Матриксная металлопротеиназа
Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]
Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса, специфическая эволюционная последовательность ДНК.
Гены
| Ген | Название | Локализация | Описание |
| MMP1 | Внутритканевая коллагеназа | секретируемая | |
| MMP2 | Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа | секретируемая | |
| MMP3 | Стромелизин 1 | секретируемая | |
| MMP7 | Матрелизин, PUMP 1 | секретируемая | |
| MMP8 | Нейтрофильная коллагеназа | секретируемая | |
| MMP9 | Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа | секретируемая | может
играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. |
| MMP10 | Стромелизин 2 | секретируемая | |
| MMP11 | Стромелизин 3 | секретируемая | MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP. |
| MMP12 | Металлоэластаза макрофагов | секретируемая | |
| MMP13 | Коллагеназа 3 | секретируемая | |
| MMP14 | MT1-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP15 | MT2-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP16 | MT3-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP17 | MT4-MMP | мембранно-ассоциируемая | glycosyl phosphatidylinositol-attached |
| MMP18 | Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа | - | Человеческих ортологов не обнаружено |
| MMP19 | RASI-1, иногда также стромелизин-4 | - | |
| MMP20 | Энамелизин | секретируемая | |
| MMP21 | X-MMP | секретируемая | |
| MMP23A | CA-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-II transmembrane cysteine array |
| MMP23B | - | мембранно-ассоциируемая | type-II transmembrane cysteine array |
| MMP24 | MT5-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP25 | MT6-MMP | мембранно-ассоциируемая | glycosyl phosphatidylinositol-attached |
| MMP26 | Матрилизин-2, эндометаза | - | |
| MMP27 | MMP-22, C-MMP | - | |
| MMP28 | Эпилизин | секретируемая | Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2] |
 | Это заготовка статьи по биологии. Помогите Википедии, дополнив её. |
См. также
Примечания
- ↑ Van Lint P, Libert C (2007). "Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation". J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375—81. doi:10.1189/jlb.0607338. PMID 17709402.
{{cite journal}}: Неизвестный параметр|month=игнорируется (справка) - ↑ Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC. (2001). "Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury". J Biol Chem. 276 (13): 10134—10144. doi:10.1074/jbc.M001599200. PMID 11121398.
{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
Ссылки
- MMP (МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ) — medbiol.ru