Кофермент A: различия между версиями

Кофермент A
Кофермент A
	;
Общие
Систематическое; наименование	'"`UNIQ--nowiki-00000000-QINU`"'
Традиционные названия	кофермент A
Хим. формула	C21H36N7O16P3S
Физические свойства
Молярная масса	767,534 ± 0,031 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	85-61-0
PubChem	68163312
Рег. номер EINECS	201-619-0
SMILES	O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O
InChI	InChI=1S/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16+,20-/m1/s1 RGJOEKWQDUBAIZ-IBOSZNHHSA-N
ChEBI	15346
ChemSpider	79067
	Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
	Медиафайлы на Викискладе

Интерактивная навигация по истории

[отпатрулированная версия]

← Предыдущая правка

Содержимое удалено Содержимое добавлено

ВизуальныйВики-текст

Линейный

Текущая версия от 23:20, 13 сентября 2024

Кофермент A (коэнзим A, КоA, СоА, HSKoA) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса ацильных групп при синтезе и окислении жирных кислот и окислении пирувата в цикле лимонной кислоты.^[1]

Строение

Молекула кофермента A состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантоевой кислоты (3), которая в свою очередь связана амидной связью с аминокислотой β-аланином (4) (эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты), соединённой амидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина (5).

Биосинтез

Кофермент A синтезируется в пять этапов из пантотеновой кислоты (витамина B₅) и цистеина:

Пантотеновая кислота фосфорилируется в 4'-фосфопантотенат с помощью фермента пантотенаткиназы
Цистеин присоединяется к 4'-фосфопантотенату с помощью фермента фосфопантотеноилцистеинсинтетазы с образованием 4'-фосфо-N-пантотеноилцистеина
4'-фосфо-N-пантотеноилцистеин декарбоксилируется с образованием 4'-фосфопантотеина с помощью фермента фосфопантотеноилцистеиндекарбоксилазы
4'-фосфопантотеин с адениловой кислотой формирует дефосфо-КоA под действием фермента фосфопантотеинаденилтрансферазы
Наконец, дефосфо-КоA фосфорилируется АТФ в кофермент A с помощью фермента дефосфокоэнзимкиназы.

Биохимическая роль

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоA действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоA подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.

История открытия

Впервые кофермент был выделен из печени голубя в 1947 году Ф. Липманом^[2]. Структура кофермента A была определена в начале 1950-х годов Ф. Линеном в Институте Листера в Лондоне. Полный синтез КоA осуществил в 1961 году X. Корана.

Список ацил-КоA

Из природных соединений выделены и идентифицированы различные ацильные производные кофермента A:

Ацил-КоA из карбоновых кислот:

Ацетил-КоА
Пропионил-КоА
Ацетоацетил-КоА
Кумарол-КоА
Бутирил-КоА

Ацил-КоА из дикарбоновых кислот:

Малонил-КоА
Сукцинил-КоА
Гидроксиметилглютарил-КоА
Пименил-КоА

Ацил-КоА из карбоциклических кислот:

Бензоил-КоА
Фенилацетил-КоА

Существуют также разнообразные ацил-КоА жирных кислот, которые играют большую роль в качестве субстратов для реакций синтеза липидов.

См. также

Витамин B₅

Примечания

↑ Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.
↑ Baddiley, J.; Thain, E. M.; Novelli, G. D.; Lipmann, F. Structure of Coenzyme A (англ.) // Nature : journal. — 1953. — Vol. 171, no. 4341. — P. 76. — doi:10.1038/171076a0.

Литература

Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов / Ю. Б. Филиппович. — 4-е изд., перераб. и доп. — М.: «Агар», 1999. — 512 с., ил.
Березов, Т. Т. Биологическая химия: Учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998. — 704 с., ил.
Овчинников, Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.
Племенков, В. В. Введение в химию природных соединений / В. В. Племенков. — Казань: КГУ, 2001. — 376 с.

[Овчинников-1] Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.

[Nature-2] Baddiley, J.; Thain, E. M.; Novelli, G. D.; Lipmann, F. Structure of Coenzyme A (англ.) // Nature : journal. — 1953. — Vol. 171, no. 4341. — P. 76. — doi:10.1038/171076a0.

