Аспартатаминотрансфераза: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Нет описания правки
Addbot (обсуждение | вклад)
м Интервики (всего 15) перенесены на Викиданные, d:q412474
Строка 27: Строка 27:


[[Категория:КФ 2.6.1]]
[[Категория:КФ 2.6.1]]

[[de:Aspartat-Aminotransferase]]
[[en:Aspartate transaminase]]
[[es:Aspartato aminotransferasa]]
[[fi:Aspartaattiaminotransferaasi]]
[[fr:Aspartate amino transférase]]
[[hr:Aspartat transaminaza]]
[[id:Aspartat transaminase]]
[[it:Aspartato transaminasi]]
[[ja:アスパラギン酸アミノ基転移酵素]]
[[nl:Aspartaat-aminotransferase]]
[[pl:Aminotransferaza asparaginianowa]]
[[pt:Transaminase glutâmico-oxalacética]]
[[sv:Aspartataminotransferas]]
[[uk:Аспартатамінотрансфераза]]
[[zh:天冬氨酸氨基转移酶]]

Версия от 23:37, 12 марта 2013

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз), широко используемый в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Гены

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Катализируемая реакция

Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглютарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Нормальные показатели для человека (Ед/л)

  • В норме АСТ составляет 15-31 Ед/л у мужчин и 20-40 Ед/л у женщин.

Интересные факты

  • Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50-130 ед/л.[1]

Примечания