Аспартатаминотрансфераза: различия между версиями
| [непроверенная версия] | [непроверенная версия] |
Xbelyi (обсуждение | вклад) →Катализируемая реакция: Заменил кетоглютарат на кетоглутарат и добавил ссылку на статью |
|||
| Строка 11: | Строка 11: | ||
== Катализируемая реакция == |
== Катализируемая реакция == |
||
Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH<sub>3</sub> на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является [[α- |
Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH<sub>3</sub> на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является [[Альфа-кетоглутарат|α-кетоглутарат]]. Реакция играет важную роль в высвобождении NH<sub>3</sub> из аминокислот, который затем перерабатывается в [[цикл мочевины|цикле мочевины]], так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования [[аргининосукцинат]]а (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса [[глюконеогенез]]а. |
||
== Нормальные показатели для человека (Ед/л) == |
== Нормальные показатели для человека (Ед/л) == |
||
Версия от 14:27, 9 декабря 2013
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз), широко используемый в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.
Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.
Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.
Гены
У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:
- GOT1 — фермент активен в цитозоли клеток
- GOT2 — фермент активен в митохондриях
Катализируемая реакция
Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.
Нормальные показатели для человека (Ед/л)
- В норме АСТ составляет 15-31 Ед/л у женщин и 20-40 Ед/л у мужчин.
Интересные факты
- Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50-130 ед/л.[1]
Примечания
.svg){kind=small} | Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её. |
 | Для улучшения этой статьи желательно:
|