Amina-primaria oxidasa

Amina-primaria oxidasa
	; Dimero de amina oxidasa, humana
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.4.3.21
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Las amina-primaria oxidasas son un grupo de enzimas que oxidan monoaminas primarias, pero que tienen poca o ninguna actividad sobre las diaminas.

Son enzimas de amplia especificidad y catalizan varias reacciones químicas de alta importancia biológica.

Reacción catalizada

La reacción general es

una amina primaria + O
2 + H
2O → un aldehído + NH+
4 + H
2O
2

Dentro de este tipo de reacciones, se pueden listar las siguientes:

2-feniletilamina + O
2 + H
2O → feinilacetaldehído + NH+
4 + H
2O
2

aminoacetona + H
2O + O
2 → metilglioxal + NH+
4 + H
2O
2

una amina alifática + H
2O + O
2 → un aldehído + NH+
4 + H
2O
2

cadaverina + H
2O + O
2 → 5-aminopentanal + NH+
4 + H
2O
2

una amina primaria_{[espacio periplasmático]} + H
2O_{[espacio periplasmático]} + O
2_{[espacio periplasmático]} → un aldehído_{[espacio periplasmático]} + NH+
4_{[espacio periplasmático]} + H
2O
2_{[espacio periplasmático]}

Clasificación

Estas enzimas pertenecen a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH-NH
2 como donantes de electrones y con oxígeno como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es amina-primaria:oxígeno oxidorreductasa (desaminadora). Otros nombres de uso común incluyen: amina-primaria oxidasa; amina oxidasa [ambiguo]; amina oxidasa (con cobre); amina oxidasa (con piridoxal) [incorrecto]; bencilamina oxidasa [incorrecto]; CAO [ambiguo]; cobre amino oxidasa [ambiguo]; Cu-amino oxidasa [ambiguo]; diamina oxidasa [incorrecto]; diamino oxhidrasa [incorrecto]; histamina deaminasa [ambiguo]; histamina oxidasa [ambiguo]; monoamino oxidasa [ambiguo]; monoamino oxidasa plasmática [ambiguo]; poliamina oxidasa [ambiguo]; amino oxidasa sensible a semicarbázida [ambiguo]; SSAO [ambiguo]

Estructura y función

Pertenecen al grupo de las cuproproteínas, es decir, contienen cobre en su estructura y también una quinona (la 2,4,5-trihidroxifenilalanina quinona). A diferencia de las monoamino oxidasas (EC 1.4.2.4), estas son sensibles a la inhibición por reactivos con presencia del grupo carbonilo, tales como la semicarbazida. En algunos tejidos de mamíferos esta enzima funciona también como una proteína de adhesión vascular (VAP-1).^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]^[10]

La amina-primaria oxidasa se encuentra emparentada con la diamino oxidasa una enzima con actividad diferente pero que anteriormente se clasificaba en la misma categoría (EC 1.4.3.6 - amino oxidasa con cobre), aunque actualmente esta categoría no se utiliza más. Ambas enzimas compartían el nombre de "histaminasa", aunque solo la diamino oxidasa tiene una verdadera actividad histaminasa. La amina-primaria oxidasa es sensible a la inhibición por reactivos con grupo carbonilo, tales como la semicarbazida. Lo que las distingue de la monoamino oxidasa (EC 1.4.3.4).

Referencias

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Datos: Q3313599

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[O'Sullivan-9] O'Sullivan, J., Unzeta, M., Healy, J., O'Sullivan, M.I., Davey, G. and Tipton, K.F. (2004). «Semicarbazide-sensitive amine oxidases: enzymes with quite a lot to do». Neurotoxicology 25 (1-2): 303-315. PMID 14697905. doi:10.1016/S0161-813X(03)00117-7.

[Airenne-10] Airenne, T.T., Nymalm, Y., Kidron, H., Smith, D.J., Pihlavisto, M., Salmi, M., Jalkanen, S., Johnson, M.S. and Salminen, T.A. (2005). «Crystal structure of the human vascular adhesion protein-1: unique structural features with functional implications». Protein Sci. 14 (8): 1964-1974. PMC 2279308. PMID 16046623. doi:10.1110/ps.051438105.

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