты содержали примеси светосособирающих комплексов, а также цитохромов f и b₆. Потребовалось много времени, чтобы разобраться, что полученные экстракты были смесью^[2].

В 1968 году Рид и Клайтон смогли выделить реакционный центр фотосистемы I из пурпурных бактерий, что значительно подстегнуло исследования оксигенного фотосинтеза. Однако, открытым оставался вопрос: что из выделенного являлось истинным реакционным центром, что антенными комплексами, а что дополнительными субъединицами. Долгое время эффективное выделение реакционного центра фотосистемы I оставалось неразрешённой проблемой. В конце-концов оказалось, что легче всего это сделать у цианобактерий, поскольку у них отсутствовали интегрированные в мембрану внешние антенны. После многочисленных попыток с разными видами, выяснилось, что самыми многообещающими в этом отношение видами являются представителями Synechocystis и Synechococcus, поскольку фотосистема I, выделенная из Thermosynechococcus elongatus давала очень стабильный реакционный центр, пригодный для кристаллизации и исследования методом рентгеноструктурного анализ^[2].

Отличия от фотосистемы II

Основная функция фотосистемы II — генерация сильного окислителя, который инициирует окисление воды и передачу её электронов на мембранный переносчик. Основная функция фотосистемы I — насытить эти низкоуровневые электроны энергией, чтобы с их помощью осуществить восстановление НАДФ⁺. Поскольку энергия суммарного процесса слишком велика, чтобы осуществить его в рамках одного реакционного центра, в ходе эволюции появились две фотосистемы, которые раздельно осуществляют разные части этой реакции. Их специфические функции и определяют особенности их строения. Так, фотосистема I — симметрична, то есть в ней работают две ветви электронного транспорта, что делает его значительно более быстрым, в то время как фотосистема II — асимметрична и обладает только одной рабочей ветвью, что замедляет транспорт электронов, но делает его более управляемым. Обе фотосистемы значительно отличаются по строению антенн, дополнительных субъединиц, способов регуляции и своему положению в мембране^[3]. Так, фотосистема I обладает интегральной антенной, хлорофиллы которой расположены непосредственно на главных белках комплекса — А и B, в то время как у фотосистемы II они вынесены на внешние белки CP47 и CP43. По количеству дополнительных малых регуляторных субъединиц ФС II значительно превосходит ФС I, что связано с необходимостью тонкой регуляции процесса окисления воды, который потенциально крайне опасен для клетки. Этим же объясняется неоднородное распределение фотосистем в мембране тилакоида: в то время как ФС I располагается преимущественно в области маргинальных, торцевых и стромальных мембран, ФС II практически полностью находится в области спаренных мембран, что обеспечивает клетке дополнительную защиту от продуцируемых ею активных форм кислорода^[4].

Главное отличие фотосистемы II от фотосистемы I — это наличие большого обращённого в люмен домена, который содержит марганцевый кластер и окружающие его защитные белки. Именно здесь происходит процесс фотохимического окисления воды, сопровождаемый выделением кислорода и протонов^[3].

Структурная организация фотосистемы I

Фотосистема I состоит из следующих белковых субъединиц и кофакторов^[5]^[6]^[1]:

Субъединицы	Описание
A	83 кДа, 751 аминокислотных остатков
B	82,5 кДа, 735 аминокислотных остатков
C	8,9 кДа, перенос электрона с П₇₀₀ на ферредоксин
D	19 кДа, обеспечивает связь с ферредоксином
E	7,5 кДа, обеспечивает связь с ферредоксином
F	19 кДа, взаимодействует с пластоцианином
G	8 кДа, только у растений
H	10 кДа, у растений предотвращает формирования тримеров ФСI, обеспечивает взаимодействие со светособирающим комплексом II
I	5 кДа, у растений взаимодействует с PsaH, связывается со светособирающим комплексом II; у цианобактерий играет важную роль в формировании тримеров ФСI
J	5 кДа, несёт три молекулы хлорофилла и выполняет структурную функцию
K	8.5 кДа, несёт две молекулы хлорофилла и выполняет структурную функцию
L	16 кДа, у цианобактерий участвуют в формировании тримера ФСI; у растений она связывает со светособирающим комплексом II
M	3,5 кДа, только у цианобактерий; расположена в области контакта ФСI в тримере
N	9 кДа, есть у растений и водорослей
O	только у растений; функция неизвестна
X	4 кДа, только у цианобактерий
Пигменты
Хлорофилл a	95 молекул в антенной системе
Хлорофилл а	2 молекулы дополнительного хлорофилла а
Хлорофилл a₀	Хлорофилл а₆₉₅ — первичный акцептор электронов
Хлорофиллы а и a'	специальная пара П₇₀₀
β-Каротин	22 молекулы
Коферменты/Кофакторы
F_a	Fe₄S₄ железосерный кластер (ЭТЦ)
F_b	Fe₄S₄ железосерный кластер (ЭТЦ)
F_x	Fe₄S₄ железосерный кластер (ЭТЦ)
Ферредоксин	Переносчик электронов
Пластоцианин	Растворимый белок, содержащий атом меди
Q_K-A	Филлохинон — акцептор электронов в ЭТЦ (субъединица А)
Q_K-B	Филлохинон — акцептор электронов в ЭТЦ (субъединица В)
Ca²⁺	ион кальция
Mg²⁺	ион магния

Основная функция ФСI — передача энергии света на электрон, перенос электрона от пластоцианина к ферредоксину^[7]. ФСI содержит свыше 110 кофакторов, значительно больше чем фотосистема II^[8]. Каждый из этих компонентов имеет широкий спектр функций. Основные компоненты электрон-транспортной цепи ФСI — главный донор возбуждённых электронов П₇₀₀ (хлорофильный димер) и пять переносчиков: A₀ (хлорофилл а), A₁ (филлохинон) и три Fe₄S₄ железосерных кластера: F_x, F_a, и F_b^[9].

Структурно ФСI представляет собой гетеродимер двух интегральных белковых комплексов — А и В (у всех растений кодируются хлоропластными генами PsaA и PsaB). Белки А и В присоединяют димер Р700, по одной молекуле мономера хлорофилла а (Хл₆₉₅) — первичного акцептора электронов А₀, по одному дополнительному хлорофиллу а и по одной молекуле филлохинона (А₁). Два набора дополнительных хлорофиллов а, первичных акцепторов электрона и филлохинонов формируют две почти симметричные ветви транспорта электронов от Р700 к F_x. В отличие от реакционных центров зелёных и пурпурных бактерий и ФСII, где из двух ветвей функционирует лишь одна, в ФСI активны обе ветви электронного транспорта, хотя они и не идентичны^[1].Белок А гомологичен белкам D₁+СP43 (молекулярная масса белка А соответствует сумме молекулярных масс белков D₁ и СP43) из фотосистемы II, а белок В гомологичен белкам D₂+CP47 соответственно^[10].

Обе субъединицы содержат 11 трансмембранных сегментов^[англ.]. Железосодержащий кластер F_x связан четырьмя цистеинами, два из которых находятся на субъединице А, и ещё два на субъединице В. В обоих белках цистеины находятся на проксимальном конце, в петле между девятым и десятым трансмембранными сегментами. По всей вероятности, ниже цистеинов находится так называемый мотив лейциновой молнии, который вносит существенный вклад в димеризацию белков А и В^[11]. Конечные акцепторы электронов F_A и F_B находятся на субъединице С^[12]^[13].

Следует особо подчеркнуть, что перенос электрона осуществляется в соответствии с термодинамическим потенциалом. Увеличение окислительно-восстановительных потенциалов в цепи акцепторов обеспечивает быстрое снижение энергии, что предотвращает возврат электрона к пигменту и бесполезную трату энергии электронного возбуждения. Благодаря этому энергия возбуждения эффективно используется для разделения зарядов^[14].

Пластоцианин

Пластоцианин — маленький, подвижный белок с молекулярной массой около 10,5 кДа. К его центральному атому Сu присоединяются остатки цистеина и метионина, а сбоку его стабилизируют два остатка гистидина. При обратимой смене валентности Cu²⁺ ↔ Cu⁺¹ пластоцианин либо поглощает один электрон, либо отдаёт его. Пластоцианин является аналогом цитохрома c, который выполняет схожую функцию в дыхательной цепи митохондрий^[6].

Он принимает электрон от цитохром b₆f-комплекса, окисляя цитохром f и перенося его непосредственно на реакционный центр П₇₀₀ фотосистемы I. На внешней стороне белка имеется группа аминокислот, несущих отрицательный заряд^[16]. Предположительно, они связываются с положительно заряженным люминальным доменом субъединицы F, однако механизм связывания недостаточно изучен и остаётся неясным^[17].

У некоторых водорослей и цианобактерий при недостатке меди в среде пластоцианин не образуется, вместо него синтезируется и выполняет его функции цитохром c-553^[18].

Пластоцианин (PC) отдаёт один электрон окисленному П₇₀₀⁺ и восстанавливает его до исходного состояния:

{\mathsf {P_{700}^{+}+PC_{(Cu^{+1})}\rightarrow P_{700}+PC_{(Cu^{+2})}}}

Специальная пара П₇₀₀

П₇₀₀ (в английской литературе P700) представляет собой димер хлорофилла а и хлорофилла а‘ у которого кетоэфирная группа в V кольце находится в цис-положении относительно плоскости молекулы, с максимумом поглощения 700 нм^[19]. Наличие цис-кетоэфирной группы делает возможным образование димера из двух хлорофиллов посредством формирования водородных связей. П₇₀₀ получает энергию от антенных комплексов и использует её, чтобы поднять электроны на более высокий уровень. Далее электрон в ходе окислительно-восстановительной реакции переходит на цепь переносчиков. В окисленном состоянии окислительно-восстановительный редокс-потенциал П₇₀₀ составляет +0,52 В, а в фотовозбуждённом состоянии он становится −1,2 В, то есть формируется мощный восстановитель, обеспечивающий восстановление НАДФ⁺^[20]^[21].

В соответствии со следующим уравнением П₇₀₀ поглощает квант света и переходит в фотовозбуждённое состояние, в результате чего один из его электронов переходит с основного подуровня S₀ на первый синглетный подуровень S₁:

{\mathsf {{\mathit {h\nu }}+P_{700}\rightarrow P_{700\,_{S_{1}}}^{*}}}

Хлорофилл А₀

A₀ — первый акцептор электронов в фотосистеме I. Именно здесь происходит первичное фотохимическое разделение зарядов между фотовозбуждённым П₇₀₀^* и A₀. Его максимум поглощения составляет 695 нм (Хл а₆₉₅), что объясняется его взаимодействием с окружающими аминокислотными остатками^[19]. Его редокс-потенциал в восстановленном состоянии −1,1 В^[1].

Фотовозбуждённый П₇₀₀^* отдаёт один электрон хлорофиллу A₀, в результате чего происходит разделение зарядов, и образуется первичная радикальная пара:

{\mathsf {P_{700\,_{S_{1}}}^{*}+A_{0}\rightarrow P_{700}^{+}+A_{0}^{-}}}

Филлохинон A₁

Следующий акцептор — это Филлохинон A₁, также известный как витамин K₁. Он, как и хлорофилл, обладает фитольным хвостом^[22], и приблизительно соответствует пластохинону Q_A фотосистемы II. Поглощая электрон, он образует семихинон-радикал, который восстанавливает F_x, передаёт его на F_b и далее на F_a^[22]^[23].

{\mathsf {A_{0}^{-}+A_{1}\rightarrow A_{0}+A_{1}\cdot }}

Железосерные кластеры

Железосерные кластеры ФСI имеют форму куба с четырьмя атомами железа и четырьмя атомами серы, составляющими его восемь вершин. Все три кластера связаны с белками ФСI через остатки цистеина^[24]. F_x (E_о‘ = −0,70 В) окисляет восстановленный А₁. Дальнейший транспорт осуществляют железосерные кластеры F_a, и F_b, характеризующиеся низкими окислительно-восстановительными потенциалами (-0,59 и −0,55 В соответственно). Множество экспериментов выявило несоответствие между разными теориями, описывающими расположение и работу железосерных кластеров^[24]. Однако большинство результатов позволяет сделать некоторые общие выводы. Во-первых, F_x, F_a, и F_b образуют треугольник, и F_a располагается ближе к F_x чем F_b^[24]. Во-вторых, транспорт электронов начинается с F_x через F_a к F_b, или же через F_a к F_b. До сих пор ведутся споры о том, какой из двух кластеров осуществляет перенос электрона на ферредоксин^[24].

Ферредоксин

Ферредоксин — это водорастворимый белок с молекулярной массой 11 кДа и содержащий Fe₂S₂ центр^[25]. Примечательно, что он является одноэлектронной окислительно-восстановительной системой, то есть переносит только один электрон, полученный им от железосерных кластеров. Он восстанавливается ФСI на стромальной стороне мембраны и в восстановленном состоянии является сильным восстановителем (E_o‘ = —0,6 В), благодаря чему может быть переносчиком электронов для различных реакций, протекающих в хлоропласте. Так, ферредоксин поставляет электроны для восстановления нитритов, (нитритредуктаза) и ассимиляции серы (сульфитредуктаза) в хлоропласте. Также он поставляет электроны для фиксации атмосферного азота (нитрогеназа) у бактерий. Он восстанавливает тиоредоксин — низкомолекулярный серосодержащий белок, участвующий в редокс-регуляции хлоропластов, активируя ключевые ферменты цикла Кальвина. При нециклическом транспорте электронов ферредоксин взаимодействует с ферредоксин-НАДФ(+) редуктазой, которая восстанавливает НАДФ⁺ до НАДФН (E_o‘ = −0,32 В) в строме хлоропласта^[25].

Светособирающий комплекс

Светособирающие комплексы состоят из молекул хлорофилла а и b и каротиноидов, соединённых с белками^[20]. Эти пигменты, возбуждаясь, переносят энергию фотонов в реакционный центр фотосистемы по Фёрстеровскому механизму. В отличие от реакционного центра ФСI, светособирающие комплексы могут поглощать практически во всей области видимого спектра^[26]. Антенные комплексы подразделяют на внутренние, или интегральные, антенны, непосредственно присоединённые к комплексу фотосистемы, и периферические подвижные светособирающие комплексы (ССКI). Так, белки А и В присоединяют пигменты внутренней антенны ФСI: около 95 молекул хлорофилла а и 22 молекулы β-каротина, 5 из которых находятся в цис-конформации. В координации по крайней мере десяти хлорофиллов внутренней антенны принимают участие малые субъединицы J, K, L, M и X. Пигменты внутренней антенны располагаются в виде цилиндра, окружающего все компоненты электрон-транспортной цепи фотосистемы I. Это отличает ФСI от ФСII, где пигменты внутренней антенны расположены на отдельных белках CP43 и CP77^[1]. Внешний светособирающий комплекс ССКI (LHCI) содержит 80—120 молекул хлорофиллов а и b, каротиноиды и состоит из четырёх субъединиц: Lhca1, Lhca2, Lhca3 и Lhca4 — с молекулярными массами 17—24 кДа. Относительно недавно были открыты две дополнительные субъединицы, Lhca5 и Lhca6, однако их концентрация в мембране тилакоида крайне мала, а кодирующие их гены практически не экспрессируются^[27]^[28].

