Участница:Minina/Черновик

Млекопитающие: взаимодействия с другими организмами

В водах близ Гавайских островов между горбатым китом (Megaptera novaeangliae) и афалиной (Tursiops truncatus) наблюдается интересное взаимодействие: кит приподнимает афалину из воды, при этом афалина находится на спине кита. К настоящему моменту существует несколько моделей, объясняющих этот феномен, а именно: проявление агрессии со стороны кита, проявление заботы со стороны кита и игровое поведение обоих животных.

В игровое поведение китообразных иногда оказываются вовлечёнными морские черепахи, причём нередко эти игры не проходят без вреда для черепах. Киты и дельфины иногда клювами проталкивают черепах под воду или, напротив, выбрасывают из воды, пытаются посадить черепаху себе на спину. Известен интересный пример проявления заботы горбатого кита о черепахе неизвестного вида, наблюдавшийся в водах Квинсленда, Австралия. Кит при помощи плавников переворачивал в правильное поло жение черепаху, имевшую проблемы с плавучестью.

Млекопитающие нередко участвуют в распространении спор грибов, образующих наземные плодовые тела; экологическое значение такого взаимодействия может быть велико, поскольку такие грибы часто вступают в симбиоз с растениями, образуя микоризу, и поэтому успешное размножение грибов определяет структуру растительных сообществ.

Роль млекопитающих в распространении плодов и семян нельзя назвать однозначной. С одной стороны, широко распространено мнение, что по мере удаления от родительского дерева шансы сеянца на успех возрастают: животные, питающиеся свежими плодами и переносящие в пищеварительном тракте оставшиеся после переваривания семена, способствуют их широкому распространению. С другой стороны, некоторые плодоядные млекопитающие собирают семена «про запас», образуя большие их скопления, заметные для семеноядных животных, которые уменьшают эффективность распространения, поедая семена.

Нейромедиаторы

• Ацетилхолин. Имеет 2 типа рецепторов — ионотропные (никотиновые) и метаботропные (мускариновые). Обеспечивает работу внутренних органов (активен в парасимпатической ВНС и преганглионарных волокнах симпатической ВНС), участвует в работе нейронных систем головного мозга (задействован в механизмах памяти и обучения), медиатор нервно-мышечных синапсов.
• Гистамин. Производное аминокислоты гистидина. Основной медиатор процессов воспаления и аллергических реакций. Задействован в контроле сна, регуляции энергетического обмена, температуры тела, потребления пищи, эмоциональных состояний.
• Серотонин. Производное аминокислоты триптофана. Рецепторы широко представлены в различных областях ЦНС, в связи с чем серотонин оказывается вовлечённым в модуляцию различных биологический функций. Наибольшему влиянию серотонина подвержены половое и пищевое поведение, эмоциональное состояние, процессы обучения и памяти.
• Дофамин. Производное аминокислоты тирозина, предшественник норадреналина и адреналина. Особенно много дофаминовых нейронов в чёрной субстанции и некоторых других структурах мозга. Участвует в модуляции двигательной активности, артериального давления, когнитивных процессах, контроле тревожных состояний.
• Норадреналин. Синтезируется из дофамина. Сущесвует 2 типа адренорецепторов: α и β, которые подразделяются на группы α1 и α2, β1 и β2 соответственно. В ЦНС адренергических нейронов особенно много в области голубого пятна. Участвует в регуляции внимания, возбуждения, циркадных ритмов. Кроме ЦНС, активен в постганглионарных волокнах симпатической ВНС.
• ГАМК (γ-аминомасляная кислота) — аминокислота, тормозящий нейромедиатор. Особенно много ГАМК-ергических нейронов в полосатых телах. Тормозящий эффект обусловлен развитием выраженной гиперполяризацией постсинаптических нейронов из-за входа в них отрицательно заряженных ионов Cl^-.
• Глицин — аминокислота, тормозящий нейромедиатор. Тормозящий эффект обусловлен развитием выраженной гиперполяризацией постсинаптических нейронов из-за входа в них отрицательно заряженных ионов Cl^-.
• Глутамат — аминокислота, возбуждающий нейромедиатор. Участвует в регуляции выделения гормонов гипофиза, миграции нейронов в ходе индивидуального развития, задействован в механизмах памяти. Повышенное выделение приводит к развитию эффектов, наблюдаемых при ишемии, эпилепсии, нейродегенеративных заболеваниях.
• Аспартат — аминокислота, возбуждающий нейромедиатор. Повышенное выделение приводит к развитию эффектов, наблюдаемых при ишемии, эпилепсии, нейродегенеративных заболеваниях.
• Нейропептиды. Обширная группа нейромедиаторов (иногда их относят не к нейромедиаторам, а нейромодуляторам). Представляют собой относительно короткие пептидные цепочки, как правило, образующиеся при разрезании длинного полипептида-предшественника. Рецепторы метаботропные. Некоторые нейропептиды, как, например, субстанция Р, играют ключевую роль в восприятии боли, в то время как другие, объединяемые в группу эндорфинов, выступают как естественные анальгетики и притупляют чувство боли.
• Газы, в особенности, оксид азота NO, выделяются некоторыми нейронами в растворённом виде. Оксид азота NO участвует в половом поведении у мужчин. В отличие от других нейромедиаторов, NO не запасается в везикулах, а синтезируется только при необходимости. В качестве нейромедиатора может выступать также угарный газ (СО), в ЦНС регулирующий выброс гипоталамических гормонов, а в ПНС выступающий как тормозящий нейромедиатор за счёт гиперполяризации.