[1]

[2]

@@ Строка 5: / Строка 5: @@
  | картинка малая            =
  | наименование              = <nowiki>[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-аминопурин-9-ил)-4-гидрокси-3-фосфонооксиоксолан-2-ил]метил-дифосфат-[(3R)-3-гидрокси-2,2-диметил-4-оксо-4-[[3-оксо-3-(2-сульфанилэтиламино)пропил]амино]бутокси]</nowiki>
- | традиционные названия     = Коэнзим-А
+ | традиционные названия     = кофермент{{nbsp}}A
  | сокращения                =
  | хим. формула              = C<sub>21</sub>H<sub>36</sub>N<sub>7</sub>O<sub>16</sub>P<sub>3</sub>S
@@ Строка 16: / Строка 16: @@
  | состояние                 =
  | динамическая вязкость     =
  | кинематическая вязкость   =
  | темп. плавления           =
@@ Строка 33: / Строка 33: @@
  | интервал трансформации    =
  | температура размягчения   =
  | давление пара             =
  | конст. диссоц. кислоты    =
@@ Строка 46: / Строка 46: @@
  |   вещество4               =
  | вращение                  =
  | изоэлектрическая точка    =
  | диапазон прозрачности     =
  | показатель преломления    =
  | угол Брюстера             =
  | гибридизация              =
  | координационная геометрия =
  | кристаллическая структура =
  | дипольный момент          =
  | CAS                       = 85-61-0
@@ Строка 61: / Строка 61: @@
  | SMILES                    = O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O
  | ЕС                        =
  | RTECS                     =
  | ЛД50                      =
@@ Строка 67: / Строка 67: @@
 }}
-'''Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA)''' — [[кофермент]] ацетилирования; один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса [[ацил|ацильных групп]] при синтезе и окислении жирных кислот и окислении [[Пировиноградная кислота|пирувата]] в [[Цикл трикарбоновых кислот|цикле лимонной кислоты]].<ref name="Овчинников">Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.</ref>
+'''Кофермент{{nbsp}}A''' ('''коэнзим{{nbsp}}A''', '''КоA''', '''СоА''', '''HSKoA''') — [[кофермент]] [[Ацилирование|ацетилирования]]; один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса [[ацил|ацильных групп]] при синтезе и [[Бета-окисление|окислении жирных кислот]] и окислении [[Пировиноградная кислота|пирувата]] в [[Цикл трикарбоновых кислот|цикле лимонной кислоты]].<ref name="Овчинников">''Овчинников Ю. А.'' Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.</ref>
 == Строение ==
-[[Молекула]] КоА состоит из [[остаток (биохимия)|остатка]] [[адениловая кислота|адениловой кислоты]] (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком [[Пантоевая кислота|пантоевой кислоты]] (3), которая в свою очередь связанна [[Пептидная связь|пептидной связью]] с аминокислотой β-[[аланин]]ом (4) (эти две группы представляют собой остаток [[пантотеновая кислота|пантотеновой кислоты]]), соединённой пептидной связью с остатком [[β-меркаптоэтаноламин]]а (5).
+[[Молекула]] кофермента{{nbsp}}A состоит из [[остаток (биохимия)|остатка]] [[Аденозинмонофосфат|адениловой кислоты]] (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком [[Пантоевая кислота|пантоевой кислоты]] (3), которая в свою очередь связана [[Амиды|амидной связью]] с [[Аминокислоты|аминокислотой]] β-[[аланин]]ом (4) (эти две группы представляют собой остаток [[пантотеновая кислота|пантотеновой кислоты]]), соединённой амидной связью с остатком [[β-меркаптоэтаноламин]]а (5).
-:[[Файл:Coenzym_A_beschriftet.svg|600px]]
+: [[Файл:Coenzym A beschriftet.svg|600px]]
 == Биосинтез ==
-Кофермент А синтезируется в пять этапов из пантотеновой кислоты ([[Пантотеновая кислота|витамина B<sub>5</sub>]]) и [[цистеин]]а:
+Кофермент{{nbsp}}A синтезируется в пять этапов из пантотеновой кислоты ([[Пантотеновая кислота|витамина{{nbsp}}B<sub>5</sub>]]) и [[цистеин]]а:
-# Пантотеновая кислота фосфорилируется в 4'-фосфопантотенат с помощью фермента пантотенаткиназы
+# Пантотеновая кислота [[Фосфорилирование|фосфорилируется]] в 4'-фосфопантотенат с помощью фермента пантотенаткиназы
 # Цистеин присоединяется к 4'-фосфопантотенату с помощью фермента фосфопантотеноилцистеинсинтетазы с образованием 4'-фосфо-N-пантотеноилцистеина
-# 4'-фосфо-N-пантотеноилцистеин декарбоксилируется с образованием 4'-фосфопантотеина с помощью фермента фосфопантотеноилцистеиндекарбоксилазы
+# 4'-фосфо-N-пантотеноилцистеин [[Декарбоксилирование|декарбоксилируется]] с образованием 4'-фосфопантотеина с помощью фермента фосфопантотеноилцистеиндекарбоксилазы
-# 4'-фосфопантотеин с адениловой кислотой формирует дефосфо-КоА под действием фермента фосфопантотеинаденилтрансферазы
+# 4'-фосфопантотеин с адениловой кислотой формирует дефосфо-КоA под действием фермента фосфопантотеинаденилтрансферазы
