Альфа-спираль: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[отпатрулированная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правка
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
стиль
Спасено источников — 2, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.9.5
 
(не показано 8 промежуточных версий 7 участников)
Строка 1: Строка 1:
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 [[Ангстрем|Å]] (208 [[Пикометр|пм]]). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]


'''Альфа-спираль''' (α-спираль) — типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], который имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]] и в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга — Кори — Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name=Pauling>{{статья |заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=205—211 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY R.B., BRANSON HR. |год=1951}}</ref><ref name=Pauling2>{{статья |заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=235—240. |pmid=14834145 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY RB. |год=1951}}</ref>.
'''Альфа-спираль''' (α-спираль) — элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], имеющий форму правозакрученной [[винтовая линия|винтовой линии]], в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью ''[[Полинг, Лайнус|Полинга]] — [[Кори, Роберт|Кори]] — [[Брэнсон, Герман|Брэнсона]]'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name="Pauling">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long|автор=Pauling L., Corey R. B., Branson H. R.|заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=205—211|doi=10.1073/pnas.37.4.205|pmid=14816373|archivedate=2017-12-12|archiveurl=https://web.archive.org/web/20171212052624/http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name="Pauling2">{{статья|ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long|автор=Pauling L., Corey R. B.|заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains|год=1951|язык=en|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]|тип=journal|том=37|страницы=235—240|pmid=14834145|archivedate=2018-03-13|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180313233002/http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.


Параметры идеальной α-спирали:
Параметры идеальной α-спирали:
* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6-3,7
* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
* диаметр спирали — 1,5 нм
* диаметр спирали — 1,5 [[Нанометр|нм]];
* шаг спирали — 0,54 нм
* шаг спирали — 0,54 нм;
* на один [[остаток (химия)|аминокислотный остаток]] приходится 0,15 нм
* на один [[Остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]] приходится 0,15 нм.


Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что [[конформация]] всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.


== Примечания ==
== Примечания ==
Строка 27: Строка 27:
{{перевести|en|Alpha helix}}
{{перевести|en|Alpha helix}}
{{biochem-stub}}
{{biochem-stub}}
{{Вторичная структура белка}}
{{Protein-stub}}

[[Категория:Структура белка]]
[[Категория:Структура белка]]

Текущая версия от 21:00, 5 июля 2023

Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков аланина, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца

Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].

Параметры идеальной α-спирали:

  • число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
  • диаметр спирали — 1,5 нм;
  • шаг спирали — 0,54 нм;
  • на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Pauling L., Corey R. B., Branson H. R. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373. Архивировано 12 декабря 2017 года.
  2. ↑ Pauling L., Corey R. B. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240. — PMID 14834145. Архивировано 13 марта 2018 года.

См. также

[править | править код]

Литература

[править | править код]
Источник — https://ru.wikipedia.org/ruwiki/w/index.php?title=Альфа-спираль&oldid=131502891