Гормоны

У млекопитающих количество мочи и её осмолярность находятся под контролем ряда гормонов. Одним из наиболее важных в этом отношении гормонов является уже упоминавшийся вазопрессин, или антидиуретический гормон. В ответ на повышение осмолярности крови при большой потере влаги он увеличивает канальцевую реабсорбцию воды, взаимодействуя со специфическими рецепторами на мембранах эпителиальных клеток и через цАМФ активирует образование везикул с аквапоринами в стенках, которые, встраиваясь в мембрану, увеличивают число аквапоринов в ней и тем самым повышают её проницаемость для воды, повышая обратное всасывание воды. Кроме того, в ответ на низкое кровяное давление или уменьшение количества крови (например, вследствие дегидратации) активируется уже упоминавшаяся ренин—ангиотензин—альдостероновая система (РААС), ключевым звеном которой является юкстагломерулярный аппарат почек, выделяющий гормон ренин. Конечным результатом действия РААС является восстановление нормального давления путём, во-первых, констрикции (сжатия) артериол, и, во-вторых, увеличения канальцевой реабсорбции ионов натрия и воды. Антагонистом РААС является упоминавшийся выше предсердный натрийуретический пептид, подавляющий высвобождение ренина при повышении кровяного давления.

Протоклетки

Протоклетки, или протобионты — самоорганизующиеся, эндогенно упорядоченные, сферические скопления липидов, которые лежат в основе всей жизни на Земле. Центральный вопрос эволюции заключается в том, как впервые возникли протоклетки и как они приобрели способность к размножению, благодаря которой началось появление новых биологических форм в ходе эволюции. Хотя пока не удалось получить в лабораторных условиях функционирующую протоклетку, многие аспекты вопроса происхождения жизни удалось изучить.

Обзор

Для возникновения жизни была важна компартментализация. Мембраны создают замкнутые пространства, обеспечивая клетку функционально специализированными компартментами. Поскольку мембранный липидный бислой непроницаем для большинства гидрофильных молекул (то есть молекул, растворимых в воде), клетка должна обладать системой мембранного транспорта, которая бы закачивала внутрь клетки необходимые вещества и выделяла отходы клеточного метаболизма. Построить протоклетку из молекулярных ансамблей чрезвычайно сложно. Важным аспектом создания протоклетки является достижение необходимой динамики везикул, обеспечивающих функционирование клетки (самовоспроизведение, мембранный транспорт), при помощи амфифильных молекул. На первобытной Земле многочисленные химические реакции дали начало органическим веществам, лежащим в основе жизни.