Циклический транспорт электронов

При слишком сильном освещении и/или закрытых устьицах (голодание по СО₂) происходит перевосстановление пула пластохинонов и, как следствие, перевосстановление пула НАДФ⁺. При недостатке СО₂ НАДФН не может расходоваться в цикле Кальвина, а значит, не хватает субстрата для ферредоксин-НАДФ⁺-редуктазы^[англ.]. В конечном итоге это приводит к тому, что ФСI становится некуда сбрасывать возбуждённые электроны, а это в свою очередь может привести к повреждению фотосинтетического аппарата, окислению мембран и образованию активных форм кислорода^[6]. В этих условиях, чтобы предотвратить окислительный стресс и защититься от фотоповреждения, растения переходят к циклическому транспорту электронов. Полагают, что катализатором циклического транспорта является восстановленный ферредоксин^[29]^[30].

Циклическое фотофосфорилирование

Вначале электрон неким образом перемещается от восстановленного ферредоксина на пул пластохинонов. Точный механизм этого процесса не известен. Полагают, что эту реакцию осуществляет особый фермент — ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктаза. Затем от пластохинона через цитохром b₆f-комплекс и пластоцианин электрон вновь попадает на ФСI. При этом происходит закачка протона в полость тилакоида и идёт синтез АТФ. В качестве наиболее вероятного кандидата на роль ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктазы в последнее время рассматривают ферредоксин-НАДФ⁺-редуктазу, которая может образовывать комплекс с цитохром-b₆f-комплексом. Предположительно она может переносить электроны с ферредоксины напрямую на убихинон, связанный цитохром-b₆f-комплексом через специальный гем c_n^[31]^[32]. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-b₆f-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ⁺-редуктазы и трансмембранного белка PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно^[33]^[34].

Ещё один фермент, возможно принимающей участие а этом процесс — это НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов, аналогичный НАДH-дегидрогеназному комплексу митохондрий и гомологичный бактериальному комплексу I^[35]^[36]. Он окисляет ферредоксин и сбрасывает электроны на пластохинон, предотвращая окислительный стресс. НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов образует суперкомплекс с двумя ФСI при помощи белков Lhca5 и Lhca6^[28]. Протонный градиент, созданный в результате циклического фотофосфорилирования на мембране тилакоида, используется белками-переносчиками для встраивания в мембрану приходящих из стромы белков^[37]^[38].

Псевдоциклический транспорт

При очень активном восстановлении пула ферредоксинов происходит сброс их электронов на О₂ с образованием H₂O (так называемая реакция Мелера). Он сходен с циклическим транспортом тем, что не синтезируется НАДФН, а только АТФ. Однако в условиях реакции Мелера соотношение АТФ/АДФ очень велико, так что имеющегося количества АДФ не достаточно для синтеза АТФ, и, как следствие, на мембране тилакоида создаётся очень высокий протонный градиент. В результате реакции происходит образование супероксид-анион-радикала O₂^-·, который превращается в O₂ и H₂O₂ под воздействием фермента супероксиддисмутазы, а перекись превращается в воду ферментом аскорбатпероксидазой^[6].

{\mathsf {Fd_{red}+O_{2}\rightarrow Fd_{ox}+O_{2}^{-}\cdot }}

Ещё один фермент, участвующий в псевдоциклическом транспорте, это терминальная оксидаза хлоропластов, гомологичная альтернативной оксидазе растительных митохондрий. Она окисляет пул пластохинонов с участием кислорода, образуя воду и рассеивая энергию в форме тепла^[39].

Локализация в мембране тилакоида

Фотосистема I находится в стромальных тилакоидах (32 %), а также в маргинальных (36 %) и торцевых (32 %) областях гран. Такое расположение обусловлено плотностью её поверхностного заряда и силами электростатического отталкивания с другими комплексами^[40].

У цианобактерий и прохлорофитов фотосистема I способна образовывать тримеры. Это способствует увеличению спектра поглощения на больших глубинах, а также более эффективному перераспределению энергии возбуждения и защите от фотоповреждений^[41]. У эукариот фотосистема I утратила эту способность благодаря наличию субъединицы H, а также мутации в субъединице L. Вместо тримерезации у эукариот она при помощи субъединиц L и G взаимодействует с большими мембранными светособирающими комплексами, которых нет у прокариот^[42].

Белок Ycf4

Трансмембранный белок Ycf4, обнаруженный в мембране тилакоида, жизненно необходим для функционирования фотосистемы I. Он участвует в сборке компонентов комплекса, без него фотосинтез становится неэффективным^[43].

Зелёные серобактерии и эволюция ФСI

Молекулярно-биологические данные говорят в пользу того, что ФСI, вероятно, эволюционировала из фотосистемы зелёных серобактерий. Реакционные центры зелёных серобактерий, цианобактерий, водорослей и высших растений различаются, однако домены, выполняющие аналогичные функции, имеют схожее строение^[44]. Так, во всех трёх системах окислительно-восстановительный потенциал достаточен для восстановления ферредоксина^[44]. Все три электронотранспортные цепи содержат железо-серные белки^[44]. И наконец, все три фотосистемы представляют собой димер двух гидрофобных белков, на которых закреплены редокс-центры и пигменты интегральной антенны^[44]. В свою очередь, фотосистема зелёных серобактерий содержит те же самые кофакторы, что и электронотранспортная цепь фотосистемы I^[44].

Галерея

Положение хлорофиллов и кофакторов в фотосистеме I.
Тример фотосистемы I
ЭТЦ фотосистемы I
Фотосистемы I и реакционный центр бактерии.
Модель фотосистемы I.

См. также

Примечания

↑ ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Ермаков, 2005, с. 173-175.
↑ ¹ ² ³ ⁴ ⁵ ⁶ Fromme P., Mathis P. Unraveling the photosystem I reaction center: a history, or the sum of many efforts (англ.) // Drugs^[англ.] : journal. — Adis International, 2004. — Vol. 80, no. 1—3. — P. 109—124. — doi:10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1. — PMID 16328814. Архивировано 22 декабря 2015 года.
↑ ¹ ² Ермаков, 2005, с. 121.
↑ Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro and Fikret Mamedov. Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — May (no. 281). — P. 14241—14249. — doi:10.1074/jbc.M600634200.
↑ Saenger W., Jordan P., Krauss N. The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I (англ.) // Curr. Opin. Struct. Biol. : journal. — 2002. — April (vol. 12, no. 2). — P. 244—254. — doi:10.1016/S0959-440X(02)00317-2. — PMID 11959504. Архивировано 4 ноября 2018 года.
↑ ¹ ² ³ ⁴ Страсбургер, 2008, с. 117.
↑ Golbeck J.H. Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 1987. — Vol. 895, no. 3. — P. 167—204. — doi:10.1016/s0304-4173(87)80002-2. — PMID 3333014.
↑ HongQi Yu', Ingo Gortjohann, Yana Bukman, Craig Yolley', Devendra K. Chauhan, Alexander Melkozerov and Petra Fromme. Structure and funcnions of photosystems I and II (неопр.). Архивировано 1 января 2017 года.
↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Photosynthesis:Microbial (англ.) // Encyclopedia of Microbiology, 3rd Ed : book. — 2009. — P. 325—341. — doi:10.1016/B978-012373944-5.00352-7.
↑ Хелдт, 2011, с. 99.
↑ Webber A.N., Malkin R. Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs. A proposed role in dimer formation (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1990. — May (vol. 264, no. 1). — P. 1—4. — doi:10.1016/0014-5793(90)80749-9. — PMID 2186925.
↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Breaking biological symmetry in membrane proteins: The asymmetrical orientation of PsaC on the pseudo-C2 symmetric Photosystem I core (англ.) // Cell. Mol. Life Sci. : journal. — 2009. — Vol. 66, no. 7. — P. 1257—1270. — doi:10.1007/s00018-009-8673-x.
↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Understanding of the Binding Interface between PsaC and the PsaA/PsaB Heterodimer in Photosystem I (англ.) // Biochemistry : journal. — 2009. — Vol. 48. — P. 5405—5416. — doi:10.1021/bi900243f.
↑ Ермаков, 2005, с. 157.
↑ PDB 3BQV (неопр.). Дата обращения: 14 января 2015. Архивировано 24 февраля 2017 года.
↑ Frazão C., Sieker L., Sheldrick G., Lamzin V., LeGall J., Carrondo M.A. Ab initio structure solution of a dimeric cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas containing disulfide bridges (англ.) // J. Biol. Inorg. Chem.^[англ.] : journal. — 1999. — April (vol. 4, no. 2). — P. 162—165. — doi:10.1007/s007750050299. — PMID 10499086. Архивировано 15 октября 2000 года.
↑ Hope A.B. Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2000. — January (vol. 1456, no. 1). — P. 5—26. — doi:10.1016/S0005-2728(99)00101-2. — PMID 10611452. Архивировано 30 августа 2017 года.
↑ Zhang L1, McSpadden B., Pakrasi H.B., Whitmarsh J. Copper-mediated regulation of cytochrome c553 and plastocyanin in the cyanobacterium Synechocystis 6803 (англ.) // The journal of biological chemistry : journal. — 1992. — September (vol. 267, no. 27). — P. 19054—19059. — PMID 1326543. Архивировано 9 сентября 2017 года.
↑ ¹ ² Rutherford A.W., Heathcote P. Primary Photochemistry in Photosystem-I (англ.) // Drugs^[англ.]. — Adis International, 1985. — Vol. 6, no. 4. — P. 295—316. — doi:10.1007/BF00054105.
↑ ¹ ² Zeiger, Eduardo; Taiz, Lincoln. Ch. 7: Topic 7.8: Photosystem I // Plant physiology (неопр.). — 4th. — Sunderland, Mass: Sinauer Associates^[англ.], 2006. — ISBN 0-87893-856-7.
↑ Shubin V.V., Karapetyan N.V., Krasnovsky A.A. Molecular Arrangement of Pigment-Protein Complex of Photosystem I (англ.) // Drugs^[англ.] : journal. — Adis International, 1986. — Vol. 9, no. 1—2. — P. 3—12. — doi:10.1007/BF00029726.
↑ ¹ ² Itoh, Shigeru, Msayo Iwaki. Vitamin K₁ (Phylloquinone) Restores the Turnover of FeS centers of Ether-extracted Spinach PS I Particles (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1989. — Vol. 243, no. 1. — P. 47—52. — doi:10.1016/0014-5793(89)81215-3.
↑ Palace G.P., Franke J.E., Warden J.T. Is phylloquinone an obligate electron carrier in photosystem I? (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1987. — May (vol. 215, no. 1). — P. 58—62. — doi:10.1016/0014-5793(87)80113-8. — PMID 3552735. Архивировано 4 мая 2019 года.
↑ ¹ ² ³ ⁴ Vassiliev I.R., Antonkine M.L., Golbeck J.H. Iron-sulfur clusters in type I reaction centers (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2001. — October (vol. 1507, no. 1—3). — P. 139—160. — doi:10.1016/S0005-2728(01)00197-9. — PMID 11687212. Архивировано 22 января 2019 года.
↑ ¹ ² Forti, Georgio, Paola Maria Giovanna Grubas. Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1985. — Vol. 186, no. 2. — P. 149—152. — doi:10.1016/0014-5793(85)80698-0.
↑ «The Photosynthetic Process» Архивированная копия (неопр.). Дата обращения: 5 мая 2009. Архивировано 19 февраля 2009 года.
↑ Robert Lucinski, Volkmar H.R. Schmid, Stefan Jansson, Frank Klimmek. Lhca5 interaction with plant photosystem I (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 580, no. 27. — P. 6485—6488. — doi:10.1016/j.febslet.2006.10.063. Архивировано 24 сентября 2015 года.
↑ ¹ ² Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai. Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) : journal. — 2011. — Vol. 1807, no. 8. — P. 945—953. — doi:10.1016/j.bbabio.2010.10.015. Архивировано 6 мая 2022 года.
↑ Кренделева Т. Е., Кукарских Г. П., Тимофеев К. Н., Иванов Б. Н., Рубин А. Б. Ферредоксинзависимый циклический транспорт электронов в изолированных тилакоидах протекает с участием ферредоксин-НАДФ-редуктазы. Доклады академии наук, 2001. 379(5): с. 1-4.
↑ Коваленко И.Б., Устинин Д.М., Грачев Н.Е., Кренделева Т.Е., Кукарских Г.П., Тимофеев К.Н., Ризниченко Г.Ю., Грачев Е.А., Рубин А.Б. Экспериментальное и теоретическое исследование процессов циклического электронного транспорта вокруг фотосистемы 1 (рус.) // Биофизика : журнал. — 2003. — Т. 48, № 4. — С. 656—665. Архивировано 2 апреля 2015 года.
↑ Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex (англ.) // Annu Rev Biochem^[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 75. — P. 769—790. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756. — PMID 16756511.
↑ Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex (англ.) // Photosynth Res : journal. — 2005. — Vol. 85, no. 1. — P. 133—143. — doi:10.1007/s11120-004-2149-5. — PMID 15977064.
↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa. Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis (англ.) // Nature : journal. — 2010. — 22 April (vol. 464). — P. 1210—1213. — doi:10.1038/nature08885.
↑ Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport. Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition (англ.) // Nature Communications : journal. — Nature Publishing Group, 2013. — 13 June (vol. 4). — doi:10.1038/ncomms2954.
↑ Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,. The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis (англ.) // J Biol Chem. : journal. — 2008. — Vol. 283, no. 50. — P. 34873—34879.. — doi:10.1074/jbc.M803207200. Архивировано 9 сентября 2017 года.
↑ Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice (англ.) // Plant J.^[англ.] : journal. — 2011. — Vol. 68, no. 6. — P. 966—976. — doi:10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x. Архивировано 29 декабря 2014 года.
↑ Chaddock, A.M.; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, R.G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase (англ.) // EMBO J. : journal. — 1995. — Vol. 14, no. 12. — P. 2715—2722. — PMID 7796800. — PMC 398390. Архивировано 22 января 2022 года.
↑ Kenneth Cline and Hiroki Mori. Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport (англ.) // J Cell Biol.^[англ.] : journal. — 2001. — 20 August (vol. 154, no. 4). — P. 719—730. — doi:10.1083/jcb.200105149. Архивировано 18 июля 2015 года.
↑ McDonald A.E., Ivanov A.G., Bode R., Maxwell D.P., Rodermel S.R., Hüner N.P. Flexibility in photosynthetic electron transport: the physiological role of plastoquinol terminal oxidase (PTOX) (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2011. — August (vol. 1807, no. 8). — P. 954—967. — doi:10.1016/j.bbabio.2010.10.024. — PMID 21056542. Архивировано 24 сентября 2015 года.
↑ Ермаков, 2005, с. 123.
↑ Navassard V. Karapetyan, Alfred R. Holzwarth, Matthias Rögner. The photosystem I trimer of cyanobacteria: molecular organization, excitation dynamics and physiological significance (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 460, no. 3. — P. 395—400. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01352-6. Архивировано 20 января 2022 года.
↑ Adam Ben-Shema, Felix Frolowb, Nathan Nelsona,. Evolution of photosystem I – from symmetry through pseudosymmetry to asymmetry (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 30 April 2004. — Vol. 565, no. 3. — P. 274—280. — doi:10.1016/S0014-5793(04)00360-6.
↑ Boudreau E., Takahashi Y., Lemieux C., Turmel M., Rochaix J.D. The chloroplast ycf3 and ycf4 open reading frames of Chlamydomonas reinhardtii are required for the accumulation of the photosystem I complex (англ.) // EMBO J : journal. — 1997. — Vol. 16, no. 20. — P. 6095—6104. — doi:10.1093/emboj/16.20.6095. — PMID 9321389. — PMC 1326293. Архивировано 7 марта 2016 года.
↑ ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Lockau, Wolfgang, Wolfgang Nitschke. Photosystem I and its Bacterial Counterparts (англ.) // Physiologia Plantarum^[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 88, no. 2. — P. 372—381. — doi:10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x.

