Аспартатаминотрансфераза: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[непроверенная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Нет описания правки
Строка 1: Строка 1:
'''Аспартатаминотрансфераза''' (''АСТ'', ''АсАт''; также '''глутамат оксалоацетат трансаминаза''') — эндогенный [[Ферменты|фермент]] из группы [[трансферазы|трансфераз]], подгруппы [[аминотрансферазы|аминотрансфераз]] (трансаминаз), широко используемый в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений [[миокард]]а (сердечной мышцы) и [[печень|печени]].
'''Аспартатаминотрансфераза''' (''АСТ'', ''АсАт''; также '''глутамат оксалоацетат трансаминаза''') — эндогенный [[Ферменты|фермент]] из группы [[трансферазы|трансфераз]], подгруппы [[аминотрансферазы|аминотрансфераз]] (трансаминаз).


== История изучения ==
⚫
Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при [[инфаркт миокарда|инфаркте миокарда]]), печени (при [[гепатит]]ах, [[холангит]]е, первичном или метастатическом раке печени) в результате [[цитолиз]]а (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При [[Цирроз печени|циррозе печени]] с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по [[Шкала Чайлд-Пью|шкале Чайлд-Пью]]) уровни [[Трансаминазы|трансаминаз]] редко бывают повышены.
Аспартатаминотрансфераза стала первым [[белки|белком]], аминокислотную последовательность (т.е. [[Первичная структура|первичную структуру]]) которого установили советские/российские учёные<ref name="Kn">{{статья|автор=Филиппович Ю.Б.|заглавие=Белки и их роль в процессах жизнедеятельности|издание=Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся|год=1975|место=М.|издательство=[[Просвещение (издательство)|Просвещение]]| страницы=216—234}}</ref>. Это сделали в совместной работе две лаборатории: [[Институт молекулярной биологии имени В. А. Энгельгардта РАН|Института молекулярной биологии АН СССР]] под руководством [[Браунштейн, Александр Евсеевич|А. Е. Брауншвейга]] и [[Институт биоорганической химии имени М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН|Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР]]<ref>{{статья|автор=Тимофеева М.Я.|заглавие=Молекулярной биологии институт|издание=[[Большая Советская Энциклопедия]]. 3-е изд.|ответственный=Гл. ред. [[Прохоров, Александр Михайлович|А. М. Прохоров]]|место=М.|издательство=[[Советская Энциклопедия]]|год=1974|том=16. Мёзия — Моршанск|страницы=457}}</ref> под руководством [[Овчинников, Юрий Анатольевич|Ю. А. Овчинникова]], результаты которой были опубликованы в 1972 году<ref>{{статья|автор=Овчинников Ю.А., Браунштейн А.Е., Егоров Ц.А., Поляновский О.Л., Алданова Н.А., Фейгина М.Ю., Липкин В.М., Абдулаев Н.Г., Гришин Е.В., Киселев А.П., Модянов Н.Н., Носиков В.В.|заглавие=Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы|издание=[[Доклады Академии наук|Докл. АН СССР]]|год=1972|том=207| страницы=728—731}}</ref>. Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из [[цитозоль|цитозоля]] сердца [[свинья|свиньи]], которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой.


⚫
== Катализируемая реакция ==
⚫
Повышение АСТ, превышающее повышение [[Аланинаминотрансфераза|АЛТ]], характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.
⚫
Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH<sub>3</sub> на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является [[Альфа-кетоглутарат|α-кетоглутарат]]. Реакция играет важную роль в высвобождении NH<sub>3</sub> из аминокислот, который затем перерабатывается в [[цикл мочевины|цикле мочевины]], так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования [[аргининосукцинат]]а (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса [[глюконеогенез]]а.


== Гены ==
== Гены ==
Строка 10: Строка 12:
* [[GOT2]] — фермент активен в [[митохондрия]]х
* [[GOT2]] — фермент активен в [[митохондрия]]х


== Значение для медицины ==
⚫
== Катализируемая реакция ==
Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений [[миокард]]а (сердечной мышцы) и [[печень|печени]].
⚫
Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH<sub>3</sub> на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является [[Альфа-кетоглутарат|α-кетоглутарат]]. Реакция играет важную роль в высвобождении NH<sub>3</sub> из аминокислот, который затем перерабатывается в [[цикл мочевины|цикле мочевины]], так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования [[аргининосукцинат]]а (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса [[глюконеогенез]]а.

⚫
Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при [[инфаркт миокарда|инфаркте миокарда]]), печени (при [[гепатит]]ах, [[холангит]]е, первичном или метастатическом раке печени) в результате [[цитолиз]]а (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При [[Цирроз печени|циррозе печени]] с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по [[Шкала Чайлд-Пью|шкале Чайлд-Пью]]) уровни [[Трансаминазы|трансаминаз]] редко бывают повышены.

⚫
Повышение АСТ, превышающее повышение [[Аланинаминотрансфераза|АЛТ]], характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.


== Нормальные показатели для человека (Ед/л) ==
== Нормальные показатели для человека (Ед/л) ==

Версия от 15:08, 22 июня 2014

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз).

История изучения

Аспартатаминотрансфераза стала первым белком, аминокислотную последовательность (т.е. первичную структуру) которого установили советские/российские учёные[1]. Это сделали в совместной работе две лаборатории: Института молекулярной биологии АН СССР под руководством А. Е. Брауншвейга и Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР[2] под руководством Ю. А. Овчинникова, результаты которой были опубликованы в 1972 году[3]. Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца свиньи, которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой.

Катализируемая реакция

Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Гены

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Значение для медицины

Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Нормальные показатели для человека (Ед/л)

  • В норме АСТ составляет 0-31 Ед/л у женщин и 0-41 Ед/л у мужчин.

Интересные факты

  • Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50-130 ед/л.[4]

Примечания

  1. ↑ Филиппович Ю.Б. Белки и их роль в процессах жизнедеятельности // Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся. — М.: Просвещение, 1975. — С. 216—234.
  2. ↑ Тимофеева М.Я. Молекулярной биологии институт // Большая Советская Энциклопедия. 3-е изд. / Гл. ред. А. М. Прохоров. — М.: Советская Энциклопедия, 1974. — Т. 16. Мёзия — Моршанск. — С. 457.
  3. ↑ Овчинников Ю.А., Браунштейн А.Е., Егоров Ц.А., Поляновский О.Л., Алданова Н.А., Фейгина М.Ю., Липкин В.М., Абдулаев Н.Г., Гришин Е.В., Киселев А.П., Модянов Н.Н., Носиков В.В. Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы // Докл. АН СССР. — 1972. — Т. 207. — С. 728—731.
  4. ↑ Биохимический анализ крови черепах. 2009
Источник — https://ru.wikipedia.org/ruwiki/w/index.php?title=Аспартатаминотрансфераза&oldid=63781643