Энтоз

Энто́з (англ. entosis) — вид программируемой клеточной гибели, при котором одна клетка поглощается другой клеткой и впоследствии умирает в вакуоли или лизосоме поглотившей клетки. Энтоз часто наблюдается в опухолях и имеет важное значение для развития рака. Показано также, что энтоз играет важную роль в эмбриональном развитии млекопитающих.

Энтоз впервые был обнаружен Майклом Оверхольтцером с соавторами в 2007 году и описан в качестве формы «клеточного каннибализма» у лимфобластов, которые были выделены от больных с болезнью Хантингтона.

Механизм

Описано 2 типа энтоза — гомо- и гетеротипический. При каждом взаимодействуют клетки одного либо разных типов, соответственно.

Энтоз запускается при откреплении клеток от внеклеточного матрикса, как при другой форме программируемой клеточной гибели — аноикисе, хотя механизмы этих видов программируемой смерти клеток существенно различаются. В отличие от фагоцитоза, в энтозе принимают участие эпителиальные адгезионные контакты, в состав которых входит рецептор межклеточной адгезии E-кадгерин, а также белок, который связывает адгезионные контакты с цитоскелетом, — α-катетин. Е-кадгерин и α-катетин необходимы и достаточны для энтоза в клетках рака молочной железы. Клетки, поглощаемые путём энтоза, в отличие от фагоцитируемых клеток принимают активное участие в поглощении себя при помощи ГТФазы RhoA и эффекторных киназ ROCKI и ROCKII. Сверхэкспрессии RhoA или ROCKI/II достаточно для запуска поглощения эпителиальных клеток, экспрессирующих кадгерин, поэтому энтоз более напоминает инвазивную деятельность клеток и образование клетки-в-клетке, чем простое поглощение. В самом деле, клетка, интернализующаяся по пути энтоза, демонстрирует блеббинг (англ. blebbing), свойственный инвазивным клеткам, передвигащихся амебоидным способом. Лёгкие и тяжёлые цепи актина и миозина накапливаются в интернализующихся клетках в клеточном кортексе, противолежащем кадгериновому межклеточному контакту, но не в поглощающих клетках, как это происходит при фагоцитозе. Кроме того, при фагоцитозе поглощаются только мёртвые или умирающие клетки, а при энтозе — живые. Наряду с актином и миозином в кортексе поглощаемой клетки локализуются RhoA, ROCKI и ROCKII, а также RhoA-зависимый актинполимеризующий формин mDia1. Образование зоны актин-миозинового сокращения, которая поляризуется так, чтобы обеспечивать проникновение одной клетки в другую, обеспечивается при помощи белков: активирующего белка Rho-ГТФаз (GAP), который привлекается к кадгериновым межклеточным контактам и подавляет Rhoa, а также фактора обмена гуаниновых нуклеотидов Rho (GEF), который привлекается к дистальному концу кортекса поглощаемой клетки и активирует RhoA.

Клетки, поглощённые путём энтоза, как правило, умирают, хотя некоторые делятся в вакуолях внутри клеток-хозяев или даже покидают клетку-хозяина без повреждений и способные к размножению. Тот факт, что поглощённая путём энтоза может покинуть клетку-хозяина, свидетельствует о том, что в поглощаемых клетках до поглощения не запускается программа смерти. Действительно, клетки, подвергающиеся энтозу, не выставляют фосфатидилсерин, функционирующий как сигнал «съешь меня» и необходимый для фагоцитоза. Поглощаемая клетка находится внутри энтотической вакуоли клетки-хозяина. В конце концов энтотические вакуоли сливаются с лизосомами, и клетка, находящаяся внутри вакуоли, разрушается.

