Матриксная металлопротеиназа 15
| Матриксная металлопротеиназа 15 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | MMP15 ; MT2-MMP; MTMMP2; SMCP-2 | ||||||||||
| Внешние ID | OMIM: 602261 MGI: 109320 HomoloGene: 20549 ChEMBL: 2963 GeneCards: Ген MMP15 | ||||||||||
| номер EC | 3.4.24.- | ||||||||||
| |||||||||||
| Ортологи | |||||||||||
| Вид | Человек | Мышь | |||||||||
| Entrez | 4324 | 17388 | |||||||||
| Ensembl | ENSG00000102996 | ENSMUSG00000031790 | |||||||||
| UniProt | P51511 | O54732 | |||||||||
| RefSeq (мРНК) | NM_002428 | NM_008609 | |||||||||
| RefSeq (белок) | NP_002419 | NP_032635 | |||||||||
| Локус (UCSC) | Chr 16: 58.06 – 58.08 Mb |
Chr 8: 95.35 – 95.37 Mb |
|||||||||
| Поиск в PubMed | Искать | Искать | |||||||||
| Матриксная металлопротеиназа 15 | |
|---|---|
| Обозначения | |
| Символы | MMP15; MT2-MMP, MTMMP2, SMCP-2 |
| Entrez Gene | 7161 |
| HGNC | 7161 |
| OMIM | 602261 |
| RefSeq | NM_002428 |
| UniProt | P51511 |
| Другие данные | |
| Шифр КФ | 3.4.24. |
| Локус | 16-я хр. , 16q13 |
 Информация в Викиданных ? | |
Матриксная металлопротеиназа 15 (англ. matrix metallopeptidase 15, MMP15) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP15.
Функция
[править | править код]MMP15 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, активирует прожелатиназу A.
Структура
[править | править код]Синтезированный белок состоит из 669 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 538 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (494 аминокислоты), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (23 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок включает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр.[1]
Тканевая специфичность
[править | править код]MMP15 экспрессируется преимущественно в печени, плаценте, яичках, толстом кишечнике и тонком кишечнике. Кроме этого, существенный уровень MMP15 наблюдается в поджелудочной железе, почках, лёгких, сердце и скелетных мышцах.
См. также
[править | править код]Примечания
[править | править код]- ↑ Uniprot P51511. Дата обращения: 20 октября 2012. Архивировано 6 декабря 2017 года.
Библиография
[править | править код]- Terp G.E., Christensen I.T., Jørgensen F.S. Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes (англ.) // J. Biomol. Struct. Dyn. : journal. — 2000. — June (vol. 17, no. 6). — P. 933—946. — PMID 10949161.
- Morrison C.J., Overall C.M. TIMP independence of matrix metalloproteinase (MMP)-2 activation by membrane type 2 (MT2)-MMP is determined by contributions of both the MT2-MMP catalytic and hemopexin C domains. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — Vol. 281, no. 36. — P. 26528—26539. — doi:10.1074/jbc.M603331200. — PMID 16825197.
- Takino T., Sato H., Shinagawa A., Seiki M. Identification of the second membrane-type matrix metalloproteinase (MT-MMP-2) gene from a human placenta cDNA library. MT-MMPs form a unique membrane-type subclass in the MMP family. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 39. — P. 23013—23020. — doi:10.1074/jbc.270.39.23013. — PMID 7559440.
- Will H., Hinzmann B. cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment. (англ.) // FEBS Journal[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 231, no. 3. — P. 602—608. — doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x. — PMID 7649159.
- Lu Y.G., Zhou H.Y., Ding L.C., et al. [Analysis of differential expression genes related to different metastasis potential of adenoid cystic carcinoma using restriction fragments differential display PCR] (англ.) // Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi : journal. — 2006. — Vol. 23, no. 5. — P. 505—510. — PMID 17029196.
- Rozanov D.V., Hahn-Dantona E., Strickland D.K., Strongin A.Y. The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 6. — P. 4260—4268. — doi:10.1074/jbc.M311569200. — PMID 14645246.
- Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A., et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). (англ.) // Genome Research : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.