Литература

Зитте П. и др. Ботаника / Под ред. В. В. Чуба. — 35-е изд. — М.: Академия, 2008. — Т. 2. Физиология растений. — 495 с.
Медведев С. С. Физиология растений. — СПб.: БХВ-Петербург, 2013. — 335 с.
Физиология растений / Под ред. И. П. Ермакова. — М.: Академия, 2005. — 634 с.
Хелдт Г. В. Биохимия растений. — М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2011. — 471 с.

Ссылки

Информационная система «Фотосинтетическая мембрана»
«Циклический и нециклический поток электронов.» в онлайн энциклопедии Физиология растений

[_0b1d73190b1fd6b7-1] ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Ермаков, 2005, с. 173-175.

[Fromme-2] ¹ ² ³ ⁴ ⁵ ⁶ Fromme P., Mathis P. Unraveling the photosystem I reaction center: a history, or the sum of many efforts (англ.) // Drugs^[англ.] : journal. — Adis International, 2004. — Vol. 80, no. 1—3. — P. 109—124. — doi:10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1. — PMID 16328814. Архивировано 22 декабря 2015 года.

[_bd0053ff6d325b38-3] ¹ ² Ермаков, 2005, с. 121.

[Dimeric_and_Monomeric-4] Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro and Fikret Mamedov. Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — May (no. 281). — P. 14241—14249. — doi:10.1074/jbc.M600634200.

[5] Saenger W., Jordan P., Krauss N. The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I (англ.) // Curr. Opin. Struct. Biol. : journal. — 2002. — April (vol. 12, no. 2). — P. 244—254. — doi:10.1016/S0959-440X(02)00317-2. — PMID 11959504. Архивировано 4 ноября 2018 года.

[_eaf02889ba3e2e3e-6] ¹ ² ³ ⁴ Страсбургер, 2008, с. 117.

[pmid3333014-7] Golbeck J.H. Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 1987. — Vol. 895, no. 3. — P. 167—204. — doi:10.1016/s0304-4173(87)80002-2. — PMID 3333014.

[bukman-8] HongQi Yu', Ingo Gortjohann, Yana Bukman, Craig Yolley', Devendra K. Chauhan, Alexander Melkozerov and Petra Fromme. Structure and funcnions of photosystems I and II (неопр.). Архивировано 1 января 2017 года.

[9] Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Photosynthesis:Microbial (англ.) // Encyclopedia of Microbiology, 3rd Ed : book. — 2009. — P. 325—341. — doi:10.1016/B978-012373944-5.00352-7.

[_23a9625839c4f095-10] Хелдт, 2011, с. 99.

[pmid2186925-11] Webber A.N., Malkin R. Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs. A proposed role in dimer formation (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1990. — May (vol. 264, no. 1). — P. 1—4. — doi:10.1016/0014-5793(90)80749-9. — PMID 2186925.

[12] Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Breaking biological symmetry in membrane proteins: The asymmetrical orientation of PsaC on the pseudo-C2 symmetric Photosystem I core (англ.) // Cell. Mol. Life Sci. : journal. — 2009. — Vol. 66, no. 7. — P. 1257—1270. — doi:10.1007/s00018-009-8673-x.

[13] Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Understanding of the Binding Interface between PsaC and the PsaA/PsaB Heterodimer in Photosystem I (англ.) // Biochemistry : journal. — 2009. — Vol. 48. — P. 5405—5416. — doi:10.1021/bi900243f.

[_bd0054ff6d325c8b-14] Ермаков, 2005, с. 157.

[15] PDB 3BQV (неопр.). Дата обращения: 14 января 2015. Архивировано 24 февраля 2017 года.

[Frazão-16] Frazão C., Sieker L., Sheldrick G., Lamzin V., LeGall J., Carrondo M.A. Ab initio structure solution of a dimeric cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas containing disulfide bridges (англ.) // J. Biol. Inorg. Chem.^[англ.] : journal. — 1999. — April (vol. 4, no. 2). — P. 162—165. — doi:10.1007/s007750050299. — PMID 10499086. Архивировано 15 октября 2000 года.

[17] Hope A.B. Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2000. — January (vol. 1456, no. 1). — P. 5—26. — doi:10.1016/S0005-2728(99)00101-2. — PMID 10611452. Архивировано 30 августа 2017 года.

[18] Zhang L1, McSpadden B., Pakrasi H.B., Whitmarsh J. Copper-mediated regulation of cytochrome c553 and plastocyanin in the cyanobacterium Synechocystis 6803 (англ.) // The journal of biological chemistry : journal. — 1992. — September (vol. 267, no. 27). — P. 19054—19059. — PMID 1326543. Архивировано 9 сентября 2017 года.

[rutherford-19] ¹ ² Rutherford A.W., Heathcote P. Primary Photochemistry in Photosystem-I (англ.) // Drugs^[англ.]. — Adis International, 1985. — Vol. 6, no. 4. — P. 295—316. — doi:10.1007/BF00054105.

[Taiz-20] ¹ ² Zeiger, Eduardo; Taiz, Lincoln. Ch. 7: Topic 7.8: Photosystem I // Plant physiology (неопр.). — 4th. — Sunderland, Mass: Sinauer Associates^[англ.], 2006. — ISBN 0-87893-856-7.

[Shubin-21] Shubin V.V., Karapetyan N.V., Krasnovsky A.A. Molecular Arrangement of Pigment-Protein Complex of Photosystem I (англ.) // Drugs^[англ.] : journal. — Adis International, 1986. — Vol. 9, no. 1—2. — P. 3—12. — doi:10.1007/BF00029726.

[itoh-22] ¹ ² Itoh, Shigeru, Msayo Iwaki. Vitamin K₁ (Phylloquinone) Restores the Turnover of FeS centers of Ether-extracted Spinach PS I Particles (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1989. — Vol. 243, no. 1. — P. 47—52. — doi:10.1016/0014-5793(89)81215-3.

[23] Palace G.P., Franke J.E., Warden J.T. Is phylloquinone an obligate electron carrier in photosystem I? (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1987. — May (vol. 215, no. 1). — P. 58—62. — doi:10.1016/0014-5793(87)80113-8. — PMID 3552735. Архивировано 4 мая 2019 года.

[Vassiliev-24] ¹ ² ³ ⁴ Vassiliev I.R., Antonkine M.L., Golbeck J.H. Iron-sulfur clusters in type I reaction centers (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2001. — October (vol. 1507, no. 1—3). — P. 139—160. — doi:10.1016/S0005-2728(01)00197-9. — PMID 11687212. Архивировано 22 января 2019 года.

[Forti-25] ¹ ² Forti, Georgio, Paola Maria Giovanna Grubas. Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — 1985. — Vol. 186, no. 2. — P. 149—152. — doi:10.1016/0014-5793(85)80698-0.

[kent-26] «The Photosynthetic Process» Архивированная копия (неопр.). Дата обращения: 5 мая 2009. Архивировано 19 февраля 2009 года.

[27] Robert Lucinski, Volkmar H.R. Schmid, Stefan Jansson, Frank Klimmek. Lhca5 interaction with plant photosystem I (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 580, no. 27. — P. 6485—6488. — doi:10.1016/j.febslet.2006.10.063. Архивировано 24 сентября 2015 года.

[NADP-28] ¹ ² Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai. Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) : journal. — 2011. — Vol. 1807, no. 8. — P. 945—953. — doi:10.1016/j.bbabio.2010.10.015. Архивировано 6 мая 2022 года.

[29] Кренделева Т. Е., Кукарских Г. П., Тимофеев К. Н., Иванов Б. Н., Рубин А. Б. Ферредоксинзависимый циклический транспорт электронов в изолированных тилакоидах протекает с участием ферредоксин-НАДФ-редуктазы. Доклады академии наук, 2001. 379(5): с. 1-4.

[30] Коваленко И.Б., Устинин Д.М., Грачев Н.Е., Кренделева Т.Е., Кукарских Г.П., Тимофеев К.Н., Ризниченко Г.Ю., Грачев Е.А., Рубин А.Б. Экспериментальное и теоретическое исследование процессов циклического электронного транспорта вокруг фотосистемы 1 (рус.) // Биофизика : журнал. — 2003. — Т. 48, № 4. — С. 656—665. Архивировано 2 апреля 2015 года.

[Cramer-2006-31] Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex (англ.) // Annu Rev Biochem^[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 75. — P. 769—790. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756. — PMID 16756511.

[Cramer-2005-32] Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex (англ.) // Photosynth Res : journal. — 2005. — Vol. 85, no. 1. — P. 133—143. — doi:10.1007/s11120-004-2149-5. — PMID 15977064.

[33] Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa. Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis (англ.) // Nature : journal. — 2010. — 22 April (vol. 464). — P. 1210—1213. — doi:10.1038/nature08885.

[Complex-34] Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport. Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition (англ.) // Nature Communications : journal. — Nature Publishing Group, 2013. — 13 June (vol. 4). — doi:10.1038/ncomms2954.

[35] Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,. The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis (англ.) // J Biol Chem. : journal. — 2008. — Vol. 283, no. 50. — P. 34873—34879.. — doi:10.1074/jbc.M803207200. Архивировано 9 сентября 2017 года.

[36] Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice (англ.) // Plant J.^[англ.] : journal. — 2011. — Vol. 68, no. 6. — P. 966—976. — doi:10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x. Архивировано 29 декабря 2014 года.

[Chaddock1995-37] Chaddock, A.M.; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, R.G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase (англ.) // EMBO J. : journal. — 1995. — Vol. 14, no. 12. — P. 2715—2722. — PMID 7796800. — PMC 398390. Архивировано 22 января 2022 года.

[38] Kenneth Cline and Hiroki Mori. Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport (англ.) // J Cell Biol.^[англ.] : journal. — 2001. — 20 August (vol. 154, no. 4). — P. 719—730. — doi:10.1083/jcb.200105149. Архивировано 18 июля 2015 года.

[pmid21056542-39] McDonald A.E., Ivanov A.G., Bode R., Maxwell D.P., Rodermel S.R., Hüner N.P. Flexibility in photosynthetic electron transport: the physiological role of plastoquinol terminal oxidase (PTOX) (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2011. — August (vol. 1807, no. 8). — P. 954—967. — doi:10.1016/j.bbabio.2010.10.024. — PMID 21056542. Архивировано 24 сентября 2015 года.

[_bd0053ff6d325b3a-40] Ермаков, 2005, с. 123.

[41] Navassard V. Karapetyan, Alfred R. Holzwarth, Matthias Rögner. The photosystem I trimer of cyanobacteria: molecular organization, excitation dynamics and physiological significance (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 460, no. 3. — P. 395—400. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01352-6. Архивировано 20 января 2022 года.

[42] Adam Ben-Shema, Felix Frolowb, Nathan Nelsona,. Evolution of photosystem I – from symmetry through pseudosymmetry to asymmetry (англ.) // FEBS letters^[англ.] : journal. — 30 April 2004. — Vol. 565, no. 3. — P. 274—280. — doi:10.1016/S0014-5793(04)00360-6.

[pmid9321389-43] Boudreau E., Takahashi Y., Lemieux C., Turmel M., Rochaix J.D. The chloroplast ycf3 and ycf4 open reading frames of Chlamydomonas reinhardtii are required for the accumulation of the photosystem I complex (англ.) // EMBO J : journal. — 1997. — Vol. 16, no. 20. — P. 6095—6104. — doi:10.1093/emboj/16.20.6095. — PMID 9321389. — PMC 1326293. Архивировано 7 марта 2016 года.