Гибель клетки при энтозе происходит в отсутствие активации каспазы-3, свойственной апоптозу, и погибающие клетки не демонстрируют признаков апоптоза, таких как фрагментация ДНК. Гибель таких клеток не предотвращается при введении ингибитора апоптоза Bcl-2. Гибель поглощённых энтозом клеток некоторыми свойствами напоминает аутофагию, так как они накапливают аутофагосомы. Впрочем, в этом случае аутофагия нужна для выживания клетки, так как при блокировке аутофагии клетка погибает апоптозом. Поскольку поглощённые клетки изолированы от питательных веществ и факторов роста, присутствующих в среде, скорее всего, голодание индуцирует аутофагию, и в отсутствие зависимого от аутофагии кругооборота питательных веществ клетка подвергается апоптозу. Поскольку аутофагия направлена на выживание поглощённой клетки, кажется странным тот факт, кто для гибели поглощённой клетки нужны белки аутофагии. В этом случае белки аутофагии не участвуют в формировании аутофагосом, а направляют липидирование лёгкой цепи 3 (LC3) ассоциированного с микротрубочками белка 1А и его прикрепление к одномембранным вакуолям. Липидирование LC3 на энтотических вакуолях способствует слиянию с лизосомами, так что гибель клетки при энтозе происходит из-за зависимого от аутофагии лизосомного разрушения живых поглощённых клеток.

Образовавшие после разрушения питательные вещества переносятся в цитозоль, а вакуоли подвергаются процессингу, который ещё до конца не понятен. Показано, что энтотические вакуоли подвергаются делению на более мелкие вакуоли, при этом содержимое энтотических вакуолей распределяется по лизосомной сети. Деление вакуолей регулируется серин/треонин-киназой mTORC1, которая локализуется в мембране вакуоли, окружающей поглощённую клетку.

Биологические функции

У мышей для имплантации зародыша эпителиальные клетки матки должны быть удалены, чтобы зародыш мог прикрепиться к её стенке. Показано, что эпителиальные клетки подвергаются энтозу в трофэктодерме бластоцисты, чтобы позволить произойти имплантации. У животных с подавленной работой киназ ROCK имплантация не происходила. Иммуноокрашивание показало, что на границе поглощаемой и поглощающей клеток находится β-катенин. Гибель интернализованных эпителиальных клеток происходила в отсутствие каспазы 3, поэтому смерть происходила не по программе апоптоза. Таким образом, мы имеем первые доказательства того, что энтоз задействован в эмбриональном развитии млекопитающих.

Клиническое значение

Клеточные структуры, напоминающие энтоз, описаны для многих видов рака, таких как рак молочной железы, толстой кишки, печени, поджелудочной железы, почек и других. Показано, что энтоз может стимулироваться онкогенами, например, Kras. При выращивании в культуре клинических образцов рака молочной железы показано, что на границе поглощающей и поглощаемой клеток находится белок β-катенин, а в кортексе поглощаемой клетки — лёгкие цепи миозина, фосфорилированные ROCK I/II. Иногда в опухолях обнаруживаются сложные структуры из трёх клеток, расположенных одна в другой. Энтоз может противостоять росту опухолевых клеток. Подавление энтоза путём нокдауна белков аутофагии повышает злокачественный рост опухолевых клеток. Поскольку энтоз запускается при откреплении клетки от межклеточного матрикса, что также запускает процесс гибели по типу аноикиса, который подавлен при метастазировании, можно заключить, что энтоз выступает в качестве механизма, замедляющего рост численности опухолевых клеток. Однако было показано, что энтоз может вызывать анеуплоидию, которая способствует развитию опухоли. При энтозе деление поглощающих клеток нарушается из-за блокировки образования борозды, что часто приводит к нарушению цитокинеза. Было также показано, что поглощающие клетки забирают питательные вещества от поглощённых клеток, подвергающихся энтозу, что способствует росту опухолевых клеток в условиях голодания.

