Интегрин альфа-V

Интегрин альфа-V
1JV2
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB 1JV2, 1L5G, 1M1X, 1U8C, 3IJE, 4G1E, 4G1M, 4MMX, 4MMY, 4MMZ, 4O02
Идентификаторы
Символ	ITGAV ; CD51; MSK8; VNRA; VTNR
Внешние ID	OMIM: 193210 MGI: 96608 HomoloGene: 20510 ChEMBL: 3660 GeneCards: Ген ITGAV
Генная онтология Функция • virus receptor activity • opsonin binding • protein kinase C binding • voltage-gated calcium channel activity • protein binding • insulin-like growth factor I binding • metal ion binding • transforming growth factor beta binding Компонент клетки • plasma membrane • integral component of plasma membrane • integrin complex • external side of plasma membrane • cell surface • membrane • alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex • phagocytic vesicle • extracellular vesicular exosome Биологический процесс • angiogenesis • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent • cell adhesion • cell-matrix adhesion • integrin-mediated signaling pathway • axon guidance • blood coagulation • positive regulation of cell proliferation • response to virus • negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation • negative regulation of lipid storage • extracellular matrix organization • positive regulation of cell migration • cell-substrate adhesion • negative regulation of lipid transport • positive regulation of osteoblast proliferation • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I • apoptotic cell clearance • negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor biosynthetic process • positive regulation of cell adhesion • viral entry into host cell • negative regulation of lipoprotein metabolic process • regulation of phagocytosis • leukocyte migration • entry of symbiont into host cell by promotion of host phagocytosis • ERK1 and ERK2 cascade • calcium ion transmembrane transport • extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand • regulation of apoptotic cell clearance • negative regulation of entry of bacterium into host cell • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	3685	16410
Ensembl	ENSG00000138448	ENSMUSG00000027087
UniProt	P06756	P43406
RefSeq (мРНК)	NM_001144999	NM_008402
RefSeq (белок)	NP_001138471	NP_032428
Локус (UCSC)	Chr 2: 187.45 – 187.55 Mb	Chr 2: 83.72 – 83.81 Mb
Поиск в PubMed	Искать	Искать

Интегрин альфа-V (αV, CD51) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGAV.

Функции

Интегрины с альфа-V являются рецепторами для витронектина, цитотактина, фибронектина, фибриногена, ламинина, металлопротеазы матрикса 2, остеопонтина, остеомодулина, протромбина, тромбоспондина, и фактора фон Виллебранда. Распознают специфическую аминокислотную последовательность аргинин-глицин-аспартат (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфицирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливает ангиогенез в саркоме Капоши.

Входит в гетеродимерный комплекс с бета-субъединицей. Интегрин альфа-V состоит из тяжёлой и лёгкой цепей, связанных дисульфидной связью. Интегрин альфа-V образует димер с интегринами бета-1, бета-3, бета-5, бета-6 или бета-8. Альфа-V/бета-6 связывается с вирусным белком VP1 вируса ящура (FMDV) и служит рецептором вируса. Является рецептором вирусных капсидных белков A9 и B1 вирусов Коксаки. Взаимодействует с внутриклеточным белком RAB25.

Интегрины с альфа-V участвуют во многих процессах развития эмбриона, в ангиогенезе и остеопорозе.

Структура

Интегрин альфа-V — крупный белок, состоит из 1018 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 116,0 кДа. N-концевой участок (962 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (32 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов и GFFKR мотив, от 4 до 13 участков N-гликозилирования. В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярный участок вырезается и образовавшиеся тяжёлая и лёгкая цепи оказываются связаны только дисульфидной связью.

См.также

• Интегрины
• Кластер дифференцировки

Библиография

• Mamuya F.A., Duncan M.K. αV integrins and TGF-β induced EMT; a circle of regulation (англ.) // J. Cell. Mol. Med. : journal. — 2011. — August. — doi:10.1111/j.1582-4934.2011.01419.x. — PMID 21883891.
• Horton M.A. The alpha v beta 3 integrin "vitronectin receptor". (англ.) // Int. J. Biochem. Cell Biol. : journal. — 1997. — Vol. 29, no. 5. — P. 721—725. — doi:10.1016/S1357-2725(96)00155-0. — PMID 9251239.
• Porter J.C., Hogg N. Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors. (англ.) // Trends Cell Biol. : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 10. — P. 390—396. — doi:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. — PMID 9789327.
• Sajid M., Stouffer G.A. The role of alpha(v)beta3 integrins in vascular healing. (англ.) // Thromb. Haemost. : journal. — 2002. — Vol. 87, no. 2. — P. 187—193. — PMID 11858476.
• Cooper C.R., Chay C.H., Pienta K.J. The role of alpha(v)beta(3) in prostate cancer progression. (англ.) // Neoplasia : journal. — 2002. — Vol. 4, no. 3. — P. 191—194. — doi:10.1038/sj/neo/7900224. — PMID 11988838. — PMC 1531692.
• Cacciari B., Spalluto G. Non peptidic alphavbeta3 antagonists: recent developments. (каталан.) // Curr. Med. Chem.. — 2005. — Vol. 12, num. 1. — P. 51—70. — PMID 15638730.

Ссылки

• Интегрины:введение