Альфа-спираль: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[непроверенная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
мНет описания правки
Нет описания правки
Строка 1: Строка 1:
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Следует отметить, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков [[аланин]]а, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Следует отметить, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]


'''Альфа-спираль''' (α-спираль)&nbsp;— типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], который имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]] и в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга — Кори — Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name=Pauling>{{статья |заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=205—211 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY R.B., BRANSON HR. |год=1951}}</ref><ref name=Pauling2>{{статья |заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=235—240. |pmid=14834145 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY RB. |год=1951}}</ref>.
'''Альфа-спираль''' (α-спираль) — типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], который имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]] и в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[Карбонильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга — Кори — Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name=Pauling>{{статья |заглавие=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=205—211 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY R.B., BRANSON HR. |год=1951}}</ref><ref name=Pauling2>{{статья |заглавие=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=37 |страницы=235—240. |pmid=14834145 |ссылка=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long |язык=en |тип=journal |автор=PAULING L., COREY RB. |год=1951}}</ref>.


Параметры идеальной α-спирали:
Параметры идеальной α-спирали:
Строка 17: Строка 17:
* [[Вторичная структура]]
* [[Вторичная структура]]
* [[Мотив (молекулярная биология)]]
* [[Мотив (молекулярная биология)]]
*[[β-лист]]ы, [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
* [[β-лист]]ы, [[складчатые слои]] — другой распространенный вариант вторичной структуры.
* [[Бета-цилиндр|Бета цилиндр]]
* [[Бета-цилиндр|Бета цилиндр]]
* [[Бета сэндвич]]
* [[Бета сэндвич]]

Версия от 01:34, 6 августа 2021

Вид сбоку альфа-спирали, созданной из остатков аланина, с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть её N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Следует отметить, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца

Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, который имеет форму правозакрученой винтовой линии и в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].

Параметры идеальной α-спирали:

  • число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6-3,7
  • диаметр спирали — 1,5 нм
  • шаг спирали — 0,54 нм
  • на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

  1. ↑ PAULING L., COREY R.B., BRANSON HR. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373.
  2. ↑ PAULING L., COREY RB. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240.. — PMID 14834145.

См. также

Литература

Источник — https://ru.wikipedia.org/ruwiki/w/index.php?title=Альфа-спираль&oldid=115897259