[Lockau-44] ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Lockau, Wolfgang, Wolfgang Nitschke. Photosystem I and its Bacterial Counterparts (англ.) // Physiologia Plantarum^[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 88, no. 2. — P. 372—381. — doi:10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

[43]

[44]

@@ Строка 6: / Строка 6: @@
 Нециклический транспорт электронов начинается с того, что [[марганец|марганцевый]] кластер фотосистемы II [[Окисление|окисляет]] [[вода|воду]], восстанавливая пул [[пластохинон]]ов. Далее [[цитохром b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекс]] окисляет пластохиноны, а электрон через [[пластоцианин]] передаётся на фотосистему I, где используется для синтеза [[НАДФН]]. Нарушение формальной логики в названиях фотосистем связано с тем, что фотосистема I была открыта раньше, чем [[фотосистема II]].
-Первые данные указывающие на существование ФСI появились в 1950-х годах, но в то время никто ещё не мог оценить значимость этих открытий<ref name="Fromme">{{cite journal |author=Fromme P, Mathis P |title=Unraveling the photosystem I reaction center: a history, or the sum of many efforts |journal=Photosyn. Res. |volume=80 |issue=1-3|url=http://research.eeescience.utoledo.edu/lees/papers_PDF/Fromme_2004.pdf |pages=109–24 |year=2004 |pmid=16328814 |doi=10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 }}</ref>. Представление о существовании в [[хлоропласт]]ах двух фотосистем возникло в уже в 1940-е годы на основание опытов лаборатории [[Роберт Эмерсон|Р. Эмерсона]], обнаружившего эффект падения [[Люминесценция#Выход люминесценции|квантового выхода]] [[фотосинтез]]а при освещении хлоропластов [[Монохроматическое излучение|монохроматическим]] красным светом (λ>680 нм), возбуждающим только ФСI, и эффект усиления [[Люминесценция#Выход люминесценции|квантового выхода]] при добавлении подсветки с длиной волны около 650 нм, которая возбуждала [[ФСII]] (так называемый ''[[эффект Эмерсона]]''). Также следует упомянуть открытый Комоннером в 1956 году светоиндуцируемый [[Электронный парамагнитный резонанс|ЭПР]] сигнал, который был назван сигналом I. По чистой случайности сигнал I и сигнал II, исходили от ФСI и ФСII соответственно<ref name="Fromme"/>. Лишь в 1960 году Луис Дюйзенс предложил концепцию фотосистемы I и фотосистемы II, и в том же году Фэй Бендалл и [[Хилл, Роберт (биохимик)|Роберт Хилл]] организовали результаты предыдущих открытий в стройную теорию последовательных реакций [[фотосинтез]]а<ref name="Fromme"/>. Гипотеза Хилла и Бендалля была позднее подтверждена в экспериментах Дюйзенса и Витта в 1961 году<ref name="Fromme"/>.
+Первые данные указывающие на существование ФСI появились в 1950-х годах, но в то время никто ещё не мог оценить значимость этих открытий<ref name="Fromme">{{статья |заглавие=Unraveling the photosystem I reaction center: a history, or the sum of many efforts |издание={{Нп3|Drugs (журнал)|Drugs||Drugs (journal)}} |том=80 |номер=1—3 |ссылка=http://research.eeescience.utoledo.edu/lees/papers_PDF/Fromme_2004.pdf |страницы=109—124 |pmid=16328814 |doi=10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 |accessdate=2015-01-31 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20151222094148/http://research.eeescience.utoledo.edu/lees/papers_PDF/Fromme_2004.pdf |archivedate=2015-12-22 |deadlink=yes |язык=en |тип=journal |автор=Fromme P., Mathis P. |год=2004 |издательство=[[Springer Nature|Adis International]] }}</ref>. Представление о существовании в [[хлоропласт]]ах двух фотосистем возникло в уже в 1940-е годы на основание опытов лаборатории [[Роберт Эмерсон|Р. Эмерсона]], обнаружившего эффект падения [[Люминесценция#Выход люминесценции|квантового выхода]] [[фотосинтез]]а при освещении хлоропластов [[Монохроматическое излучение|монохроматическим]] красным светом (λ>680 нм), возбуждающим только ФСI, и эффект усиления [[Люминесценция#Выход люминесценции|квантового выхода]] при добавлении подсветки с длиной волны около 650 нм, которая возбуждала [[ФСII]] (так называемый ''[[эффект Эмерсона]]''). Также следует упомянуть открытый Комоннером в 1956 году светоиндуцируемый [[Электронный парамагнитный резонанс|ЭПР]] сигнал, который был назван сигналом I. По чистой случайности сигнал I и сигнал II, исходили от ФСI и ФСII соответственно<ref name="Fromme"/>. Лишь в 1960 году Луис Дюйзенс предложил концепцию фотосистемы I и фотосистемы II, и в том же году Фэй Бендалл и [[Хилл, Роберт (биохимик)|Роберт Хилл]] организовали результаты предыдущих открытий в стройную теорию последовательных реакций [[фотосинтез]]а<ref name="Fromme"/>. Гипотеза Хилла и Бендалля была позднее подтверждена в экспериментах Дюйзенса и Витта в 1961 году<ref name="Fromme"/>.
 После этого начались систематические попытки физического выделения фотосистемы I, определения её трёхмерной структуры и тонкого строения. В 1966 году начался бум исследований в этой области: Андерсон и Бордман подвергали мембраны хлоропластов воздействию [[ультразвук]]а с последующей обработкой [[дигитонин]]ом, Вернон использовал [[тритон X-100]], а Огава — [[додецилсульфат]]. Однако, первые полученные экстракты содержали примеси светосособирающих комплексов, а также [[цитохром f|цитохромов f]] и b<sub>6</sub>. Потребовалось много времени, чтобы разобраться, что полученные экстракты были смесью<ref name="Fromme"/>.
-В 1968 году Рид и Клайтон смогли выделить [[реакционный центр]] фотосистемы I из [[пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]], что значительно подстегнуло исследования оксигенного фотосинтеза. Однако, открытым оставался вопрос: что из выделенного являлось истинным реакционным центром, что антенными комплексами, а что дополнительными субъединицами. Долгое время эффективное выделение реакционного центра фотосистемы I оставалось неразрешённой проблемой. В конце-концов оказалось, что легче всего это сделать у [[цианобактерии|цианобактерий]], поскольку у них отсутствовали интегрированные в мембрану внешние антенны. После многочисленных попыток с разными вида, выяснилось, что самыми многообещающими в этом отношение видами являются представителями ''[[Synechocystis]]'' и ''[[Synechococcus]]'', поскольку фотосистема I, выделенная из ''[[Thermosynechococcus elongatus]]'' давала очень стабильный [[реакционный центр]], пригодный для кристаллизации и исследования методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализ]]<ref name="Fromme"/>.
+В 1968 году Рид и Клайтон смогли выделить [[реакционный центр]] фотосистемы I из [[пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]], что значительно подстегнуло исследования оксигенного фотосинтеза. Однако, открытым оставался вопрос: что из выделенного являлось истинным реакционным центром, что антенными комплексами, а что дополнительными субъединицами. Долгое время эффективное выделение реакционного центра фотосистемы I оставалось неразрешённой проблемой. В конце-концов оказалось, что легче всего это сделать у [[цианобактерии|цианобактерий]], поскольку у них отсутствовали интегрированные в мембрану внешние антенны. После многочисленных попыток с разными видами, выяснилось, что самыми многообещающими в этом отношение видами являются представителями ''[[Synechocystis]]'' и ''[[Synechococcus]]'', поскольку фотосистема I, выделенная из ''[[Thermosynechococcus elongatus]]'' давала очень стабильный [[реакционный центр]], пригодный для кристаллизации и исследования методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализ]]<ref name="Fromme"/>.
 == Отличия от фотосистемы II ==
-Основная функция [[фотосистема II|фотосистемы II]] — генерация сильного окислителя, который инициирует окисление воды и передачу её электронов на мембранный переносчик. Основная функция фотосистемы I — насытить эти низкоуровневые [[электрон]]ы энергией, чтобы с их помощью осуществить восстановление [[Никотинамидадениндинуклеотидфосфат|НАДФ]]<sup>+</sup>. Поскольку энергия суммарного процесса слишком велика, чтобы осуществить его в рамках одного [[Реакционный центр|реакционного центра]], в ходе эволюции появились две фотосистемы, которые раздельно осуществляют разные части этой реакции. Их специфические функции и определяют особенности их строения. Так, фотосистема I — симметрична, то есть в ней работают две ветви электронного транспорта, что делает его значительно более быстрым, в то время как фотосистема II — асимметрична и обладает только одной рабочей ветвью, что замедляет транспорт электронов, но делает его более управляемым. Обе фотосистемы значительно отличаются по строению антенн, дополнительных субъединиц, способов регуляции и своему положению в мембране{{sfn|Ермаков|2005|с=121}}. Так, фотосистема I обладает интегральной антенной, хлорофиллы которой расположены непосредственно на главных белках комплекса — А и B, в то время как у фотосистемы II они вынесены на внешние белки CP47 и CP43. По количеству дополнительных малых регуляторных субъединиц ФС II значительно превосходит ФС I, что связано с необходимостью тонкой регуляции процесса окисления воды, который потенциально крайне опасен для клетки. Этим же объясняется неоднородное распределение фотосистем в мембране [[тилакоид]]а: в то время как ФС I располагается преимущественно в области маргинальных, торцевых и стромальных мембран, ФС II практически полностью находится в области спаренных мембран, что обеспечивает клетке дополнительную защиту от продуцируемых ею [[Активные формы кислорода|активных форм кислорода]]<ref name="Dimeric and Monomeric">{{cite journal|author = Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro and Fikret Mamedov|title= Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II| journal =  The Journal of Biological Chemistry| issue =  281 | pages = 14241-14249| year = 2006 | month = May|doi= 10.1074/jbc.M600634200 }}</ref>.
+Основная функция [[фотосистема II|фотосистемы II]] — генерация сильного окислителя, который инициирует окисление воды и передачу её электронов на мембранный переносчик. Основная функция фотосистемы I — насытить эти низкоуровневые [[электрон]]ы энергией, чтобы с их помощью осуществить восстановление [[Никотинамидадениндинуклеотидфосфат|НАДФ]]<sup>+</sup>. Поскольку энергия суммарного процесса слишком велика, чтобы осуществить его в рамках одного [[Реакционный центр|реакционного центра]], в ходе эволюции появились две фотосистемы, которые раздельно осуществляют разные части этой реакции. Их специфические функции и определяют особенности их строения. Так, фотосистема I — симметрична, то есть в ней работают две ветви электронного транспорта, что делает его значительно более быстрым, в то время как фотосистема II — асимметрична и обладает только одной рабочей ветвью, что замедляет транспорт электронов, но делает его более управляемым. Обе фотосистемы значительно отличаются по строению антенн, дополнительных субъединиц, способов регуляции и своему положению в мембране{{sfn|Ермаков|2005|с=121}}. Так, фотосистема I обладает интегральной антенной, хлорофиллы которой расположены непосредственно на главных белках комплекса — А и B, в то время как у фотосистемы II они вынесены на внешние белки CP47 и CP43. По количеству дополнительных малых регуляторных субъединиц ФС II значительно превосходит ФС I, что связано с необходимостью тонкой регуляции процесса окисления воды, который потенциально крайне опасен для клетки. Этим же объясняется неоднородное распределение фотосистем в мембране [[тилакоид]]а: в то время как ФС I располагается преимущественно в области маргинальных, торцевых и стромальных мембран, ФС II практически полностью находится в области спаренных мембран, что обеспечивает клетке дополнительную защиту от продуцируемых ею [[Активные формы кислорода|активных форм кислорода]]<ref name="Dimeric and Monomeric">{{статья |заглавие=Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II |издание=[[Journal of Biological Chemistry|The Journal of Biological Chemistry]] |номер=281 |страницы=14241—14249 |doi=10.1074/jbc.M600634200 |язык=en |тип=journal |автор=Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro and Fikret Mamedov |месяц=5 |год=2006}}</ref>.
 Главное отличие фотосистемы II от фотосистемы I — это наличие большого обращённого в люмен домена, который содержит марганцевый кластер и окружающие его защитные белки. Именно здесь происходит процесс фотохимического окисления воды, сопровождаемый выделением [[кислород]]а и протонов{{sfn|Ермаков|2005|с=121}}.
@@ Строка 47: / Строка 47: @@
 | CDD =
 }}
-Фотосистема I состоит из следующих [[Белковая субъединица|белковых субъединиц]] и [[кофактор]]ов<ref>{{cite journal |doi=10.1016/S0959-440X(02)00317-2 |author=Saenger W, Jordan P, Krauss N |title=The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I |journal=Curr. Opin. Struct. Biol. |volume=12 |issue=2 |pages=244–54 |date=April 2002 |pmid=11959504 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0959440X02003172}}</ref>{{sfn|Страсбургер|2008|с=117}}{{sfn|Ермаков|2005|с=173-175}}:
+Фотосистема I состоит из следующих [[Белковая субъединица|белковых субъединиц]] и [[кофактор]]ов<ref>{{статья |doi=10.1016/S0959-440X(02)00317-2 |заглавие=The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I |издание=Curr. Opin. Struct. Biol. |том=12 |номер=2 |страницы=244—254 |pmid=11959504 |ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0959440X02003172 |язык=en |тип=journal |автор=Saenger W., Jordan P., Krauss N. |месяц=4 |год=2002 |archivedate=2018-11-04 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20181104170034/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0959440X02003172 }}</ref>{{sfn|Страсбургер|2008|с=117}}{{sfn|Ермаков|2005|с=173-175}}:
 {| class="wikitable"
 |-
@@ Строка 124: / Строка 124: @@
 |-
 | row 15, cell 1|F<sub>a</sub>
-| row 15, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<small>4</small> [[Железосерные кластеры|железосерный кластер]] (ЭТЦ)
+| row 15, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> [[Железосерные кластеры|железосерный кластер]] (ЭТЦ)
 |-
 | row 16, cell 1|F<sub>b</sub>
-| row 16, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<small>4</small> железосерный кластер (ЭТЦ)
+| row 16, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> железосерный кластер (ЭТЦ)
