Матриксная металлопротеиназа: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[непроверенная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Нет описания правки
Спасено источников — 1, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.9.4
 
(не показано 5 промежуточных версий 5 участников)
Строка 1: Строка 1:
'''Матриксные металлопротеиназы''' (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков [[внеклеточный матрикс|внеклеточного матрикса]]. Играют роль в ремоделировании тканей, [[ангиогенез]]е, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, [[апоптоз]]е, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации [[хемокин]]ов и [[цитокин]]ов.<!--
'''Матриксные металлопротеиназы''' (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых [[Эндопептидазы|эндопептидаз]], способных разрушать все типы белков [[внеклеточный матрикс|внеклеточного матрикса]]. Играют роль в ремоделировании тканей, [[ангиогенез]]е, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, [[апоптоз]]е, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации [[хемокин]]ов и [[цитокин]]ов.<!--


--><ref name="pmid17709402">{{cite journal |author=Van Lint P, Libert C |title=Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation |journal=[[J. Leukoc. Biol.]] |volume=82 |issue=6 |pages=1375–81 |year=2007 |month=December |pmid=17709402 |doi=10.1189/jlb.0607338 |url=http://www.jleukbio.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=17709402}}</ref>
--><ref name="pmid17709402">{{статья |заглавие=Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation |издание={{Нп3|Journal of Leukocyte Biology|J. Leukoc. Biol.||Journal of Leukocyte Biology}} |том=82 |номер=6 |страницы=1375—1381 |pmid=17709402 |doi=10.1189/jlb.0607338 |ссылка=http://www.jleukbio.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=17709402 |язык=en |тип=journal |автор=Van Lint P., Libert C. |месяц=12 |год=2007 |archivedate=2020-03-20 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20200320101934/http://jlb.onlinelibrary.wiley.com/hub//cgi/pmidlookup?view=long&pmid=17709402 }}</ref>


Впервые MMP были описаны у позвоночных в [[1962 год]]у, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от [[ион]]ов [[металл]]ов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса, специфическая эволюционная последовательность [[ДНК]].
Впервые MMP были описаны у позвоночных в [[1962 год]]у, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от [[ион]]ов [[металл]]ов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.


== Гены ==
== Гены ==
Строка 19: Строка 19:
| [[MMP8]] || Нейтрофильная коллагеназа || секретируемая ||
| [[MMP8]] || Нейтрофильная коллагеназа || секретируемая ||
|-
|-
| [[MMP9]] || Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа || секретируемая || может играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
| [[MMP9]] || Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа || секретируемая || может
играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции
лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической
резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие
N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
|-
|-
| [[MMP10]] || Стромелизин 2 || секретируемая ||
| [[MMP10]] || Стромелизин 2 || секретируемая ||
Строка 61: Строка 57:
| {{Gene|MMP27}} || MMP-22, C-MMP || - ||
| {{Gene|MMP27}} || MMP-22, C-MMP || - ||
|-
|-
| {{Gene|MMP28}} || Эпилизин || секретируемая || Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).<ref>{{cite journal |author=Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC. |title=Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. |journal= J Biol Chem |volume=276 |issue=13 |pages=10134–10144 |year=2001 |pmid=11121398 |doi=10.1074/jbc.M001599200}}</ref>
| {{Gene|MMP28}} || Эпилизин || секретируемая || Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).<ref>{{статья |заглавие=Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. |издание=[[Journal of Biological Chemistry|J Biol Chem]] |том=276 |номер=13 |страницы=10134—10144 |pmid=11121398 |doi=10.1074/jbc.M001599200 |язык=en |тип=journal |автор=Lohi J., Wilson C. L., Roby J. D., Parks WC. |год=2001}}</ref>
|}
|}



Текущая версия от 04:21, 1 июня 2023

Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]

Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.

Ген Название Локализация Описание
MMP1 Внутритканевая коллагеназа секретируемая
MMP2 Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа секретируемая
MMP3 Стромелизин 1 секретируемая
MMP7 Матрелизин, PUMP 1 секретируемая
MMP8 Нейтрофильная коллагеназа секретируемая
MMP9 Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа секретируемая может играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
MMP10 Стромелизин 2 секретируемая
MMP11 Стромелизин 3 секретируемая MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP.
MMP12 Металлоэластаза макрофагов секретируемая
MMP13 Коллагеназа 3 секретируемая
MMP14 MT1-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP15 MT2-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP16 MT3-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP17 MT4-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP18 Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа - Человеческих ортологов не обнаружено
MMP19 RASI-1, иногда также стромелизин-4 -
MMP20 Энамелизин секретируемая
MMP21 X-MMP секретируемая
MMP23A CA-MMP мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array
MMP23B - мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array
MMP24 MT5-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP25 MT6-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26 Матрилизин-2, эндометаза -
MMP27 MMP-22, C-MMP -
MMP28 Эпилизин секретируемая Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2]

Примечания

[править | править код]
  1. Van Lint P., Libert C. Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation (англ.) // J. Leukoc. Biol.[англ.] : journal. — 2007. — December (vol. 82, no. 6). — P. 1375—1381. — doi:10.1189/jlb.0607338. — PMID 17709402. Архивировано 20 марта 2020 года.
  2. Lohi J., Wilson C. L., Roby J. D., Parks WC. Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 13. — P. 10134—10144. — doi:10.1074/jbc.M001599200. — PMID 11121398.