Противоположные действия энтоза на рост клеток могут способствовать соревнованию двух соседних клеток, при котором поглощаемая клетка погибает и «проигрывает», а поглощающая клетка получает питательные вещества и «выигрывает». В основе такого соревнования лежит разница в активности пути Rho и актомиозинового комплекса соседних клеток. В соревновании нормальной клетки и клетки, претерпевшей злокачественное перерождение, всегда «выигрывает» последняя, подтверждая тем самым, что активация онкогенов связана с способностью к «выигрышу». Кроме того, показано, что к «выигрышу» более способны клетки, которые легче нормальных подвергаются механической деформации, что также характерно для опухолевых клеток. Механическая деформация контролируется RhoA и актомиозиновым комплексом. Поглощение клетки регулируется Kras и Rac, которые влияют на миозин.

To do

• Histone acetylation and deacetylation Ацетилирование и деацетилирование гистонов
• [1] Нонсенс-опосредованный распад
• [2] Иммунная система

Литература

• Зоология позвоночных в 2 т. / Под ред. В. Вестхайде и Р. Ригера. — М.: Товарищество научных изданий КМК, 2008. — Т. 1: от простейших до моллюсков и артропод. — iv + 512 + iv с. с. — ISBN 978-5-87317-491-1.
• Рупперт Э. Э., Фокс Р. С., Барнс Р. Д. Зоология беспозвоночных: Функциональные и эволюционные аспекты в 4 т. / под ред. А. А. Добровольского и А. И. Грановича. — М.: Издательский центр «Академия», 2008. — Т. 1. — 496 с. — ISBN 978-5-7695-3493-5.
• Малахов В. В. Загадочные группы морских беспозвоночных. — М.: Издательство Московского университета, 1990. — 144 с. — ISBN 5-211-00921-5.
• Nicholas H. Acheson. Fundamentals of Molecular Virology. — 2nd edition.. — WILEY (John Wiley & Sons, Inc.), 2011. — P. 379—383. — 528 p. — ISBN 978-0-470-90059-8.
• Desk Encyclopedia of Human and Medical Virology / Editors-in-chief Brian W. J. Mahy, Marc H. V. van Regenmortel. — Elsevier Ltd., 2010. — 661 p. — ISBN 978-0-12-375147-8.
• Campbell N. A., Reece J. B., Urry L. A. e. a.  Biology. 9th ed. — Benjamin Cummings, 2011. — P. 773. — 1263 p. — ISBN 978-0-321-55823-7..
• Сидоров А. В.  Физиология межклеточной коммуникации. — Минск: БГУ, 2008. — 215 с. — ISBN 978-985-485-812-8.
• Зильбернагль С., Деспопулос А.  Наглядная физиология. — М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2013. — 408 с. — ISBN 978-5-94774-385-2.
• The Nucleus / Tom Misteli, David L. Spector.. — New York: Cold Spring Harbor Perpectives in Biology, 2011. — 463 p. — ISBN 978-0-87969-894-2.
• Хаусман К., Хюльсман Н., Радек Р. Протистология / Пер. с англ. С. А. Карпова. Под ред. С. А. Корсуна. — М.: Товарищество научных изданий КМК, 2010. — 495 с. — ISBN 978-5-87317-662-5.
• Белякова Г. А., Дьяков Ю. Т., Тарасов К. Л. Ботаника: в 4 т.. — М.: Издательский центр «Академия», 2006. — Т. 2. — 320 с. — ISBN 978-5-7695-2750-1.
• Мухин В. А., Третьякова А. С. Биологическое разнообразие: водоросли и грибы. — Ростов н/Д.: Феникс, 2013. — 269 с. — ISBN 978-5-222-20177-0.
• Мюллер Э., Лёффлер В. Микология. — М.: Мир, 1995. — 343 с. — ISBN 5-03-002999-0.
• Peter H. Raven, Ray F. Evert, Susan E. Eichhorn. Biology of Plants. — 7th edition.. — New York: W. H. Freeman and Company Publishers, 2005. — 816 p. — ISBN 0-7167-1007-2.
• R. E. Lee. Phycology. — New York: Cambridge University Press, 2008. — 561 p. — ISBN 978-0-521-68277-0.
• Ересковский А. В., Вишняков А. Э. Губки (Porifera): Учебное пособие.. — М.: Товарищество научных изданий КМК, 2015. — 99 с. — ISBN 978-5-990-6564-7-5.