Альфа-спираль

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Это старая версия этой страницы, сохранённая Dinamik-bot (обсуждение | вклад) в 22:09, 6 ноября 2009 (робот изменил: zh:Α螺旋). Она может серьёзно отличаться от текущей версии.
Перейти к навигации Перейти к поиску
Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков аланина с атомным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, т. е. его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца.

Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая амино-группа (-NH 4) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C = 0) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородный связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона.

Литература

ВВЕДЕНИЕ В ФИЗИКУ БЕЛКА Лекция 13