 |-
 | row 17, cell 1|F<sub>x</sub>
-| row 17, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<small>4</small> железосерный кластер (ЭТЦ)
+| row 17, cell 2|Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> железосерный кластер (ЭТЦ)
 |-
 | row 18, cell 1|[[Ферредоксин]]
@@ Строка 150: / Строка 150: @@
 | row 34, cell 2|ион [[магний|магния]]
 |}
-Основная функция ФСI — передача энергии света на электрон, перенос электрона от пластоцианина к ферредоксину<ref name="pmid3333014">{{cite journal | author = Golbeck JH | title = Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex | journal = Biochim. Biophys. Acta | volume = 895 | issue = 3 | pages = 167–204 | year = 1987 | pmid = 3333014 | doi = 10.1016/s0304-4173(87)80002-2| url = }}</ref>. ФСI содержит свыше 110 [[кофактор]]ов, значительно больше чем [[фотосистема II]]<ref name="bukman">{{cite journal | author = HongQi Yu', Ingo Gortjohann, Yana Bukman, Craig Yolley', Devendra K. Chauhan, Alexander Melkozerov and Petra Fromme | title =Structure and funcnions of photosystems I and II | volume = | issue = | year = | url =http://science.energy.gov/~/media/bes/csgb/pdf/docs/solar_photochemistry_2004.pdf }}</ref>. Каждый из этих компонентов имеет широкий спектр функций.
+Основная функция ФСI — передача энергии света на электрон, перенос электрона от пластоцианина к ферредоксину<ref name="pmid3333014">{{статья |заглавие=Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=895 |номер=3 |страницы=167—204 |pmid=3333014 |doi=10.1016/s0304-4173(87)80002-2 |язык=en |тип=journal |автор=Golbeck J.H. |год=1987}}</ref>. ФСI содержит свыше 110 [[кофактор]]ов, значительно больше чем [[фотосистема II]]<ref name="bukman">{{статья |заглавие=Structure and funcnions of photosystems I and II |ссылка=http://science.energy.gov/~/media/bes/csgb/pdf/docs/solar_photochemistry_2004.pdf |язык=und |автор=HongQi Yu', Ingo Gortjohann, Yana Bukman, Craig Yolley', Devendra K. Chauhan, Alexander Melkozerov and Petra Fromme |издание= |archivedate=2017-01-01 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20170101031106/http://science.energy.gov/~/media/bes/csgb/pdf/docs/Solar_photochemistry_2004.pdf }}</ref>. Каждый из этих компонентов имеет широкий спектр функций.
-Основные компоненты электрон-транспортной цепи ФСI — главный донор возбуждённых электронов П<sub>700</sub> (хлорофильный [[димер]]) и пять переносчиков: A<sub>0</sub> ([[хлорофилл а]]), A<sub>1</sub> ([[филлохинон]]) и три Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> железосерных кластера: F<sub>x</sub>, F<sub>a</sub>, и F<sub>b</sub><ref>{{cite journal|author=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John|title=Photosynthesis:Microbial|journal=Encyclopedia of Microbiology, 3rd Ed|date=2009|pages=325–341|doi=10.1016/B978-012373944-5.00352-7}}</ref>.
+Основные компоненты электрон-транспортной цепи ФСI — главный донор возбуждённых электронов П<sub>700</sub> (хлорофильный [[димер]]) и пять переносчиков: A<sub>0</sub> ([[хлорофилл а]]), A<sub>1</sub> ([[филлохинон]]) и три Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> железосерных кластера: F<sub>x</sub>, F<sub>a</sub>, и F<sub>b</sub><ref>{{статья |заглавие=Photosynthesis:Microbial |издание=Encyclopedia of Microbiology, 3rd Ed |страницы=325—341 |doi=10.1016/B978-012373944-5.00352-7 |язык=en |автор=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John |год=2009 |тип=book }}</ref>.
 Структурно ФСI представляет собой гетеродимер двух [[Интегральный мембранный белок|интегральных белковых комплексов]] — А и В (у всех растений кодируются [[пластом|хлоропластными]] генами ''PsaA'' и ''PsaB''). Белки А и В присоединяют димер Р700, по одной молекуле [[мономер]]а хлорофилла а (Хл<sub>695</sub>) — первичного акцептора электронов А<sub>0</sub>, по одному дополнительному хлорофиллу а и по одной молекуле [[филлохинон]]а (А<sub>1</sub>). Два набора дополнительных хлорофиллов а, первичных акцепторов электрона и филлохинонов формируют две почти симметричные ветви транспорта электронов от Р700 к F<sub>x</sub>. В отличие от [[реакционный центр|реакционных центров]] [[зелёные серобактерии|зелёных]] и [[пурпурные бактерии|пурпурных]] бактерий и ФСII, где из двух ветвей функционирует лишь одна, в ФСI активны обе ветви электронного транспорта, хотя они и не идентичны{{sfn|Ермаков|2005|с=173-175}}.Белок А гомологичен белкам D<sub>1</sub>+СP43 (молекулярная масса белка А соответствует сумме молекулярных масс белков D<sub>1</sub> и СP43) из фотосистемы II, а белок В гомологичен белкам D<sub>2</sub>+CP47 соответственно{{sfn|Хелдт|2011|с = 99}}.
-Обе субъединицы содержат 11 {{нп5|Трансмембранный домен|трансмембранных сегментов|en|Transmembrane domain}}. Железосодержащий кластер F<sub>x</sub> связан четырьмя [[цистеин]]ами, два из которых находятся на субъединице А, и ещё два на субъединице В. В обоих белках цистеины находятся на [[Проксимальный|проксимальном]] конце, в петле между девятым и десятым трансмембранными сегментами. По всей вероятности, ниже цистеинов находится так называемый [[Мотив (молекулярная биология)|мотив]] [[Лейциновая застёжка-молния|лейциновой молнии]], который вносит существенный вклад в [[Димеризация|димеризацию]] белков А и В<ref name="pmid2186925">{{cite journal | author = Webber AN, Malkin R | title = Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs. A proposed role in dimer formation | journal = FEBS Lett. | volume = 264 | issue = 1 | pages = 1–4 |date=May 1990 | pmid = 2186925 | doi = 10.1016/0014-5793(90)80749-9| url = }}</ref>. Конечные акцепторы электронов F<sub>A</sub> и F<sub>B</sub> находятся на субъединице С<ref>{{cite journal|author=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John|title=Breaking biological symmetry in membrane proteins: The asymmetrical orientation of PsaC on the pseudo-C2 symmetric Photosystem I core|journal=Cell. Mol. Life Sci.|date=2009|volume=66|issue=7|pages=1257–1270|doi=10.1007/s00018-009-8673-x}}</ref><ref>{{cite journal|author=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John|title=Understanding of the Binding Interface between PsaC and the PsaA/PsaB Heterodimer in Photosystem I|journal=Biochemistry|date=2009|volume=48|pages=5405–5416|doi=10.1021/bi900243f}}</ref>.
+Обе субъединицы содержат 11 {{нп5|Трансмембранный домен|трансмембранных сегментов|en|Transmembrane domain}}. Железосодержащий кластер F<sub>x</sub> связан четырьмя [[цистеин]]ами, два из которых находятся на субъединице А, и ещё два на субъединице В. В обоих белках цистеины находятся на [[Проксимальный|проксимальном]] конце, в петле между девятым и десятым трансмембранными сегментами. По всей вероятности, ниже цистеинов находится так называемый [[Мотив (молекулярная биология)|мотив]] [[Лейциновая застёжка-молния|лейциновой молнии]], который вносит существенный вклад в [[Димеризация|димеризацию]] белков А и В<ref name="pmid2186925">{{статья |заглавие=Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs. A proposed role in dimer formation |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS Lett.||FEBS Letters}} |том=264 |номер=1 |страницы=1—4 |pmid=2186925 |doi=10.1016/0014-5793(90)80749-9 |язык=en |автор=Webber A.N., Malkin R. |месяц=5 |год=1990 |тип=journal}}</ref>. Конечные акцепторы электронов F<sub>A</sub> и F<sub>B</sub> находятся на субъединице С<ref>{{статья |заглавие=Breaking biological symmetry in membrane proteins: The asymmetrical orientation of PsaC on the pseudo-C2 symmetric Photosystem I core |издание=[[Cellular and Molecular Life Sciences|Cell. Mol. Life Sci.]] |том=66 |номер=7 |страницы=1257—1270 |doi=10.1007/s00018-009-8673-x |язык=en |тип=journal |автор=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John |год=2009}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Understanding of the Binding Interface between PsaC and the PsaA/PsaB Heterodimer in Photosystem I |издание=Biochemistry |том=48 |страницы=5405—5416 |doi=10.1021/bi900243f |язык=en |тип=journal |автор=Jagannathan, Bharat; Golbeck, John |год=2009}}</ref>.
 Следует особо подчеркнуть, что перенос электрона осуществляется в соответствии с [[Энергия Гиббса|термодинамическим потенциалом]]. Увеличение [[Окислительно-восстановительный потенциал|окислительно-восстановительных потенциалов]] в цепи акцепторов обеспечивает быстрое снижение энергии, что предотвращает возврат электрона к пигменту и бесполезную трату энергии электронного возбуждения. Благодаря этому [[энергия]] возбуждения эффективно используется для разделения [[Заряд (физика)|зарядов]]{{sfn|Ермаков|2005|с=157}}.
@@ Строка 161: / Строка 161: @@
 === Пластоцианин ===
 {{main|Пластоцианин}}
-[[Файл:Plastocyanin-from-3BQV-3D-cartoon-balls.png|thumb|right|200px|Структура пластоцианина<ref>{{cite web|url=http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=3BQV |title=PDB 3BQV}}</ref>]]
+[[Файл:Plastocyanin-from-3BQV-3D-cartoon-balls.png|thumb|right|200px|Структура пластоцианина<ref>{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=3BQV |title=PDB 3BQV |access-date=2015-01-14 |archive-date=2017-02-24 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170224054531/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=3BQV |deadlink=no }}</ref>]]
 Пластоцианин — маленький, подвижный белок с молекулярной массой около 10,5 кДа. К его центральному атому Сu присоединяются остатки [[цистеин]]а и [[метионин]]а, а сбоку его стабилизируют два остатка [[гистидин]]а. При обратимой смене валентности Cu<sup>2+</sup> ↔ Cu<sup>+1</sup> пластоцианин либо поглощает один электрон, либо отдаёт его. Пластоцианин является аналогом [[цитохром c|цитохрома c]], который выполняет схожую функцию в дыхательной цепи [[митохондрия|митохондрий]]{{sfn|Страсбургер|2008|с=117}}.
-Он принимает электрон от [[цитохром b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекса]], окисляя цитохром ''f'' и перенося его непосредственно на [[реакционный центр]] П<sub>700</sub> фотосистемы I. На внешней стороне белка имеется группа аминокислот, несущих отрицательный заряд<ref name = "Frazão">{{cite journal |doi=10.1007/s007750050299 |author=Frazão C, Sieker L, Sheldrick G, Lamzin V, LeGall J, Carrondo MA |title=Ab initio structure solution of a dimeric cytochrome c3 from ''Desulfovibrio gigas'' containing disulfide bridges |journal=J. Biol. Inorg. Chem. |volume=4 |issue=2 |pages=162–5 |date=April 1999 |pmid=10499086 |url=http://link.springer.de/link/service/journals/00775/bibs/9004002/90040162.htm}}</ref>. Предположительно, они связываются с положительно заряженным люминальным доменом субъединицы F, однако механизм связывания недостаточно изучен и остаётся неясным<ref>{{cite journal |doi=10.1016/S0005-2728(99)00101-2 |author=Hope AB |title=Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1456 |issue=1 |pages=5–26 |date=January 2000 |pmid=10611452 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005-2728(99)00101-2}}</ref>.
+Он принимает электрон от [[цитохром b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекса]], окисляя цитохром ''f'' и перенося его непосредственно на [[реакционный центр]] П<sub>700</sub> фотосистемы I. На внешней стороне белка имеется группа аминокислот, несущих отрицательный заряд<ref name = "Frazão">{{статья |doi=10.1007/s007750050299 |заглавие=Ab initio structure solution of a dimeric cytochrome c3 from ''Desulfovibrio gigas'' containing disulfide bridges |издание={{Нп3|Journal of Biological Inorganic Chemistry|J. Biol. Inorg. Chem.||Journal of Biological Inorganic Chemistry}} |том=4 |номер=2 |страницы=162—165 |pmid=10499086 |ссылка=http://link.springer.de/link/service/journals/00775/bibs/9004002/90040162.htm |accessdate=2015-01-14 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20001015023537/http://link.springer.de/link/service/journals/00775/bibs/9004002/90040162.htm |archivedate=2000-10-15 |deadlink=yes |язык=en |тип=journal |автор=Frazão C., Sieker L., Sheldrick G., Lamzin V., LeGall J., Carrondo M.A. |месяц=4 |год=1999}}</ref>. Предположительно, они связываются с положительно заряженным люминальным доменом субъединицы F, однако механизм связывания недостаточно изучен и остаётся неясным<ref>{{статья |doi=10.1016/S0005-2728(99)00101-2 |заглавие=Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1456 |номер=1 |страницы=5—26 |pmid=10611452 |ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005-2728(99)00101-2 |язык=en |тип=journal |автор=Hope A.B. |месяц=1 |год=2000 |archivedate=2017-08-30 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20170830105947/http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005-2728(99)00101-2 }}</ref>.
-У некоторых водорослей и [[Цианобактерии|цианобактерий]] при недостатке меди в среде пластоцианин не образуется, вместо него синтезируется и выполняет его функции [[цитохром c-553]]<ref>{{cite journal | author = Zhang L1, McSpadden B, Pakrasi HB, Whitmarsh J. | title = Copper-mediated regulation of cytochrome c553 and plastocyanin in the cyanobacterium Synechocystis 6803 | journal = The journal of biological chemistry | volume = 267 | issue = 27 | pages = 19054-19059 |date=September 1992 | pmid = 1326543| url = http://www.jbc.org/content/267/27/19054.full.pdf }}</ref>.
+У некоторых водорослей и [[Цианобактерии|цианобактерий]] при недостатке меди в среде пластоцианин не образуется, вместо него синтезируется и выполняет его функции [[цитохром c-553]]<ref>{{статья |заглавие=Copper-mediated regulation of cytochrome c553 and plastocyanin in the cyanobacterium Synechocystis 6803 |издание=[[Journal of Biological Chemistry|The journal of biological chemistry]] |том=267 |номер=27 |страницы=19054—19059 |pmid=1326543 |ссылка=http://www.jbc.org/content/267/27/19054.full.pdf |язык=en |тип=journal |автор=Zhang L1, McSpadden B., Pakrasi H.B., Whitmarsh J. |месяц=9 |год=1992 |archivedate=2017-09-09 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20170909073732/http://www.jbc.org/content/267/27/19054.full.pdf }}</ref>.
 :* Пластоцианин (PC) отдаёт один электрон окисленному П<sub>700</sub><sup>+</sup> и восстанавливает его до исходного состояния:
 :: <math>\mathsf { P_{700}^+ + PC_{(Cu^{+1})} \rightarrow P_{700} + PC_{(Cu^{+2})}}</math>