-# Наконец, дефосфо-КоА фосфорилируется АТФ в кофермент А с помощью фермента дефосфокоэнзимкиназы.
+# Наконец, дефосфо-КоA фосфорилируется [[Аденозинтрифосфат|АТФ]] в кофермент{{nbsp}}A с помощью фермента дефосфокоэнзимкиназы.
 == Биохимическая роль ==
-С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе [[окисление|окисления]] и [[синтез]]а [[жирные кислоты|жирных кислот]], биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.
+С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе [[окисление|окисления]] и [[синтез]]а [[жирные кислоты|жирных кислот]], биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада [[Углеводы|углеводов]]. Во всех случаях КоA действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоA подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые [[метаболиты]].
 == История открытия ==
-Впервые кофермент был выделен из печени голубя в [[1947 год]]у [[Липман, Фриц Альберт |Ф. Липманом]].<ref name = "Nature">{{cite journal |last=[[Бэддили, Джеймс|Baddiley]] |first=J. |last2=Thain |first2=E. M. |last3=Novelli |first3=G. D. |last4=Lipmann |first4=F. |title=Structure of Coenzyme A |journal=[[Nature (journal)|Nature]] |volume=171 |issue=4341 |pages=76 |year=1953 |doi=10.1038/171076a0 }}</ref> Структура кофермента А была определена в начале 1950-х годов [[Линен, Феодор |Ф. Линеном]] в Институте Листера в Лондоне. Полный синтез КоА осуществил в [[1961 год]]у [[Корана, Хар Гобинд |X. Корана]].
+Впервые кофермент был выделен из печени голубя в 1947 году [[Липман, Фриц Альберт|Ф.{{nbsp}}Липманом]]<ref name = "Nature">{{статья |заглавие=Structure of Coenzyme A |издание=[[Nature]] |том=171 |номер=4341 |страницы=76 |doi=10.1038/171076a0 |язык=en |автор=[[Бэддили, Джеймс|Baddiley]], J.; Thain, E. M.; Novelli, G. D.; Lipmann, F. |год=1953 |тип=journal}}</ref>. Структура кофермента{{nbsp}}A была определена в начале 1950-х годов [[Линен, Феодор|Ф.{{nbsp}}Линеном]] в Институте Листера в Лондоне. Полный синтез КоA осуществил в 1961 году [[Корана, Хар Гобинд|X.{{nbsp}}Корана]].
-== Список ацил-КоА ==
+== Список ацил-КоA ==
-Из природных соединений выделены и идентифицированы различные ацильные производные кофермента А:
+Из природных соединений выделены и идентифицированы различные ацильные производные кофермента{{nbsp}}A:
-Ацил-КоА из карбоновых кислот:
+Ацил-КоA из [[Карбоновые кислоты|карбоновых кислот]]:
-** [[Ацетил-CoA|Ацетил-КоА]]
+* [[Ацетил-CoA|Ацетил-КоА]]
-** Пропионил-КоА
+* Пропионил-КоА
-** Ацетоацетил-КоА
+* Ацетоацетил-КоА
-** Кумарол-КоА
+* Кумарол-КоА
-** Бутирил-КоА
+* Бутирил-КоА
-Ацил-КоА из дикарбоновых кислот:
+Ацил-КоА из [[Двухосновные карбоновые кислоты|дикарбоновых кислот]]:
-** Малонил-КоА
+* [[Малонил-КоА]]
-** Сукцинил-КоА
+* [[Сукцинил-КоА]]
-** Гидроксиметилглютарил-КоА
+* Гидроксиметилглютарил-КоА
-** Пименил-КоА
+* Пименил-КоА
 Ацил-КоА из карбоциклических кислот:
-** Бензоил-КоА
+* Бензоил-КоА
-** Фенилацетил-КоА
+* Фенилацетил-КоА
-Существуют также разнообразные ацил-КоА [[Жирные кислоты| жирных кислот]], которые играют большое значение в качестве субстратов для реакций синтеза [[Липиды|липидов]].
+Существуют также разнообразные ацил-КоА [[Жирные кислоты|жирных кислот]], которые играют большую роль в качестве субстратов для реакций синтеза [[Липиды|липидов]].
 == См. также ==
-* [[Витамин B5]]
+* [[Пантотеновая кислота|Витамин B{{sub|5}}]]
 == Примечания ==
@@ Строка 113: / Строка 113: @@
 == Литература ==
-* Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов / Ю. Б. Филиппович. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: «Агар», 1999. – 512 с., ил.
+* ''Филиппович, Ю. Б.'' Основы [[Биохимия|биохимии]]: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов / Ю. Б. Филиппович. — 4-е изд., перераб. и доп. — М.: «Агар», 1999. — 512 с., ил.
-* Березов, Т. Т. Биологическая химия: Учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 1998. – 704 с., ил.
+* ''Березов, Т. Т.'' Биологическая химия: Учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: [[Медицина]], 1998. — 704 с., ил.
-* Овчинников, Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987. – 815 с., ил.
+* ''[[Овчинников, Юрий Анатольевич|Овчинников, Ю. А.]]'' Биоорганическая [[химия]] / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с., ил.
-* [[Племенков, Виталий Владимирович|Племенков, В. В.]] Введение в химию природных соединений / В. В. Племенков. – Казань: КГУ, 2001. – 376 с.
+* ''[[Племенков, Виталий Владимирович|Племенков, В. В.]]'' Введение в химию природных соединений / В. В. Племенков. — Казань: КГУ, 2001. — 376 с.
+{{внешние ссылки}}
 {{Кофакторы ферментов}}
 [[Категория:Коферменты]]

