Аспартатаминотрансфераза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Это старая версия этой страницы, сохранённая 213.87.146.95 (обсуждение) в 17:31, 6 сентября 2016 (→История изучения). Она может серьёзно отличаться от текущей версии.
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аспартатаминотрансфераза
Аспартатаминотрансфераза из Escherichia coli, связанная с кофатором пиридоксальфосфатом.[1]
Аспартатаминотрансфераза из Escherichia coli, связанная с кофатором пиридоксальфосфатом.[1]
Идентификаторы
Шифр КФ 2.6.1.1
Номер CAS 9000-97-9
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9000-97-9
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз).

История изучения

Аспартатаминотрансфераза стала первым белком, аминокислотную последовательность (т.е. первичную структуру) которого установили советские/российские учёные[2]. Это сделали в совместной работе две лаборатории: Института молекулярной биологии АН СССР под руководством А. Е. Браунштейна и Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР[3] под руководством Ю. А. Овчинникова, результаты которой были опубликованы в 1972 году[4]. Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца свиньи, которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой. За раскрытие строения этого белка коллективу ученых была присуждена премия Ленинского комсомола в области науки и техники за 1975 год.[5]

Катализируемая реакция

Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Гены

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Значение для медицины

Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Нормальные показатели для человека (Ед/л)

  • В норме АСТ составляет 0-31 Ед/л у женщин и 0-41 Ед/л у мужчин.

Интересные факты

  • Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50-130 ед/л.[6]

Примечания

  1. ↑ PDB 1AAM; Almo SC, Smith DL, Danishefsky AT, Ringe D (March 1994). "The structural basis for the altered substrate specificity of the R292D active site mutant of aspartate aminotransferase from E. coli". Protein Eng. 7 (3): 405—412. doi:10.1093/protein/7.3.405. PMID 7909946.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  2. ↑ Филиппович Ю.Б. Белки и их роь в процессах жизнедеятельности // Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся. — М.: Просвещение, 1975. — С. 216—234.
  3. ↑ Тимофеева М.Я. Молекулярной биологии институт // Большая Советская Энциклопедия. 3-е изд. / Гл. ред. А. М. Прохоров. — М.: Советская Энциклопедия, 1974. — Т. 16. Мёзия — Моршанск. — С. 457.
  4. ↑ Овчинников Ю.А., Браунштейн А.Е., Егоров Ц.А., Поляновский О.Л., Алданова Н.А., Фейгина М.Ю., Липкин В.М., Абдулаев Н.Г., Гришин Е.В., Киселев А.П., Модянов Н.Н., Носиков В.В. Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы // Докл. АН СССР. — 1972. — Т. 207. — С. 728—731.
  5. ↑ Королев, 1977, с. 23.
  6. ↑ Биохимический анализ крови черепах. 2009

Литература

  • Королев Б. Формула творчества. Рассказы о лауреатах премии Ленинского комсомола в области науки и техники 1975 года. — М.: Молодая гвардия, 1977. — 208 с.
Источник — https://ru.wikipedia.org/ruwiki/w/index.php?title=Аспартатаминотрансфераза&oldid=80662075