 === Специальная пара П<sub>700</sub> ===
-П<sub>700</sub> (в [[Английский язык|английской]] литературе P700) представляет собой [[димер]] хлорофилла а и хлорофилла а‘ у которого кетоэфирная группа в V кольце находится в ''[[Цис-изомер|цис]]''-положении относительно плоскости молекулы, с максимумом поглощения 700 [[нм]]<ref name="rutherford">{{cite journal |doi=10.1007/BF00054105 |author=Rutherford A.W., Heathcote P. |title=Primary Photochemistry in Photosystem-I |journal=Photosyn. Res. |volume=6 |issue=4 |pages=295–316 |year=1985 }}</ref>. Наличие ''цис''-кетоэфирной группы делает возможным образование димера из двух хлорофиллов посредством формирования [[Водородная связь|водородных связей]]. [[П700|П<sub>700</sub>]] получает энергию от антенных комплексов и использует её, чтобы поднять электроны на более высокий уровень. Далее электрон в ходе [[Окислительно-восстановительные реакции|окислительно-восстановительной реакции]] переходит на цепь переносчиков. В окисленном состоянии окислительно-восстановительный редокс-потенциал П<sub>700</sub> составляет +0,52 [[вольт|В]], а в фотовозбуждённом состоянии он становится −1,2 [[вольт|В]], то есть формируется мощный восстановитель, обеспечивающий восстановление НАДФ<sup>+</sup><ref name="Taiz"/><ref name="Shubin">{{cite journal |doi=10.1007/BF00029726 |author=Shubin V.V., Karapetyan N.V., Krasnovsky A.A. |title=Molecular Arrangement of Pigment-Protein Complex of Photosystem I |journal=Photosyn. Res. |volume=9 |issue=1-2 |pages=3–12 |year=1986 }}</ref>.
+П<sub>700</sub> (в [[Английский язык|английской]] литературе P700) представляет собой [[димер]] хлорофилла а и хлорофилла а‘ у которого кетоэфирная группа в V кольце находится в ''[[Цис-изомер|цис]]''-положении относительно плоскости молекулы, с максимумом поглощения 700 [[нм]]<ref name="rutherford">{{статья |doi=10.1007/BF00054105 |заглавие=Primary Photochemistry in Photosystem-I |издание={{Нп3|Drugs (журнал)|Drugs||Drugs (journal)}} |том=6 |номер=4 |страницы=295—316 |язык=en |автор=Rutherford A.W., Heathcote P. |год=1985 |издательство=[[Springer Nature|Adis International]] }}</ref>. Наличие ''цис''-кетоэфирной группы делает возможным образование димера из двух хлорофиллов посредством формирования [[Водородная связь|водородных связей]]. [[П700|П<sub>700</sub>]] получает энергию от антенных комплексов и использует её, чтобы поднять электроны на более высокий уровень. Далее электрон в ходе [[Окислительно-восстановительные реакции|окислительно-восстановительной реакции]] переходит на цепь переносчиков. В окисленном состоянии окислительно-восстановительный редокс-потенциал П<sub>700</sub> составляет +0,52 [[вольт|В]], а в фотовозбуждённом состоянии он становится −1,2 [[вольт|В]], то есть формируется мощный восстановитель, обеспечивающий восстановление НАДФ<sup>+</sup><ref name="Taiz"/><ref name="Shubin">{{статья |doi=10.1007/BF00029726 |заглавие=Molecular Arrangement of Pigment-Protein Complex of Photosystem I |издание={{Нп3|Drugs (журнал)|Drugs||Drugs (journal)}} |том=9 |номер=1—2 |страницы=3—12 |язык=en |тип=journal |автор=Shubin V.V., Karapetyan N.V., Krasnovsky A.A. |год=1986 |издательство=[[Springer Nature|Adis International]] }}</ref>.
 :* В соответствии со следующим уравнением П<sub>700</sub> поглощает квант света и переходит в фотовозбуждённое состояние, в результате чего один из его электронов переходит с основного подуровня S<sub>0</sub> на первый [[синглетное состояние|синглетный]] подуровень S<sub>1</sub>:
 :: <math>\mathsf { \mathit {h\nu} +  P_{700} \rightarrow  P_{700 \, _{S_{1}}}^*  }</math>
@@ Строка 181: / Строка 181: @@
 === Филлохинон A<sub>1</sub> ===
-Следующий акцептор — это [[Филлохинон]] A<sub>1</sub>, также известный как витамин [[Витамин K|K<sub>1</sub>]]. Он, как и хлорофилл, обладает [[фитол]]ьным хвостом<ref name="itoh">{{cite journal |doi=10.1016/0014-5793(89)81215-3 |author=Itoh, Shigeru, Msayo Iwaki |title=Vitamin K<sub>1</sub> (Phylloquinone) Restores the Turnover of FeS centers of Ether-extracted Spinach PS I Particles. |journal=FEBS Lett. |volume=243 |issue=1 |pages=47–52 |year=1989 }}</ref>, и приблизительно соответствует [[пластохинон]]у Q<sub>A</sub> фотосистемы II. Поглощая электрон, он образует [[семихинон]]-[[Радикал (химия)|радикал]], который восстанавливает F<sub>x</sub>, передаёт его на F<sub>b</sub> и далее на F<sub>a</sub><ref name="itoh"/><ref>{{cite journal |doi=10.1016/0014-5793(87)80113-8 |author=Palace GP, Franke JE, Warden JT |title=Is phylloquinone an obligate electron carrier in photosystem I? |journal=FEBS Lett. |volume=215 |issue=1 |pages=58–62 |date=May 1987 |pmid=3552735 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0014-5793(87)80113-8}}</ref>.
+Следующий акцептор — это [[Филлохинон]] A<sub>1</sub>, также известный как витамин [[Витамин K|K<sub>1</sub>]]. Он, как и хлорофилл, обладает [[фитол]]ьным хвостом<ref name="itoh">{{статья |doi=10.1016/0014-5793(89)81215-3 |заглавие=Vitamin K<sub>1</sub> (Phylloquinone) Restores the Turnover of FeS centers of Ether-extracted Spinach PS I Particles |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS Lett.||FEBS Letters}} |том=243 |номер=1 |страницы=47—52 |язык=en |тип=journal |автор=Itoh, Shigeru, Msayo Iwaki |год=1989}}</ref>, и приблизительно соответствует [[пластохинон]]у Q<sub>A</sub> фотосистемы II. Поглощая электрон, он образует [[семихинон]]-[[Радикал (химия)|радикал]], который восстанавливает F<sub>x</sub>, передаёт его на F<sub>b</sub> и далее на F<sub>a</sub><ref name="itoh"/><ref>{{статья |doi=10.1016/0014-5793(87)80113-8 |заглавие=Is phylloquinone an obligate electron carrier in photosystem I? |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS Lett.||FEBS Letters}} |том=215 |номер=1 |страницы=58—62 |pmid=3552735 |ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0014-5793(87)80113-8 |язык=en |тип=journal |автор=Palace G.P., Franke J.E., Warden J.T. |месяц=5 |год=1987 |archivedate=2019-05-04 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20190504220316/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0014-5793(87)80113-8 }}</ref>.
 :: <math>\mathsf {A_0^- + A_1 \rightarrow A_0 + A_1\cdot}</math>
 === Железосерные кластеры ===
-[[Железосерные кластеры]] ФСI имеют форму [[куб]]а с четырьмя атомами [[железо|железа]] и четырьмя атомами [[сера|серы]], составляющими его восемь вершин. Все три кластера связаны с белками ФСI через остатки цистеина<ref name="Vassiliev">{{cite journal |doi=10.1016/S0005-2728(01)00197-9 |author=Vassiliev IR, Antonkine ML, Golbeck JH |title=Iron-sulfur clusters in type I reaction centers |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1507 |issue=1-3 |pages=139–60 |date=October 2001 |pmid=11687212 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005272801001979}}</ref>. F<sub>x</sub> (E<sub>о</sub>‘ = −0,70 В) окисляет восстановленный А<sub>1</sub>. Дальнейший транспорт осуществляют железосерные кластеры F<sub>a</sub>, и F<sub>b</sub>, характеризующиеся низкими окислительно-восстановительными потенциалами (-0,59 и −0,55 В соответственно).
+[[Железосерные кластеры]] ФСI имеют форму [[куб]]а с четырьмя атомами [[железо|железа]] и четырьмя атомами [[сера|серы]], составляющими его восемь вершин. Все три кластера связаны с белками ФСI через остатки цистеина<ref name="Vassiliev">{{статья |doi=10.1016/S0005-2728(01)00197-9 |заглавие=Iron-sulfur clusters in type I reaction centers |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1507 |номер=1—3 |страницы=139—160 |pmid=11687212 |ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005272801001979 |язык=en |автор=Vassiliev I.R., Antonkine M.L., Golbeck J.H. |месяц=10 |год=2001 |тип=journal |archivedate=2019-01-22 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20190122044150/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005272801001979 }}</ref>. F<sub>x</sub> (E<sub>о</sub>‘ = −0,70 В) окисляет восстановленный А<sub>1</sub>. Дальнейший транспорт осуществляют железосерные кластеры F<sub>a</sub>, и F<sub>b</sub>, характеризующиеся низкими окислительно-восстановительными потенциалами (-0,59 и −0,55 В соответственно).
 Множество экспериментов выявило несоответствие между разными теориями, описывающими расположение и работу железосерных кластеров<ref name="Vassiliev"/>. Однако большинство результатов позволяет сделать некоторые общие выводы. Во-первых, F<sub>x</sub>, F<sub>a</sub>, и F<sub>b</sub> образуют [[треугольник]], и F<sub>a</sub> располагается ближе к F<sub>x</sub> чем F<sub>b</sub><ref name="Vassiliev"/>. Во-вторых, транспорт электронов начинается с F<sub>x</sub> через F<sub>a</sub> к F<sub>b</sub>, или же через F<sub>a</sub> к F<sub>b</sub>. До сих пор ведутся споры о том, какой из двух кластеров осуществляет перенос электрона на ферредоксин<ref name="Vassiliev"/>.
 === Ферредоксин ===
 {{main|Ферредоксин}}
-Ферредоксин — это водорастворимый белок с молекулярной массой 11 кДа и содержащий Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub> центр<ref name="Forti">{{cite journal |doi=10.1016/0014-5793(85)80698-0 |author=Forti, Georgio, Paola Maria Giovanna Grubas |title=Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids |journal=FEBS Lett. |volume=186 |issue=2 |pages=149–152 |year=1985 }}</ref>. Примечательно, что он является одноэлектронной окислительно-восстановительной системой, то есть переносит только один электрон, полученный им от железосерных кластеров. Он восстанавливается ФСI на стромальной стороне мембраны и в восстановленном состоянии является сильным восстановителем (E<sub>o</sub>‘ = —0,6 В), благодаря чему может быть переносчиком электронов для различных реакций, протекающих в хлоропласте. Так, ферредоксин поставляет электроны для восстановления [[нитриты|нитритов]], ([[нитритредуктаза]]) и ассимиляции [[сера|серы]] ([[сульфитредуктаза]]) в хлоропласте. Также он поставляет электроны для фиксации атмосферного [[азот]]а ([[нитрогеназа]]) у [[бактерии|бактерий]]. Он восстанавливает [[тиоредоксин]] — низкомолекулярный серосодержащий белок, участвующий в редокс-регуляции хлоропластов, активируя ключевые [[фермент]]ы цикла Кальвина. При нециклическом транспорте электронов ферредоксин взаимодействует с {{нп5|ферредоксин-НАДФ+-редуктаза|ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазой|en|Ferredoxin—NADP(+) reductase}}, которая восстанавливает НАДФ<sup>+</sup> до НАДФН (E<sub>o</sub>‘ = −0,32 В) в строме хлоропласта<ref name="Forti"/>.
+Ферредоксин — это водорастворимый белок с молекулярной массой 11 кДа и содержащий Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub> центр<ref name="Forti">{{статья |doi=10.1016/0014-5793(85)80698-0 |заглавие=Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS Lett.||FEBS Letters}} |том=186 |номер=2 |страницы=149—152 |язык=en |тип=journal |автор=Forti, Georgio, Paola Maria Giovanna Grubas |год=1985}}</ref>. Примечательно, что он является одноэлектронной окислительно-восстановительной системой, то есть переносит только один электрон, полученный им от железосерных кластеров. Он восстанавливается ФСI на стромальной стороне мембраны и в восстановленном состоянии является сильным восстановителем (E<sub>o</sub>‘ = —0,6 В), благодаря чему может быть переносчиком электронов для различных реакций, протекающих в хлоропласте. Так, ферредоксин поставляет электроны для восстановления [[нитриты|нитритов]], ([[нитритредуктаза]]) и ассимиляции [[сера|серы]] ([[сульфитредуктаза]]) в хлоропласте. Также он поставляет электроны для фиксации атмосферного [[азот]]а ([[нитрогеназа]]) у [[бактерии|бактерий]]. Он восстанавливает [[тиоредоксин]] — низкомолекулярный серосодержащий белок, участвующий в редокс-регуляции хлоропластов, активируя ключевые [[фермент]]ы цикла Кальвина. При нециклическом транспорте электронов ферредоксин взаимодействует с [[Ферредоксин—НАДФ(+) редуктаза|ферредоксин-НАДФ(+) редуктазой]], которая восстанавливает НАДФ<sup>+</sup> до НАДФН (E<sub>o</sub>‘ = −0,32 В) в строме хлоропласта<ref name="Forti"/>.
 == Светособирающий комплекс ==
 {{main|Светособирающие комплексы}}
 [[Файл:PSI+LHC.png|thumb|left|160 px|ФСI и ССКI]]
-Светособирающие комплексы состоят из молекул [[хлорофилл а|хлорофилла а]] и [[хлорофилл b|b]] и [[каротиноид]]ов, соединённых с белками<ref name="Taiz">{{cite book |author=Zeiger, Eduardo; Taiz, Lincoln |chapter=Ch. 7: Topic 7.8: Photosystem I |chapterurl=http://4e.plantphys.net/article.php?ch=3&id=73 |title=Plant physiology |publisher=Sinauer Associates |location=Sunderland, Mass |year=2006 |isbn=0-87893-856-7 |edition=4th}}
+Светособирающие комплексы состоят из молекул [[хлорофилл а|хлорофилла а]] и [[хлорофилл b|b]] и [[каротиноид]]ов, соединённых с белками<ref name="Taiz">{{книга |часть=Ch. 7: Topic 7.8: Photosystem I |ссылка часть=http://4e.plantphys.net/article.php?ch=3&id=73 |заглавие=Plant physiology |издательство={{Нп3|Sinauer Associates}} |место=Sunderland, Mass |год=2006 |isbn=0-87893-856-7 |издание=4th |язык=und |автор=Zeiger, Eduardo; Taiz, Lincoln}}
-</ref>. Эти пигменты, возбуждаясь, переносят энергию [[фотон]]ов в [[реакционный центр]] фотосистемы [[Фёрстеровский перенос энергиии|по Фёрстеровскому механизму]]. В отличие от реакционного центра ФСI, светособирающие комплексы могут поглощать практически во всей области [[видимый спектр|видимого спектра]]<ref name="kent">«The Photosynthetic Process» {{cite web |url=http://kentsimmons.uwinnipeg.ca/cm1504/lightreact.htm |title=Архивированная копия |accessdate=2009-05-05 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20090219143934/http://kentsimmons.uwinnipeg.ca/cm1504/lightreact.htm |archivedate=2009-02-19 }}</ref>. Антенные комплексы подразделяют на внутренние, или интегральные, антенны, непосредственно присоединённые к комплексу фотосистемы, и периферические подвижные светособирающие комплексы (ССКI). Так, белки А и В присоединяют [[пигмент]]ы внутренней антенны ФСI: около 95 молекул хлорофилла а и 22 молекулы β-каротина, 5 из которых находятся в ''цис''-конформации. В координации по крайней мере десяти хлорофиллов внутренней антенны принимают участие малые субъединицы J, K, L, M и X. Пигменты внутренней антенны располагаются в виде цилиндра, окружающего все компоненты электрон-транспортной цепи фотосистемы I. Это отличает ФСI от ФСII, где пигменты внутренней антенны расположены на отдельных белках CP43 и CP77{{sfn|Ермаков|2005|с=173-175}}. Внешний светособирающий комплекс ССКI (LHCI) содержит 80—120 молекул хлорофиллов а и b, каротиноиды и состоит из четырёх субъединиц: Lhca1, Lhca2, Lhca3 и Lhca4 — с молекулярными массами 17—24 кДа. Относительно недавно были открыты две дополнительные субъединицы, Lhca5 и Lhca6, однако их концентрация в [[Биологические мембраны|мембране]] [[тилакоид]]а крайне мала, а кодирующие их [[ген]]ы практически не [[Экспрессия генов|экспрессируются]]<ref>{{cite journal |doi=10.1016/j.febslet.2006.10.063 |author=Robert Lucinski, Volkmar H.R. Schmid, Stefan Jansson, Frank Klimmek |title=Lhca5 interaction with plant photosystem I |journal=FEBS letters|volume=580 |issue=27 |pages=6485–6488 |year=2006 |url = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579306012920 }}</ref><ref name="NADP" />.
