Альфа-спираль

Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков аланина с атомным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца.

Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая амино-группа (-NH₄) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C = 0) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь $i+4\rightarrow i$). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона.

Литература

• ВВЕДЕНИЕ В ФИЗИКУ БЕЛКА Лекция 13

См. также

• β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры.
• Прионы