Коферменты
Витамины	Пиридоксальфосфат (B6) Биотин (H) Тиаминпирофосфат (B1) ФМН, ФАД (B2) НАД, НАДФ (B3) Кофермент A (В5) Тетрагидрофолат, Дигидрофолат, Метилентетрагидрофолат (B9) Аскорбиновая кислота (C) Витамин К Метилкобаламин, Кобамамид (В12)
Не витамины	Гем (A, B, C, O) Липоевая кислота Молибдоптерин Пирролохинолинхинон Кофермент F420 Кофактор F430 АТФ ЦТФ S-Аденозилметионин АФС ФАФС Глутатион Кофермент B Кофермент М Убихинон (Кофермент Q) Метанофуран Тетрагидробиоптерин Метаноптерин
Биологически значимые элементы	Ca²⁺ Cu²⁺ Fe²⁺, Fe³⁺ Mg²⁺ Mn²⁺ Mo Ni²⁺ Se Zn²⁺ Co²⁺

Кофермент A: различия между версиями

Текущая версия от 23:20, 13 сентября 2024

Содержание

Строение

Биосинтез

Биохимическая роль

История открытия

Список ацил-КоA

См. также

Примечания

Литература

Навигация

Кофермент A

Общие
Систематическое наименование	'"`UNIQ--nowiki-00000000-QINU`"'
Традиционные названия	кофермент A
Хим. формула	C₂₁H₃₆N₇O₁₆P₃S
Физические свойства
Молярная масса	767,534 ± 0,031 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	85-61-0
PubChem	68163312
Рег. номер EINECS	201-619-0
SMILES	O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O
InChI	InChI=1S/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16+,20-/m1/s1 RGJOEKWQDUBAIZ-IBOSZNHHSA-N
ChEBI	15346
ChemSpider	79067
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

Кофермент A: различия между версиями

Текущая версия от 23:20, 13 сентября 2024

Строение

Биосинтез

Биохимическая роль

История открытия

Список ацил-КоA

См. также

Примечания

Литература

Навигация

Поиск