+</ref>. Эти пигменты, возбуждаясь, переносят энергию [[фотон]]ов в [[реакционный центр]] фотосистемы [[Фёрстеровский перенос энергии|по Фёрстеровскому механизму]]. В отличие от реакционного центра ФСI, светособирающие комплексы могут поглощать практически во всей области [[видимый спектр|видимого спектра]]<ref name="kent">«The Photosynthetic Process» {{cite web |url=http://kentsimmons.uwinnipeg.ca/cm1504/lightreact.htm |title=Архивированная копия |accessdate=2009-05-05 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20090219143934/http://kentsimmons.uwinnipeg.ca/cm1504/lightreact.htm |archivedate=2009-02-19 }}</ref>. Антенные комплексы подразделяют на внутренние, или интегральные, антенны, непосредственно присоединённые к комплексу фотосистемы, и периферические подвижные светособирающие комплексы (ССКI). Так, белки А и В присоединяют [[пигмент]]ы внутренней антенны ФСI: около 95 молекул хлорофилла а и 22 молекулы β-каротина, 5 из которых находятся в ''цис''-конформации. В координации по крайней мере десяти хлорофиллов внутренней антенны принимают участие малые субъединицы J, K, L, M и X. Пигменты внутренней антенны располагаются в виде цилиндра, окружающего все компоненты электрон-транспортной цепи фотосистемы I. Это отличает ФСI от ФСII, где пигменты внутренней антенны расположены на отдельных белках CP43 и CP77{{sfn|Ермаков|2005|с=173-175}}. Внешний светособирающий комплекс ССКI (LHCI) содержит 80—120 молекул хлорофиллов а и b, каротиноиды и состоит из четырёх субъединиц: Lhca1, Lhca2, Lhca3 и Lhca4 — с молекулярными массами 17—24 кДа. Относительно недавно были открыты две дополнительные субъединицы, Lhca5 и Lhca6, однако их концентрация в [[Биологические мембраны|мембране]] [[тилакоид]]а крайне мала, а кодирующие их [[ген]]ы практически не [[Экспрессия генов|экспрессируются]]<ref>{{статья |doi=10.1016/j.febslet.2006.10.063 |заглавие=Lhca5 interaction with plant photosystem I |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS letters||FEBS Letters}} |том=580 |номер=27 |страницы=6485—6488 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579306012920 |язык=en |автор=Robert Lucinski, Volkmar H.R. Schmid, Stefan Jansson, Frank Klimmek |год=2006 |тип=journal |archivedate=2015-09-24 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150924152632/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579306012920 }}</ref><ref name="NADP" />.
 == Циклический транспорт электронов ==
 [[Файл:Thylakoid membrane 2.svg|thumb|320px|right|Нециклический транспорт электронов]]
-При слишком сильном освещении и/или закрытых [[Устьице|устьицах]] (голодание по [[диоксид углерода|СО<sub>2</sub>]]) происходит перевосстановление пула [[пластохинон]]ов и, как следствие, перевосстановление пула НАДФ<sup>+</sup>. При недостатке СО<sub>2</sub> НАДФН не может расходоваться в [[Цикл Кальвина|цикле Кальвина]], а значит, не хватает [[Субстрат (биохимия)|субстрата]] для {{нп5|ферредоксин-НАДФ+-редуктаза|ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазы|en|Ferredoxin—NADP(+) reductase}}. В конечном итоге это приводит к тому, что ФСI становится некуда сбрасывать возбуждённые электроны, а это в свою очередь может привести к повреждению фотосинтетического аппарата, окислению мембран и образованию [[активные формы кислорода|активных форм кислорода]]{{sfn|Страсбургер|2008|с=117}}. В этих условиях, чтобы предотвратить [[окислительный стресс]] и защититься от фотоповреждения, растения переходят к циклическому транспорту электронов. Полагают, что [[катализатор]]ом циклического транспорта является восстановленный ферредоксин<ref>Кренделева Т. Е., Кукарских Г. П., Тимофеев К. Н., Иванов Б. Н., Рубин А. Б. Ферредоксинзависимый циклический транспорт электронов в изолированных тилакоидах протекает с участием ферредоксин-НАДФ-редуктазы. Доклады академии наук, 2001. 379(5): с. 1-4.</ref><ref>{{cite journal |author=Коваленко И.Б., Устинин Д.М., Грачев Н.Е., Кренделева Т.Е., Кукарских Г.П., Тимофеев К.Н., Ризниченко Г.Ю., Грачев Е.А., Рубин А.Б.|title=Экспериментальное и теоретическое исследование процессов циклического электронного транспорта вокруг фотосистемы 1|journal=Биофизика|volume=48|issue=4|pages=656-665|year=2003|url=http://library.biophys.msu.ru/PDF/3346.pdf }}</ref>.
+При слишком сильном освещении и/или закрытых [[Устьице|устьицах]] (голодание по [[диоксид углерода|СО<sub>2</sub>]]) происходит перевосстановление пула [[пластохинон]]ов и, как следствие, перевосстановление пула НАДФ<sup>+</sup>. При недостатке СО<sub>2</sub> НАДФН не может расходоваться в [[Цикл Кальвина|цикле Кальвина]], а значит, не хватает [[Субстрат (биохимия)|субстрата]] для {{нп5|ферредоксин-НАДФ+-редуктаза|ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазы|en|Ferredoxin—NADP(+) reductase}}. В конечном итоге это приводит к тому, что ФСI становится некуда сбрасывать возбуждённые электроны, а это в свою очередь может привести к повреждению фотосинтетического аппарата, окислению мембран и образованию [[активные формы кислорода|активных форм кислорода]]{{sfn|Страсбургер|2008|с=117}}. В этих условиях, чтобы предотвратить [[окислительный стресс]] и защититься от фотоповреждения, растения переходят к циклическому транспорту электронов. Полагают, что [[катализатор]]ом циклического транспорта является восстановленный ферредоксин<ref>Кренделева Т. Е., Кукарских Г. П., Тимофеев К. Н., Иванов Б. Н., Рубин А. Б. Ферредоксинзависимый циклический транспорт электронов в изолированных тилакоидах протекает с участием ферредоксин-НАДФ-редуктазы. Доклады академии наук, 2001. 379(5): с. 1-4.</ref><ref>{{статья |заглавие=Экспериментальное и теоретическое исследование процессов циклического электронного транспорта вокруг фотосистемы 1 |издание=Биофизика |том=48 |номер=4 |страницы=656—665 |ссылка=http://library.biophys.msu.ru/PDF/3346.pdf |язык=ru |тип=журнал |автор=Коваленко И.Б., Устинин Д.М., Грачев Н.Е., Кренделева Т.Е., Кукарских Г.П., Тимофеев К.Н., Ризниченко Г.Ю., Грачев Е.А., Рубин А.Б. |год=2003 |archivedate=2015-04-02 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150402134719/http://library.biophys.msu.ru/PDF/3346.pdf }}</ref>.
 === Циклическое фотофосфорилирование ===
-Вначале электрон неким образом перемещается от восстановленного ферредоксина на пул пластохинонов. Точный механизм этого процесса не известен. Полагают, что эту реакцию осуществляет особый фермент — ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктаза. Затем от пластохинона через [[цитохром b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекс]] и пластоцианин электрон вновь попадает на ФСI. При этом происходит закачка [[протон]]а в полость [[тилакоид]]а и идёт синтез [[АТФ]]. В качестве наиболее вероятного кандидата на роль ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктазы в последнее время рассматривают ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазу, которая может образовывать комплекс с цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом. Предположительно она может переносить электроны с ферредоксины напрямую на убихинон, связанный цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом через специальный гем ''c''<sub>n</sub><ref name="Cramer-2006">{{Cite journal  |author = Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL.| title = Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex. | journal = Annu Rev Biochem | volume = 75 | issue =  | pages = 769–90 | month =  | year = 2006 | doi = 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 | PMID = 16756511 }}</ref><ref name="Cramer-2005">{{Cite journal  | author = Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL.| title = Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex. | journal = Photosynth Res | volume = 85 | issue = 1 | pages = 133–43| year = 2005 | doi = 10.1007/s11120-004-2149-5 | pmid = 15977064 }}</ref>. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазы и трансмембранного белка PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно<ref>{{Cite journal |author = Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa| title =Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis| journal = Nature| volume =464| pages = 1210–1213 |date=22 April 2010| doi = 10.1038/nature08885}}</ref><ref name="Complex">{{Cite journal |author =  Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport| title =Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition| journal = Nature Communications| volume = 4| issue = | pages =  |date=13 June 2013| doi = 10.1038/ncomms2954| pmid = |url = http://www.nature.com/ncomms/2013/130613/ncomms2954/full/ncomms2954.html?message-global=remove#ref13}}</ref>.
+Вначале электрон неким образом перемещается от восстановленного ферредоксина на пул пластохинонов. Точный механизм этого процесса не известен. Полагают, что эту реакцию осуществляет особый фермент — ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктаза. Затем от пластохинона через [[цитохром b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекс]] и пластоцианин электрон вновь попадает на ФСI. При этом происходит закачка [[протон]]а в полость [[тилакоид]]а и идёт синтез [[АТФ]]. В качестве наиболее вероятного кандидата на роль ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктазы в последнее время рассматривают ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазу, которая может образовывать комплекс с цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом. Предположительно она может переносить электроны с ферредоксины напрямую на убихинон, связанный цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом через специальный гем ''c''<sub>n</sub><ref name="Cramer-2006">{{статья |заглавие=Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex |издание={{Нп3|Annual Review of Biochemistry|Annu Rev Biochem||Annual Review of Biochemistry}} |том=75 |страницы=769—790 |doi=10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 |pmid=16756511 |язык=en |тип=journal |автор=Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. |год=2006}}</ref><ref name="Cramer-2005">{{статья |заглавие=Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex |издание=Photosynth Res |том=85 |номер=1 |страницы=133—143 |doi=10.1007/s11120-004-2149-5 |pmid=15977064 |язык=en |тип=journal |автор=Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. |год=2005}}</ref>. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазы и трансмембранного белка PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно<ref>{{статья |заглавие=Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis |издание=Nature |том=464 |страницы=1210—1213 |doi=10.1038/nature08885 |язык=en |тип=journal |автор=Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa |число=22 |месяц=4 |год=2010}}</ref><ref name="Complex">{{статья |заглавие=Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition |издание=[[Nature Communications]] |том=4 |doi=10.1038/ncomms2954 |ссылка=http://www.nature.com/ncomms/2013/130613/ncomms2954/full/ncomms2954.html?message-global=remove#ref13 |язык=en |тип=journal |автор=Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport |число=13 |месяц=6 |год=2013 |издательство=[[Nature Publishing Group]] }}</ref>.
-Ещё один фермент, возможно принимающей участие а этом процесс — это [[НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов]], аналогичный [[НАДН-дегидрогеназный комплекс|НАДH-дегидрогеназному комплексу]] [[митохондрия|митохондрий]] и [[Гомология (биология)|гомологичный]] бактериальному комплексу I<ref>{{cite journal |doi=10.1074/jbc.M803207200 |author=Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,|title=The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis.|journal=J Biol Chem.|volume=283|issue=50|pages=34873–34879.|year=2008|url=http://www.jbc.org/content/283/50/34873.full }}</ref><ref>{{cite journal|url=http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x/full |doi=10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x |author=Yamori W, Sakata N, Suzuki Y, Shikanai T, Makino A.|title=Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice.|journal=Plant J.|volume=68|issue=6|pages=966-76|year=2011 }}</ref>. Он окисляет ферредоксин и сбрасывает электроны на пластохинон, предотвращая окислительный стресс. НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов образует суперкомплекс с двумя ФСI при помощи белков Lhca5 и Lhca6<ref name="NADP">{{cite journal |doi=10.1016/j.bbabio.2010.10.015 |author=Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai |title=Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex. |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA)|volume=1807 |issue=8|pages=945–953 |year=2011|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007231}}</ref>. [[Протонный градиент]], созданный в результате циклического фтофосфорилирования на мембране тилакоида, используется белками-переносчиками для встраивания в мембрану приходящих из стромы белков<ref name=Chaddock1995>{{cite journal | author = Chaddock, A.M.  |author2=Mant, A. |author3=Karnauchov, I. |author4=Brink, S. |author5=Herrmann, R.G. |author6=Klösgen, R.B. |author7= Robinson, C. | year = 1995 | title = A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase. | journal = EMBO J. | volume = 14 | issue = 12 | pages = 2715–2722 | pmid = 7796800 | pmc = 398390|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC398390/pdf/emboj00036-0037.pdf}}</ref><ref>{{cite journal | author = Kenneth Cline and Hiroki Mori| year = 2001 | title = Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport. | date = Aug 20, 2001 | journal = J Cell Biol. | volume = 154 | issue = 4 | pages = 719–730 | doi = 10.1083/jcb.200105149|url=http://jcb.rupress.org/content/154/4/719.full}}</ref>.
+Ещё один фермент, возможно принимающей участие а этом процесс — это [[НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов]], аналогичный [[НАДН-дегидрогеназный комплекс|НАДH-дегидрогеназному комплексу]] [[митохондрия|митохондрий]] и [[Гомология (биология)|гомологичный]] бактериальному комплексу I<ref>{{статья |doi=10.1074/jbc.M803207200 |заглавие=The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis |издание=[[Journal of Biological Chemistry|J Biol Chem.]] |том=283 |номер=50 |страницы=34873—34879. |ссылка=http://www.jbc.org/content/283/50/34873.full |язык=en |тип=journal |автор=Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai, |год=2008 |archivedate=2017-09-09 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20170909063230/http://www.jbc.org/content/283/50/34873.full }}</ref><ref>{{статья |ссылка=http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x/full |doi=10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x |заглавие=Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice |издание={{Нп3|The Plant Journal|Plant J.||The Plant Journal}} |том=68 |номер=6 |страницы=966—976 |язык=en |тип=journal |автор=Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. |год=2011 |archivedate=2014-12-29 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20141229154850/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x/full }}</ref>. Он окисляет ферредоксин и сбрасывает электроны на пластохинон, предотвращая окислительный стресс. НАДН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов образует суперкомплекс с двумя ФСI при помощи белков Lhca5 и Lhca6<ref name="NADP">{{статья |doi=10.1016/j.bbabio.2010.10.015 |заглавие=Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex |издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) |том=1807 |номер=8 |страницы=945—953 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007231 |язык=en |тип=journal |автор=Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai |год=2011 |archivedate=2022-05-06 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220506152536/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007231 }}</ref>. [[Протонный градиент]], созданный в результате циклического фотофосфорилирования на мембране тилакоида, используется белками-переносчиками для встраивания в мембрану приходящих из стромы белков<ref name=Chaddock1995>{{статья |заглавие=A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase |издание=[[The EMBO Journal|EMBO J.]] |том=14 |номер=12 |страницы=2715—2722 |pmid=7796800 |pmc=398390 |ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC398390/pdf/emboj00036-0037.pdf |язык=en |тип=journal |автор=Chaddock, A.M.; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, R.G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. |год=1995 |archivedate=2022-01-22 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220122210447/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC398390/pdf/emboj00036-0037.pdf }}</ref><ref>{{статья |заглавие=Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport |издание={{Нп3|Journal of Cell Biology|J Cell Biol.||Journal of Cell Biology}} |том=154 |номер=4 |страницы=719—730 |doi=10.1083/jcb.200105149 |ссылка=http://jcb.rupress.org/content/154/4/719.full |язык=en |тип=journal |автор=Kenneth Cline and Hiroki Mori |число=20 |месяц=8 |год=2001 |archivedate=2015-07-18 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150718230356/http://jcb.rupress.org/content/154/4/719.full }}</ref>.
 === Псевдоциклический транспорт ===
@@ Строка 211: / Строка 211: @@
 :: <math>\mathsf {Fd_{red} + O_2 \rightarrow Fd_{ox} + O_2^- \cdot}</math>
-Ещё один фермент, участвующий в псевдоциклическом транспорте, это [[терминальная оксидаза]] хлоропластов, гомологичная [[Альтернативная оксидаза|альтернативной оксидазе]] растительных митохондрий. Она окисляет пул пластохинонов с участием кислорода, образуя воду и рассеивая энергию в форме тепла<ref name="pmid21056542">{{cite journal | author = McDonald AE, Ivanov AG, Bode R, Maxwell DP, Rodermel SR, Hüner NP | title = Flexibility in photosynthetic electron transport: the physiological role of plastoquinol terminal oxidase (PTOX) | journal = Biochim. Biophys. Acta | volume = 1807 | issue = 8 | pages = 954–67 |date=August 2011 | pmid = 21056542 | doi = 10.1016/j.bbabio.2010.10.024|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007425 }}</ref>.
+Ещё один фермент, участвующий в псевдоциклическом транспорте, это [[терминальная оксидаза]] хлоропластов, гомологичная [[Альтернативная оксидаза|альтернативной оксидазе]] растительных митохондрий. Она окисляет пул пластохинонов с участием кислорода, образуя воду и рассеивая энергию в форме тепла<ref name="pmid21056542">{{статья |заглавие=Flexibility in photosynthetic electron transport: the physiological role of plastoquinol terminal oxidase (PTOX) |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1807 |номер=8 |страницы=954—967 |pmid=21056542 |doi=10.1016/j.bbabio.2010.10.024 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007425 |язык=en |тип=journal |автор=McDonald A.E., Ivanov A.G., Bode R., Maxwell D.P., Rodermel S.R., Hüner N.P. |месяц=8 |год=2011 |archivedate=2015-09-24 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150924150935/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007425 }}</ref>.
 == Локализация в мембране тилакоида ==
@@ Строка 217: / Строка 217: @@
 Фотосистема I находится в стромальных тилакоидах (32 %), а также в маргинальных (36 %) и торцевых (32 %) областях гран. Такое расположение обусловлено плотностью её поверхностного заряда и силами электростатического отталкивания с другими комплексами{{sfn|Ермаков|2005|с=123}}.
-У [[цианобактерии|цианобактерий]] и [[прохлорофиты|прохлорофитов]] фотосистема I способна образовывать [[тример]]ы. Это способствует увеличению спектра поглощения на больших глубинах, а также более эффективному перераспределению энергии возбуждения и защите от фотоповреждений<ref>{{cite journal| author= Navassard V. Karapetyan, Alfred R. Holzwarth, Matthias Rögner| title=The photosystem I trimer of cyanobacteria: molecular organization, excitation dynamics and physiological significance| journal=FEBS letters| year= 1999| volume= 460 | issue= 3 | pages= 395–400| doi=10.1016/S0014-5793(99)01352-6 |url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579399013526}}</ref>. Следует отметить, что у эукариот фотосистема I утратила эту способность благодаря наличию субъединицы H, а также мутации в субъединице L. Вместо тримерезации у эукариот она при помощи субъединиц L и G взаимодействует с большими мембранными светособирающими комплексами, которых нет у прокариот<ref>{{cite journal| author= Adam Ben-Shema, Felix Frolowb, Nathan Nelsona,| title=Evolution of photosystem I – from symmetry through pseudosymmetry to asymmetry| journal=FEBS letters| year=30 April 2004 | volume=565 | issue=3  | pages= 274–280 | doi=10.1016/S0014-5793(04)00360-6 |url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579304003606}}</ref>.
+У [[цианобактерии|цианобактерий]] и [[прохлорофиты|прохлорофитов]] фотосистема I способна образовывать [[тример]]ы. Это способствует увеличению спектра поглощения на больших глубинах, а также более эффективному перераспределению энергии возбуждения и защите от фотоповреждений<ref>{{статья |заглавие=The photosystem I trimer of cyanobacteria: molecular organization, excitation dynamics and physiological significance |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS letters||FEBS Letters}} |том=460 |номер=3 |страницы=395—400 |doi=10.1016/S0014-5793(99)01352-6 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579399013526 |язык=en |тип=journal |автор=Navassard V. Karapetyan, Alfred R. Holzwarth, Matthias Rögner |год=1999 |archivedate=2022-01-20 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220120201330/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579399013526 }}</ref>. У эукариот фотосистема I утратила эту способность благодаря наличию субъединицы H, а также мутации в субъединице L. Вместо тримерезации у эукариот она при помощи субъединиц L и G взаимодействует с большими мембранными светособирающими комплексами, которых нет у прокариот<ref>{{статья |заглавие=Evolution of photosystem I – from symmetry through pseudosymmetry to asymmetry |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS letters||FEBS Letters}} |том=565 |номер=3 |страницы=274—280 |doi=10.1016/S0014-5793(04)00360-6 |ссылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579304003606 |язык=en |тип=journal |автор=Adam Ben-Shema, Felix Frolowb, Nathan Nelsona, |год=30 April 2004}}</ref>.
 === Белок Ycf4 ===
 {{main|Белок Ycf4}}
-Трансмембранный белок Ycf4, обнаруженный в мембране тилакоида, жизненно необходим для функционирования фотосистемы I. Он участвует в сборке компонентов комплекса, без него фотосинтез становится неэффективным<ref name="pmid9321389">{{cite journal| author=Boudreau E, Takahashi Y, Lemieux C, Turmel M, Rochaix JD| title=The chloroplast ycf3 and ycf4 open reading frames of Chlamydomonas reinhardtii are required for the accumulation of the photosystem I complex. | journal=EMBO J | year= 1997 | volume= 16 | issue= 20 | pages= 6095–104 | pmid=9321389 | doi=10.1093/emboj/16.20.6095 | pmc=1326293 |url=http://emboj.embopress.org/content/16/20/6095 }}</ref>.
+Трансмембранный белок Ycf4, обнаруженный в мембране тилакоида, жизненно необходим для функционирования фотосистемы I. Он участвует в сборке компонентов комплекса, без него фотосинтез становится неэффективным<ref name="pmid9321389">{{статья |заглавие=The chloroplast ycf3 and ycf4 open reading frames of Chlamydomonas reinhardtii are required for the accumulation of the photosystem I complex |издание=[[The EMBO Journal|EMBO J]] |том=16 |номер=20 |страницы=6095—6104 |pmid=9321389 |doi=10.1093/emboj/16.20.6095 |pmc=1326293 |ссылка=http://emboj.embopress.org/content/16/20/6095 |язык=en |тип=journal |автор=Boudreau E., Takahashi Y., Lemieux C., Turmel M., Rochaix J.D. |год=1997 |archivedate=2016-03-07 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20160307001516/http://emboj.embopress.org/content/16/20/6095 }}</ref>.
 == Зелёные серобактерии и эволюция ФСI ==
-[[Молекулярная биология|Молекулярно-биологические]] данные говорят в пользу того, что ФСI, вероятно, [[Эволюция (биологическая)|эволюционировала]] из фотосистемы [[Зелёные серобактерии|зелёных серобактерий]]. [[Реакционные центры]] зелёных серобактерий, цианобактерий, водорослей и [[высшие растения|высших растений]] различаются, однако домены, выполняющие аналогичные функции, имеют схожее строение<ref name="Lockau">{{cite journal |doi=10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x |author=Lockau, Wolfgang, Wolfgang Nitschke |title=Photosystem I and its Bacterial Counterparts |journal=Physiologia Plantarum |volume=88 |issue=2 |pages=372–381 |year=1993 }}</ref>. Так, во всех трёх системах окислительно-восстановительный потенциал достаточен для восстановления ферредоксина<ref name="Lockau"/>. Все три электронотранспортные цепи содержат железо-серные белки<ref name="Lockau"/>. И наконец, все три фотосистемы представляют собой димер двух [[Гидрофобность|гидрофобных]] белков, на которых закреплены редокс-центры и [[пигменты]] интегральной антенны<ref name="Lockau"/>. В свою очередь, фотосистема зелёных серобактерий содержит те же самые [[кофактор]]ы, что и электронотранспортная цепь фотосистемы I<ref name="Lockau"/>.
+[[Молекулярная биология|Молекулярно-биологические]] данные говорят в пользу того, что ФСI, вероятно, [[Эволюция (биологическая)|эволюционировала]] из фотосистемы [[Зелёные серобактерии|зелёных серобактерий]]. [[Реакционные центры]] зелёных серобактерий, цианобактерий, водорослей и [[высшие растения|высших растений]] различаются, однако домены, выполняющие аналогичные функции, имеют схожее строение<ref name="Lockau">{{статья |doi=10.1111/j.1399-3054.1993.tb05512.x |заглавие=Photosystem I and its Bacterial Counterparts |издание={{Нп3|Physiologia Plantarum}} |том=88 |номер=2 |страницы=372—381 |язык=en |автор=Lockau, Wolfgang, Wolfgang Nitschke |год=1993 |тип=journal}}</ref>. Так, во всех трёх системах окислительно-восстановительный потенциал достаточен для восстановления ферредоксина<ref name="Lockau"/>. Все три электронотранспортные цепи содержат железо-серные белки<ref name="Lockau"/>. И наконец, все три фотосистемы представляют собой димер двух [[Гидрофобность|гидрофобных]] белков, на которых закреплены редокс-центры и [[пигменты]] интегральной антенны<ref name="Lockau"/>. В свою очередь, фотосистема зелёных серобактерий содержит те же самые [[кофактор]]ы, что и электронотранспортная цепь фотосистемы I<ref name="Lockau"/>.
 == Галерея ==
 <gallery>
 Image:1QZV.png|Положение хлорофиллов и кофакторов в фотосистеме I.
-Image:22-PhotosystemI-1jb0.tif |Тример фотосистемы I
+Image:022-PhotosystemI-1jb0.tiff |Тример фотосистемы I
-Image:22-PhotosystemI-1jb0-etc.tif |ЭТЦ фотосистемы I
+Image:022-PhotosystemI-1jb0-etc.tiff |ЭТЦ фотосистемы I
-Image:22-PhotosystemI-reaction-centers.tif |Фотосистемы I и [[реакционный центр]] бактерии.
+Image:022-PhotosystemI-reaction-centers.tiff |Фотосистемы I и [[реакционный центр]] бактерии.
 Image:Fotoukład 1.svg|Модель фотосистемы I.
 </gallery>
@@ Строка 290: / Строка 290: @@
 * [http://fizrast.ru/fotosintez/etapy/fotohimiya/potok-elektonov.html «Циклический и нециклический поток электронов.»] в онлайн энциклопедии Физиология растений
+{{внешние ссылки}}
 {{Хорошая статья|Химия|Биология}}

Фотосистема I: различия между версиями

Текущая версия от 01:20, 14 августа 2024

Содержание

История открытия

Отличия от фотосистемы II